proteín (pre toto použitie tabuľku genetického kódu).
Fragment a RNA Ďalšiu štruktúru: Gutuauuatsuats. Určite anti-kodóny T-RNA a sekvencia aminokyselín kódovaných v tomto fragmente. Tiež napíšte fragment molekuly DNA, na ktorom sa táto a RNA syntetizovala (pre to použite tabuľku genetického kódu).
DNA fragment má nasledujúcu sekvenciu nukleotidov AgtzgantTthTSC.
Nastavte nukleotidovú sekvenciu T-RNA, ktorá sa syntetizuje na tomto fragmente, a aminokyselina, že táto T-RNA bude prenesená, ak tretí triplet zodpovedá Antiquodone T-RNA. Ak chcete vyriešiť úlohu, použite tabuľku genetického kódu.
Fragment reťazca IRNK má nukleotidovú sekvenciu: TsZZZZZGZAGUA. Určite sekvenciu nukleotidov na DNA, TRNA anti-cymodones a sekvenciu aminokyselín v fragmente proteínovej molekuly pomocou tabuľky genetického kódu.
Úloha # 2. DNA reťazový fragment má nasledujúcu sekvenciu nukleotidov: Tatstststststststtg. Určite sekvenciu nukleotidov na IRNA, anti-cybykónom zodpovedajúcej TRNA a aminokyselinovej sekvencie zodpovedajúceho fragmentu proteínovej molekuly pomocou tabuľky genetického kódu.
Číslo úlohy 3.
Sekvencia nukleotidového fragmentu DNA aategzaggtzhatz. Určite sekvenciu nukleotidov v a-RNA, aminokyselinách v polypeptidovom reťazci. Čo sa deje v polypeptide, ak druhý triplet nukleotidov padne v dôsledku mutácie v génovom fragmente? Použite tabuľku Gent.koda
Úlohy na riešenie workshopov na tému "Biosyntéza proteínu" (10. ročník)
Číslo úlohy 4.
Časť génu má nasledujúcu štruktúru: TSGG-AGTS-TCA-AAT. Uveďte štruktúru zodpovedajúcej oblasti tohto proteínu, informácie sú obsiahnuté v tomto géne. Ako odstránenie zo štvrtého nukleotidového génu odrážajúceho sa na štruktúre proteínu?
Číslo úlohy 5.
Proteín pozostáva z 158 aminokyselín. Aká dĺžka je gén kódujúci?
Molekulová hmotnosť proteínu X \u003d 50 000. Určite dĺžku zodpovedajúceho génu. Molekulová hmotnosť jedného aminokyselinového priemeru 100.
Číslo úlohy 6.
Koľko nukleotidov obsahuje gén (obidva DNA reťazce), v ktorom je inzulínový proteín naprogramovaný z 51 aminokyselín?
Číslo úlohy 7.
Jedna z DNA reťazcov má molekulovú hmotnosť 34155. Určite počet proteínových monomérov naprogramovaných v tejto DNA. Molekulová hmotnosť jedného nukleotidového priemeru 345.
Číslo úloh 8.
Pod vplyvom kyseliny dusičnej látky sa cytozín zmení na guanín. Ako bude štruktúra syntetizovaného proteínu vírusu tabakového mozaika so sekvenciou aminokyselín mení: serín-glycín-serín-izoleucín-treonín prolín, ak všetky cytozínové nukleotidy pretiahli kyselinu?
Číslo úlohy 9.
Aká je molekulová hmotnosť génu (dve DNA reťazce), ak je v jednom okruhu naprogramovaný proteínom s molekulovou hmotnosťou 1500? Molekulová hmotnosť jedného aminokyselinového priemeru 100.
Číslo úlohy 10.
Dan fragment polypeptidového reťazca: Val-Gly-Feng Arg. Určite štruktúru príslušnej T-RNA a RNA, DNA.
Číslo úlohy 11.
DNA génový fragment: TCT TCTCA-A ... Určite: a) Primárna proteínová štruktúra zakódovaná v tejto oblasti; b) dĺžka tohto génu;
c) primárna štruktúra proteínu syntetizovaná po strate 4. nukleotidu
V tejto DNA.
Číslo úlohy 12.
Koľko kodónov v a-RNA, nukleotidoch a tripletoch v géne DNA, aminokyselín v proteíne, ak sa uvádza 30 T-RNA molekúl?
Číslo úlohy 13.
Je známe, že všetky typy RNA sú syntetizované na DNA matrici. Fragment molekuly DNA, na ktorom sa syntetizuje miesto centrálnej slučky T-RNA, má nasledujúcu nukleotidovú sekvenciu: ATAGZTGAZGG. Nastavte nukleotidovú sekvenciu časti T-RNA, ktorá sa syntetizuje na tomto fragmente a aminokyselina, že táto T-RNA bude prenesená počas biosyntézy proteínu, ak tretí triplet zodpovedá antiquodónu T-RNA. Odpovedať Vysvetlite odpoveď. Ak chcete vyriešiť úlohu, použite tabuľku genetického kódu.
Štruktúra aminokyselín
Aminokyseliny- heterofunkčné zlúčeniny, ktoré nevyhnutne obsahujú dve funkčné skupiny: Aminoskupina -NH -NH2 a karboxylová skupina-con-con-asociovaný uhľovodíkový radikál.
Všeobecný vzorec najjednoduchších aminokyselín môže byť napísaný takto:
Pretože aminokyseliny obsahujú dve rôzne funkčné skupiny, ktoré sa navzájom ovplyvňujú, charakteristické reakcie sa líšia od charakteristických reakcií karboxylových kyselín a amínov.
Vlastnosti aminokyselín
Aminoskupina -NH 2 určuje hlavné vlastnosti aminokyselín, pretože je schopný pripevniť vodíkovú katiónu pre mechanizmus darcovca darcu v dôsledku prítomnosti voľného elektronického páru v atóme dusíka.
Skupina -OSON (karboxylová skupina) určuje kyslé vlastnosti týchto zlúčenín. Ďalej aminokyseliny - to amfotérne organické zlúčeniny.
S alkáliou, reagujú ako kyseliny:
So silnými kyselinami ako základne-amíny:
Okrem toho aminoskupina v aminokyseline vstúpi do interakcie s karboxylovou skupinou zahrnujúcou v jeho zložení, ktorá tvorí vnútornú soľ:
Ionizácia molekúl aminokyselín závisí od kyseliny alebo alkalickej povahy životného prostredia:
Vzhľadom k tomu, aminokyseliny vo vodných roztokoch sa správajú ako typické amfotérne zlúčeniny, potom v živých organizmoch, ktoré hrajú úlohu vyrovnávacích látok podporujúcich určitú koncentráciu vodíkových iónov.
Aminokyseliny sú bezfarebné kryštalické látky, ktoré sa rozpúšťajú s rozkladom pri teplotách nad 200 ° C. Sú rozpustné vo vode a nerozpustné na vzduchu. V závislosti od R-radikálu môžu byť sladké, horké alebo bez chuti.
Aminokyseliny rozdelené prirodzený (nájdené v živých organizmoch) a syntetický. Medzi prírodné aminokyseliny (asi 150) sa rozlišujú proteínogénne aminokyseliny (približne 20), ktoré sú súčasťou proteínov. Sú to L-formy. Približne polovica týchto aminokyselín patrí nepostrádateľný, tak ďalej. Nie sú syntetizované v ľudskom tele. Nevyhnutné sú kyseliny, ako je valín, leucín, izoleucín, fenylalanín, lyzín, treonín, cysteín, metionín, histidín, tryptofán. V ľudskom tele tieto látky prichádzajú s jedlom. Ak je ich množstvo v potravinách nedostatočné, je porušený normálny vývoj a fungovanie ľudského tela. V prípade individuálnych ochorení nie je organizmus schopný syntetizovať niektoré ďalšie aminokyseliny. Takže, s fenylketonúriou, tyrozín nie je syntetizovaný.
Najdôležitejšou vlastnosťou aminokyselín je schopnosť zadajte do molekulárnej kondenzácie s uvoľňovaním vody a tvorba amidového zoskupenia -NH-ko-, napr.:
Zlúčeniny s vysokou molekulovou hmotnosťou získanými v dôsledku takejto reakcie obsahujú veľký počet amidových fragmentov, a preto dostal meno polyamidy.
Okrem vyššie uvedeného syntetického vlákna KAPRON, napríklad a Annta, vytvorené počas polykondenzácie kyseliny aminoeantovej sa predpokladá. Na získanie syntetických vlákien sú aminokyseliny vhodné s usporiadaním aminoskupín a karboxylových skupín na koncoch molekúl.
Polyamidy a-aminokyseliny sa nazývajú peptidy. V závislosti od počtu zvyškov, aminokyseliny rozlišujú dipeptidy, tripipeptidy, polypeptidy. V takýchto zlúčeninách skupiny -NH-COO Call peptid.
Izomerius a nomenklatúra aminokyselín
Izoméria aminokyselinyurčené rôznymi štruktúrami uhlíkového reťazca a polohou aminoskupiny, napríklad:
Názvy aminokyselín sú rozšírené, v ktorých je uvedená poloha aminoskupiny listy gréckej abecedy: α, p, y, atď. Takto môže byť kyselina 2-aminobutanová tiež nazývaná a-aminokyselina:
V biosyntéze proteínu v živých organizmoch sa zúčastňujú 20 aminokyselín.
Proteíny
Proteíny- Toto sú vysoké molekulová hmotnosť (molekulová hmotnosť sa líši od 5-10 tisíc do 1 milión alebo viac) prírodných polymérov, ktorých molekuly sú postavené z aminokyselinových zvyškov spojených amidovým (peptidom) väzbou.
Proteíny sa tiež nazývajú proteíny(Grécka. "Protos" je prvý, dôležitý). Počet aminokyselinových zvyškov v proteínovej molekule je veľmi kolísavý a niekedy dosahuje niekoľko tisíc. Každý proteín má svoju vlastnú sekvenciu aminokyselinových zvyškov.
Proteíny sa vykonávajú rôzne biologické funkcie: Katalytické (enzýmy), regulačné (hormóny), konštrukčný (kolagén, fibroín), motor (miosín), transport (hemoglobín, mioglobín), ochranné (imunoglobulíny, interferón), náhradný (kazeín, albumín, glyadin) a ďalšie.
Proteíny, ktoré vykonávajú určité špecifické funkcie, závisia od priestorovej konfigurácie ich molekúl, okrem toho, bunka je energeticky nerentabilná, aby sa proteíny v rozloženej forme, vo forme reťazca, takže polypeptidové reťazce sú vystavené klamaniu, nadobudnúť určité tri -Dimenzionálne štruktúra alebo konformácia. Prideliť 4 úrovne priestorovej organizácie proteínov.
Proteíny - základňa biomembrány, najdôležitejšia zložka bunkovej a bunkovej zložky. Hrájú kľúčovú úlohu v bunkovom živote, tvoria materiálne základy pre svoje chemické činnosti.
Výnimočná vlastnosť bielkovín - samo-organizačná štruktúra, t.j. jeho schopnosť spontánne vytvoriť špecifickú priestorovú štruktúru, ktorá je obsiahnutá v tomto proteíne. V podstate všetky aktivity tela (vývoj, pohyb, výkon rôznych funkcií a oveľa viac) je spojené s proteínovými látkami. Bez proteínov nie je možné si predstaviť život.
Proteíny - najdôležitejšie komponent Potraviny a zvieratá, \\ t dodávateľ potrebných aminokyselín.
Štruktúra proteínov
V priestorovej štruktúre proteínov má veľký význam radikál(Zvyšky) R-in molekuly aminokyselín. Nepolárne radikály Aminokyseliny sú zvyčajne umiestnené vo vnútri proteínových makromolekúl a určiť hydrofóbne interakcie; polárne radikályobsahujúce iónové (formovacie ióny) skupiny sú zvyčajne umiestnené na povrchu proteínovej makromolekuly a charakterizovať elektrostatické (iónové) interakcie. Polárne neiónové radikály (Napríklad obsahujúce alkohol na skupinách, amidové skupiny) môže byť umiestnené na povrchu a vo vnútri proteínovej molekuly. Sú zapojené do vzdelávania vodíkové väzby.
V molekulách proteínu a-aminokyselín sú navzájom spojené peptidové (-S-NH-) spojenia:
Takto konštruované polypeptidové reťazce alebo jednotlivé časti vo vnútri polypeptidového reťazca môžu byť v niektorých prípadoch dodatočne súvisia s disulfidom (-S-S-) spojeniami alebo, ako sa často nazývajú, disulfidové mosty.
Hrá sa veľká úloha pri vytváraní štruktúry proteínov iónový(soľ) a vodíkové väzby, ako aj hydrofóbna interakcia- špeciálny typ kontaktu medzi hydrofóbnymi zložkami proteínových molekúl vo vodnom prostredí. Všetky tieto dlhopisy majú inú pevnosť a zabezpečujú tvorbu komplexu, veľkú proteínovú molekulu.
Napriek rozdielu v štruktúre a funkciách proteínových látok sa ich elementárna kompozícia mierne líši (v% na suchej hmote): uhlík - 51-53; Kyslík - 21,5-23,5; Dusík - 16,8-18,4; vodík - 6,5-7,3; Sulfur - 0,3-2,5.
Niektoré proteíny obsahujú fosfor, selén a ďalšie prvky v malých množstvách. Sekvencia zmiešania aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci sa nazýva štruktúra primárnej proteíny. Proteínová molekula môže pozostávať z jedného alebo viacerých polypeptidových reťazcov, z ktorých každá obsahuje iný počet aminokyselinových zvyškov. Vzhľadom na číslo ich možných kombinácií možno povedať, že rôznorodosť proteínov je takmer neobmedzená, ale nie všetky z nich existujú v prírode. Celkový počet rôznych typov proteínov vo všetkých typoch živých organizmov je 10 11 -10 12. Pre proteíny, ktorej štruktúra je charakterizovaná výnimočnou zložitosťou, okrem primárnych, rozlišujúcich medzi vyššou úrovňou štrukturálnej organizácie: sekundárne, terciárne a niekedy kvartérne štruktúry.
Sekundárna štruktúramá väčšinu proteínov, nie vždy po celom polypeptidovom reťazci. Polypeptidové reťazce so špecifickou sekundárnou štruktúrou môžu byť umiestnené odlišne v priestore.
Formovanie terciárna štruktúraOkrem vodíkových väzieb, iónové a hydrofóbne interakcie zohrávajú významnú úlohu. Pôsobou "balenia" proteínovej molekuly rozlišuje globulárne alebo sférické a fibrilácie alebo vláknité proteíny.
Na globulárne proteíny je a-špirálovitá štruktúra charakteristická, špirály sú zakrivené, "valcované". Macromolecule má sférický tvar. Rozpustia vo vode a soľné roztoky S tvorbou koloidných systémov. Väčšina živočíšnych bielkovín, rastlín a mikroorganizmov patria do globulárnych proteínov.
- Sekvencia zvyškov Arinokyseliny v polypeptidovom reťazci tvorí molekulu proteínu. Komunikácia medzi aminokyselinami - peptidom.
Ak sa proteínová molekula skladá len z 1 aminokyselinových zvyškov, potom sa počet teoreticky možných variantov proteínových molekúl, ktoré sa líšia pri striedaní aminokyselín - 1020. Mať 20 aminokyselín, môžete urobiť ešte rôznorodejšie kombinácie. V ľudskom tele bolo asi desať tisíc rôznych proteínov, ktoré sa líšia od seba, ako aj z proteínov iných organizmov.
Presne primárna štruktúra Proteínová molekula určuje vlastnosti proteínových molekúl a jeho priestorovej konfigurácie. Nahradenie len jednej aminokyseliny na druhú v polypeptidovom reťazci vedie k zmene vlastností a funkcií proteínu. Napríklad nahradenie p-podjednotka hemoglobínu šiestej glutámovej aminokyseliny na valíku vedie k tomu, že molekula hemoglobínu ako celku nemôže vykonávať svoju hlavnú funkciu - transport kyslíka; V takýchto prípadoch sa človek vyvinie choroba - kosáčikovitá anémia.
Sekundárna štruktúra - objednané koaguláciu polypeptidového reťazca do špirály (má natiahnutú pružinu). Špirálové cievky sú posilnené vodíkovými väzbami vznikajúcimi medzi karboxylovými skupinami a aminoskupinami. Takmer všetky skupiny CO- a NN sa zúčastňujú na tvorbe vodíkových väzieb. Sú slabšie ako peptid, ale mnohokrát opakujete túto konfiguráciu stabilitu a tuhosť. Na úrovni sekundárnej štruktúry existujú proteíny: fibroín (hodváb, webe), keratin (vlasy, nechty), kolagén (šľachy).
Terciárna štruktúra - NÁVRHY polypeptidových reťazcov v globule vyplývajúcej z výskytu chemických väzieb (vodík, iónový, disulfid) a stanovenie hydrofóbnych interakcií medzi radikálmi aminokyselinových zvyškov. Hlavná úloha pri vytváraní terciárnej štruktúry sa hrá hydrofilným hydrofóbnym interakciami.
Vo vodných roztokoch sa hydrofóbne radikály usilujú skryť pred vodou, zoskupené vo vnútri globule, zatiaľ čo hydrofilné radikály v dôsledku hydratácie (interakcie s vodnými dipólovými) majú tendenciu byť na povrchu molekuly. V niektorých proteínoch je terciárna štruktúra stabilizovaná disulfidovými kovalentnými väzbami, ktoré vznikajú medzi atómami síry dvoch cysteínových zvyškov. Na úrovni terciárnej štruktúry sú enzýmy, protilátky, niektoré hormóny.
Kvartérna štruktúra Charakteristika pre komplexné proteíny, ktorých molekuly sú tvorené dvoma a viac globule. Podjednotky sa konajú v molekule v dôsledku iónových, hydrofóbnych a elektrostatických interakcií. Niekedy počas tvorby kvartérnej štruktúry medzi podjednotkami vznikajú disulfidové väzby. Najdôležitejším proteínom s kvartérnou štruktúrou je hemoglobín. Je tvorený dvoma a-podjednotkami (141 aminokyselinových zvyškov) a dva p-podjednotky (146 aminokyselinových zvyškov). Pri každej podjednotke je pripojená hem molekula obsahujúca železo.
Ak z akéhokoľvek dôvodu sa priestorová konformácia proteínov odchyľuje od normálu, proteín nemôže vykonávať svoje funkcie. Napríklad príčina "kravskej besnoty" (gip-tvarovaná encefalopatia) je abnormálna konformáciou priónov - povrchových proteínov nervových buniek.
Pre fibrillarové proteíny je framentná štruktúra charakteristická. Spravidla sa nerozpustí vo vode. Fibrillarové proteíny typicky vykonávajú funkcie tvorby štruktúry. Ich vlastnosti (sila, schopnosť natiahnutia) závisia od spôsobu obalu polypeptidových reťazcov. Príklad fibrillarových proteínov slúži myozínu, keratínu. V niektorých prípadoch jednotlivé podjednotky proteínov s vodíkovými väzbami, elektrostatickými a inými interakciami tvoria komplexné súbory. V tomto prípade formuláre kvaterná štruktúra proteínov.
Príkladom proteínu s kvartérnou štruktúrou je hemoglobín krvi. Len s takouto štruktúrou vykonáva svoje funkcie - viazanie kyslíka a prepravuje ho do tkanív a orgánov. Treba však poznamenať, že v organizácii vyšších proteínových štruktúr patrí k primárnej štruktúre výnimočnú úlohu.
Klasifikácia proteínov
Existuje niekoľko klasifikácií proteínov:
Podľa stupňa zložitosti (jednoduché a zložité).
Vo forme molekúl (globulárne a fibrillarové proteíny).
Rozpustnosť v jednotlivých rozpúšťadlách (vo vode rozpustné, rozpustné v zriedených fyziologických roztokoch - albumín, alkoholizovateľné - prolamíny, rozpustné v zriedených alkáliách a kyselinách - vulnerérii).
Podľa vykonaných funkcií (napríklad náhradné proteíny, kostry atď.).
Vlastnosti proteínov
Proteíny - amfoterické elektrolyty. S určitým významom média (sa nazýva izoelektrický bod), počet pozitívnych a negatívnych nábytok v proteínovej molekule je rovnako. Toto je jedna z hlavných vlastností proteínu. Proteíny v tomto bode sú buď a ich rozpustnosť vo vode je najmenšia. Schopnosť proteínov na zníženie rozpustnosti, keď sa dosiahne elektronutornosť, ich molekuly sa používajú na uvoľňovanie z roztokov, napríklad v technológii získania proteínových produktov.
Hydratácia. Hydratačný proces znamená väzbu na vodné proteíny a vykazujú hydrofilné vlastnosti: opuch, ich hmotnosť a zvýšenie objemu. Opuch jednotlivých proteínov závisí výlučne na ich štruktúre. K dispozícii a umiestnený na povrchu proteínového makromolekuly hydrofilného amidu (-S-NH-, peptidové väzby), amín (-NH2) a karboxyl (-son) skupiny priťahujú molekuly vody, prísne orientovať ich na povrchu molekuly . Okolité proteínové globuly hydrátu (vodný) puzdro zabraňuje agregácii a zrážaniu, a preto prispieva k stabilite proteínových roztokov. V izoelektrickom bode majú proteíny najmenšiu schopnosť viazať vodu, zničenie hydrátového obálky sa vyskytuje okolo proteínových molekúl, takže sú spojené, tvoriace veľké jednotky. Agregácia proteínových molekúl sa vyskytuje a keď sú dehydratované s niektorými organickými rozpúšťadlami, napríklad, etylalkohol. To vedie k pádu proteínov v sedimente. So zmenou pH média sa proteín macromolecule stane nabitou a jeho zmeny hydratačnej schopnosti.
S obmedzeným opuchom, koncentrované proteínové roztoky tvoria komplexné systémy, nazývané dženský. Študent nie je tekutý, elagy, vlastniť plasticity definované mechanickou pevnosťou, sú schopné udržiavať ich tvar. Globulárne proteíny môžu byť úplne hydratované, rozpustené vo vode (napríklad mliečne proteíny), tvarovacie roztoky s nízkou koncentráciou. Hydrofilné vlastnosti proteínov, t.j. ich schopnosť napučať, tvoriť želé, stabilizáciu suspenzií, emulzií a peny, majú veľký význam v oblasti biológie a potravinársky priemysel. Veľmi mobilný želé, postavený hlavne z proteínových molekúl, je cytoplazma - surový glutén izolovaný z pšeničného cesta; Obsahuje až 65% vody.
Rôzne hydrofilnosťgluténové proteíny sú jedným zo značiek charakterizujúcich kvalitu pšenice zrna a múky z neho (tzv. Silná a slabá pšenica). Hydrofilita obilia a múk proteíny zohráva významnú úlohu pri skladovaní a spracovaní obilia, v chlebovom výrobe. Cesto, ktoré sa získava v pekárenskej výrobe, je opuchnutý proteín vo vode, koncentrovaný želé obsahujúci škrobové zrná.
Denaturácia proteínov. Keď denaturuje pod vplyvom vonkajších faktorov (teplota, mechanické účinky, pôsobenie chemických látok a rad ďalších faktorov), existuje zmena v sekundárnych, terciárnych a kvartérnych štruktúrach proteínovej makromolekuly, to znamená jeho natívne priestorové štruktúra. Primárna štruktúra, a teda chemické zloženie Proteín sa nezmení. Fyzikálne vlastnosti Zmena: Rozpustnosť sa znižuje, schopnosť hydratácie sa stratí, biologická aktivita sa stratí. Forma proteínovej makromolekuly sa mení, dochádza k agregácii. Súčasne sa aktivita niektorých chemických skupín zvyšuje, účinky na proteolytické enzýmové proteíny sú uľahčené, a preto je ľahšie hydrolyzované.
V potravinárskej technológii je špeciálny praktický význam tepelná denaturácia proteínov, Stupeň, ktorý závisí od teploty, trvania vykurovania a vlhkosti. Je potrebné pripomenúť pri vývoji režimov tepelného spracovania potravinárskych surovín, polotovarov a niekedy pripravených výrobkov. Procesy tepelnej detailácie zohrávajú osobitnú úlohu pri blanšíroch rastlinných surovín, sušenie obilia, pečivo chleba, výroba makarónskych výrobkov. Denaturácia proteínov môže byť nazývaná a mechanicky exponovaná (tlak, trením, trepanie, ultrazvuk). Nakoniec, denaturácia proteínu poskytuje účinok chemických činidiel (kyseliny, zásady, alkohol, acetón). Všetky tieto techniky sú široko používané v potravinách a biotechnológii.
Penenie. Pod procesom penenia sa rozumie schopnosť proteínov tvoriť vysoko koncentrované kvapalinové systémy, nazývané peny. Stabilita peny, v ktorej proteín je penotvorným činidlom, závisí nielen od jeho povahy a na koncentráciu, ale aj na teplotu. Proteíny ako penové činidlá sú široko používané v cukrovinskom priemysle (pasenie, marshmallow, souffle). Štruktúra peny má chlieb, čo ovplyvňuje jeho chuť.
Molekuly proteínu pod vplyvom radu faktorov kolapsalebo vstúpiť do interakcie s inými látkami S tvorbou nových produktov. Pre potravinársky priemysel možno rozlíšiť dva dôležité procesy:
1) hydrolýza proteínov pod pôsobením enzýmov;
2) Interakcia aminoskupín proteínov alebo aminokyselín s karbonylovými skupinami obnovenia cukrov.
Pod vplyvom enzýmov proteázy katalyzujú hydrolytické rozdelenie proteínov, druhá sa rozpadá na viac jednoduché produkty (poly a dipeptidy) a nakoniec na aminokyselinách. Rýchlosť hydrolýzy proteínov závisí od jeho zloženia, molekulárna štruktúra, enzýmová aktivita a podmienky.
Hydrolýza proteínov. Hydrolýza reakcia za vzniku aminokyselín v všeobecný Môžete písať takéto:
Spaľovanie. Proteíny spaľujú dusíkom, oxidom uhličitým a vodou, ako aj iné látky. Pálenie je sprevádzané charakteristickou vôňou spálených peria.
Farebné reakcie. Pre vysoko kvalitnú definíciu proteínu používajú nasledujúce reakcie:
1. Denaturácia- proces porušenia prírodnej štruktúry proteínov (zničenie sekundárnej, terciárnej, kvartérnej štruktúry).
2. Hydrolýza- Zničenie primárnej štruktúry v kyslom alebo alkalickom roztoku za vzniku aminokyselín.
3. Kvalitatívne reakcie Proteíny:
· buret;
Biuretná reakcia - Fialové farbenie pod pôsobením solí medi (ii) v alkalickom roztoku. Takáto reakcia sa poskytuje všetky zlúčeniny obsahujúce peptidovú väzbu, pri ktorej interakcia slabo alkalických roztokov proteínov s roztokom síranu meďnatého (II) s tvorbou komplexné zlúčeniny Medzi iónmi CU2 + a polypeptidmi. Reakcia je sprevádzaná výskytom fialovej modrej farby.
· xanthoproteín;
Xanthoprotein Reakcia - vzhľad žltej farbenie pod pôsobením koncentrovanej kyseliny dusičnej na proteíny obsahujúcich zvyšky aromatických aminokyselín (fenylalanín, tyrozín), v ktorom interakcia aromatických a heteroatómnych cyklov v proteíne molekuly s koncentrovanou kyselinou dusičnou sprevádzanou vzhľade na žltej farbe.
· reakcia definície síry v proteínoch.
Cysteínová reakcia (Pre proteíny obsahujúce sulfur) - roztok varu proteínového proteínu s acetátom olovnatými (II) s príchodom čiernej farbenie.
Referenčný materiál na testovanie:
MENDELEEEV TABUĽKA
Tabuľka rozpustnosti
Kombinácia aminokyselín cez peptidové väzby vytvára lineárny polypeptidový reťazec primárna štruktúra proteínov.
Plot proteínového reťazca v 6 aminokyselinách (sul-cis-tir-lei-de-ala) (peptidové väzby sú izolované žlté, aminokyseliny - červený rám)
Štruktúra primárnej proteíny, t.j. Sekvencia aminokyselín v nej je naprogramovaná sekvenciou nukleotidov v DNA. Strata, vložka, výmena nukleotidu v DNA vedie k zmene aminokyselinovej kompozície a následne štruktúra syntetizovaného proteínu.
Ak zmena aminokyselinovej sekvencie nie je smrteľná, ale adaptívne alebo aspoň neutrálne, potom nový proteín môže byť zdedený a zostať v populácii. V dôsledku toho sa objavujú nové proteíny s podobnými funkciami. Tento fenomén sa nazýva polymorfizmusproteíny.
Napríklad v kosáčikovitej anémii v šiestom polohe p-reťazca hemoglobínu, výmeny kyselina glutámová na valín. To vedie k syntéze hemoglobinov ( Hbs.) - Taký hemoglobín, ktorý je v dezoxide polymerizovaný a tvorí kryštály. Výsledkom je, že červené krvinky sú deformované, získavajú formu kosák (banán), stratou elasticity a pri prechode cez kapiláry sú zničené. To nakoniec vedie k zníženiu tkanivového okysličovania a nekrózy.
Sekvencia a pomer aminokyselín v primárnej štruktúre určuje tvorbu sekundárny, terciárnya kvartérnyštruktúry.
Kladenie proteínu vo forme lana a harmoniky
Sekundárna štruktúra proteínu - Toto je spôsob, ako sa stanoviť polypeptidový reťazec na kompaktnejšiu štruktúru, v ktorej interakcia peptidových skupín s tvorbou vodíkových väzieb medzi nimi. Tvorba sekundárnej štruktúry je spôsobená túžbou peptidu, aby prijala konformáciu s najvyšším počtom pripojení medzi peptidovými skupinami. Typ sekundárnej štruktúry závisí od stability peptidovej väzby, mobility komunikácie medzi atómom uhlíka a uhlíka peptidovej skupiny, veľkosť aminokyselinového radikálu.
Všetky špecifikované pár s aminokyselinovou sekvenciou bude následne viesť k prísne definovanej konfigurácii proteínu.
Môžete zvýrazniť dve možné možnosti Sekundárna štruktúra: α-špirála (α-štruktúra) a β-skladaná vrstva (β-štruktúra). V jednom proteíne sú spravidla prítomné obidve štruktúry, ale v inom pomere podielu. V globulárnych proteínoch prevláda α-helix, v fibrilárnej - p-štruktúre.
Sekundárna štruktúra sa vytvorí len za účasť vodíkových väzieb Medzi peptidovými skupinami: atóm kyslíka jednej skupiny reaguje s druhým atómom vodíka, súčasne je kyslík druhej peptidovej skupiny spojené s tretím vodíkom atď.
Účasť vodíkových väzieb pri tvorbe sekundárnej štruktúry
α-špirála
Táto štruktúra je rozbaľovacia špirála, vytvorená pomocou vodíkvzťahy medzi peptidové skupiny 1. a 4., 4. a 7., 7. a 10. a tak na aminokyselinových zvyškoch.
Tvorba špirály je brzdená prolínom a hydroxyprolínom, ktorá spôsobuje, že reťaz "zlomeniny", jeho ostré ohyb.
Výška špirálovej cievky je 0,54 nm a zodpovedá 3,6 aminokyselinovým zvyškom, 5 plných otáčok zodpovedá 18 aminokyselinám a obsadiť 2,7 nm.
β-skladaná vrstva
V tomto spôsobe upravovania, proteínová molekula leží "hada", vzdialené reťaze reťaze sú blízko seba. Výsledkom je, že peptidové skupiny predtým vzdialených aminokyselín proteínového reťazca sú schopné interagovať s vodíkovými väzbami.
Viktor Tribunsky
Aminokyseliny sú stavebné bloky svalového proteínu. Medzitým získavanie adekvátneho množstva aminokyselín je ťažká úloha pre školenie, pretože tréning je veľmi rýchlo spálený. A ak intenzívne trénerový športovec nedostane potrebné aminokyseliny, môže spomaliť alebo úplne zastaviť každý tréningový pokrok.
Konzultujte aminokyseliny najlepšie vo voľnej forme alebo vo forme rozvetvených reťazcov. Takéto aminokyseliny nevyžadujú trávenie a okamžite sania v krvnom obehu, po ktorých prídu svalové bunky. Okrem toho, rozvetvené reťazové aminokyseliny (BCAA) uspokojujú potrebu tela v dusíku, - 70% dennej sadzby.
Rozdiely medzi nepostrádateľnými a vymeniteľnými aminokyselinami
Ľudské telo nevie, ako syntetizovať nepostrádateľné aminokyseliny. V tomto ohľade musia byť získané spolu s plnohodnotnými proteínmi alebo chybnými rastlinnými výrobkami. Existujú deväť esenciálnych aminokyselín: histidín, izoleucín, leucín, lyzín, metionín, fenylalanín, tryptofán, treonín a valín. Vymeniteľné aminokyseliny môžu byť syntetizované samotným organizmom z vitamínov a iných aminokyselín.
Medzitým termín "vymeniteľné aminokyseliny" neznamená, že sú voliteľné. Sú dôležité pre normálny metabolizmus a niektoré z nich, ako napríklad glutamín, sú mimoriadne nevyhnutné na ochorenia alebo zranenia. K dnešnému dňu existuje 12 vymeniteľných aminokyselín: alanín, arginín, kyselina asparágová, cysteín, cystín, kyselina glutámová, glutamín, glycín, hydroxyprolín, prolín, serín a tyrozín.
Nevyhnutným rozvetveným reťazovým aminokyselinám (BCAA) sú mimoriadne dôležité pre športovcov, pretože sú metabolizované nie v pečeni, ale v svaloch. To funguje nasledovne: Akonáhle je proteín rozdelený na individuálne aminokyseliny v dôsledku trávenia, tieto väčšiny aminokyselín sa používajú buď na vybudovanie nových proteínov, alebo spálené ako palivo kvôli výrobe energie.
K dnešnému dňu sú známe 21 aminokyselín, ktoré sú rozdelené do dvoch skupín:
Nepostrádateľný
Gistidin.
Izoleucín
Leucín
Lyzín
Meniaci
Fenylalanín
Tryptofán
Tronín
Valín
Vymeniteľný
Alanín
Arginín
Asparajská kyselina
Cysteín
Cystín
Kyselina glutámová
Glutamín
Glycín
Hydroxyprolín
Prolín
Serín
Tyrozín
Rozvetvený reťazec a kulturistika aminokyseliny
Bodybuilders sa snažia vyhnúť sa zníženiu veľkosti svalov a sily v dôsledku spomalenia syntézy svalových bielkovín a jeho zničenie. Samozrejme, primeraná úroveň BCAA vás nezmení na Superman (hoci vám vysoké cieľové dávky môžu priblížiť k tomuto), to vám umožní vyhnúť sa nejakým negatívnym účinkom nedostatkov BCAA, vrátane pomalého oživenia a stagnácie.
Ak už máte v dôsledku primeranej úrovne správna výživaPotom si naozaj všimnite pozitívne účinky. Okrem spotrebovania primeraného množstva bielkovín je však potrebné získať primerané množstvo vysoko kvalitných kalórií, ako aj dobre relaxovať. Konzumácia vhodného množstva kalórií a sacharidov, uložíte cenné aminokyseliny s rozvetveným reťazcom.
Čím väčší je glykogén vo svaloch, najpravdepodobnejší, že BCAA Pool sa použije na rast svalov na rozdiel od oxidácie energie. Okrem toho, na podporu používania týchto aminokyselín v stavebných svaloch bude tiež dobrý odpočinok a zotavenie. Dodržiavanie aj týchto momentov vám pomôže zvýšiť výsledky vzdelávania, hoci sme nemali čas na diskusiu o skutočných pozitívnych účinkoch aminokyselín rozvetveného reťazca!
Pozitívne účinky aminokyselín rozvetveného reťazca
Teraz poďme na najdôležitejšiu vec. Čo nám dáva spotrebu potravinárskych prídavných látok BCAA? Štúdie ukazujú, že BCAA dostávajú vám pomerne vážne pozitívne účinky vrátane nasledujúcich možností:
Zrýchlené zotavenie. Pravdepodobne najcennejší pozitívny účinok na intenzívne tréningové športovci je zrýchlenie redukcie metabolizmu v dôsledku prijímania aminokyselín s rozvetveným reťazcom. Väčšina športovcov pociťuje výrazné oslabenie postwear svalová bolesť čoskoro po tom, čo BCAA nutričné \u200b\u200bdoplnky začínajú používať.
Aj keď neberiete do úvahy ďalšie výhody spotreby, tento efekt zrýchľovania obnovenia svalov poškodenia spôsobený tréningmi (nezabudnite, že svaly rastú len vtedy, keď dostanú mikropušnenie), znamená zrýchlený rast svalov a zvýšenie pevnosti. Vďaka zrýchlenému oživeniu môžete trénovať intenzívnejšie a častejšie, čo zase pomôže realizovať ciele oveľa rýchlejšie.
Vytrvalosť. BCAA môže slúžiť ako donor dusíka pri tvorbe L-alanínu, ktorý poskytuje telo glukózy po vyčerpaní glykogénových rezerv. S najväčšou pravdepodobnosťou, myšlienka ukladania glykogénu spôsobí, že Association s vysoko uhlíkovou stravou, ale aminokyselín s rozvetveným reťazcom a preukázali jeho hodnotu.
Počas štvortýždňového experimentu boli japonskí vedci poskytnuté svalovému vyčerpaniu potkanov s predĺžením rozvetveného reťazca alebo placeba. V dôsledku toho skupina BCAA ukázala zachovanie rezerv glykogénu v pečeni a kostrové svaly Počas tréningu. To znamená, že experimentálne zvieratá by mohli trénovať so zvýšenou intenzitou dlhšieho časového obdobia. Spotreba aminokyselín rozvetveného reťazca teda vám umožní udržiavať intenzitu tréningu a vytrvalosti, aj keď obvyklá výživa neposkytuje vysokú úroveň energie. Tento efekt by mal mať záujem o všetkých tých, ktorí niekedy sedeli na nízko-karb alebo nízkokalorické diéty na dlhú dobu!
Stimulácia syntézy proteínu. Ukazuje sa, že BCAA môže nezávisle stimulovať syntézu svalových proteínov. Inými slovami, tieto aminokyseliny sú schopné spôsobiť rast svalov aj v neprítomnosti cvičení s bremenami! Štúdie ukazujú, že príjem aminokyselín rozvetveného reťazca zvyšuje hladiny hormónov, ako je testosterón, rastový hormón a inzulín. A to je mimochodom, silné anabolické hormóny.
Okrem toho, že štúdie tiež ukazujú, že v podmienkach silný stres, Napríklad pri vykonávaní výťahov na hory do 21 dní, spotreba BCAA (10 gramov za deň) vykazoval zvýšenie svalnatý hmotnosťV tom čase, testy prijaté placebom nevykazovali žiadne zmeny. Dôležitý moment Je to, že ľudia, ktorí dostali rozvetvené aminokyseliny, sa podarilo pestovať svalovú hmotu v extrémnych podmienkach bez anabolického stimulu, ako je vzdelávanie s bremenami.
Stimulácia spaľovania tukov. Spotreba BCAA aktivuje spaľovacie mechanizmy viscerálneho tuku. Nachádza sa hlboko v oblasti brucha pod podkožným tukom, viscerálny tuk je trochu spaľovaný v dôsledku pokojného diétu s veľmi veľkým ťažkostiam. V priebehu jednej štúdie boli bojovníci zúčastňovaní na súťažiach rozdelené do troch diétnych skupín: diéta s vysoký obsah Aminokyseliny s rozvetveným reťazcom, diéta s nízkym obsahom aminokyselín s rozvetveným reťazcom a kontrolnou stravou. Testy pozorovali svoju diétu do 19 dní.
Výsledky ukázali, že vysoká spotreba skupina BCAA stratil tuk viac ako celkom - 17,3% v priemere. Väčšina strateného tuku bola práve v brušnej oblasti. BCAA teda prispieva k rozvoju presnej tlače.
V priebehu inej štúdie vedci rozdelili testy horolezcov do dvoch skupín: aminokyselinová skupina rozvetveného reťazca (BCAA) a kontrolnú skupinu. Podľa výsledkov experimentu, obe skupiny vykazovali stratu hmotnosti, avšak skupina BCAA sa podarilo získať svalovú hmotu a zároveň spaľovať podkožný tuk, zatiaľ čo ostatné stratené svaly.
Jednou z teórií o tom, ako BCAA poskytuje jeho účinky horiaceho tuku a svalovej konštrukcie je nasledovné. Počas cvičenia telo detekuje vysoký stupeň BCAA v krvi, a to zase je znamením nadmerného zničenia svalov. V tejto súvislosti zastaví svalovú deštrukciu a začína používať ako palivo hlavne podkožný tuk.
Dodatočný objem aminokyselín rozvetveného reťazca v krvi stimuluje inzulín, v dôsledku čoho sa BCAA prepravuje priamo na svaly. Osoba teda spaľuje subkutánny tuk a zároveň zvyšuje svalovú hmotu. A ak nás chuť neuvádza, potom s cieľom maximalizovať účinok spaľovania tukov aminokyselín s rozvetveným reťazcom, musíte obmedziť spotrebu sacharidov za dve hodiny pred tréningovým reláciou.
Vylepšená imunitná funkcia. Nie je ľahké trénovať, ak ste chorí, nehovoriac o svahovom raste. Okrem toho je ešte ťažšie vrátiť sa k tréningu po zime bez straty sily a veľkostí. Keď cvičíte s vysokou intenzitou alebo vysokým objemom, potom riziko oslabenej imunity a jednoducho ochorie. Avšak, konzumácia aminokyselín rozvetveného reťazca, môžete čerpať stratu glutamínu, ktorá je dôležitou zlúčeninou Pre imunitný systém. Okrem toho BCAA prispieva k prevencii katabolizmu, čo zase prispieva k zrýchleniu zhodnocovania a oslabuje negatívne účinky odbornej prípravy do tela.
Antikatabolické účinky. Zdá sa, že aminokyseliny rozvetveného reťazca vykonávajú väčšinu svojich anabolických účinkov prostredníctvom anti-kyatabolickej aktivity. V skratke potláčajú použitie svalového proteínu ako paliva a tým zabrániť jeho zničeniu. To je čiastočne spôsobené skutočnosťou, že sa obetovali ako palivo.
Medzitým, v dôsledku oslabenia zničenosti svalového proteínu počas tréningu, syntéza proteínu sa zrýchľuje a dostanete viac svalovej hmoty! V priebehu jednej štúdie s účasťou ľudí trpiacich obezitou, ktoré pozorovali limitnú diétu, spotreba aminokyselín rozvetveného reťazca zvýšila anabolizmus a úsporný dusík, v dôsledku čoho testy spaľovali viac podkožného tuku namiesto suchej svalovej hmoty , čím sa udržiava svalový proteín.
Zdroje aminokyselín rozvetveného reťazca
Mliečne výrobky a červené mäso veľký počet BCAA, hoci sú k dispozícii vo všetkých produktoch obsahujúcich proteín. Potravinárske prísady Sérový a vaječný proteín sú alternatívny zdroj BCAA. Okrem toho je potrebné poznamenať, že potravinárske prídavné látky BCAA vám poskytujú aminokyseliny leucín, izoleucín a valín.
Požadovaný objem aminokyselín rozvetveného reťazca
Väčšina stravy poskytuje primeraný objem BCAA pre väčšinu ľudí, čo je približne 55-145 miligramov na kilogram telesnej hmotnosti. Intenzívne vzdelávacie športovci často dostávajú päť gramov leucínu, štyroch gramov valínov a dvoch gramov izoleucínu denne, aby sa zabránilo strate svalovej a urýchliť ich rast.
Získajte viac informácií o výhodách aminokyselín:
Aminokyseliny - (aminokarboxylové kyseliny; AMK) - organické zlúčeninyv molekula je obsiahnutá v rovnakom časekarboxyl a amínové skupiny (aminoskupina). Tí. aleminocislov je možné zvážiť, ako deriváty karboxylových kyselín, v ktorých jeden alebo viac atómov vodíka nahradí aminoskupinou.
- Karboxylová skupina (Carboxyl) -son - funkčná monovalentná skupina, ktorá je súčasťou karboxylových kyselín a určenie ich kyslých vlastností.
- Aminoskupina - funkčná chemická monovalentná skupina -NH2,organický radikál obsahujúci jeden atóm dusíka a dva atómy vodíka.
Je známe viac ako 200 prírodných aminokyselín.ktoré môžu byť klasifikované odlišne. Štrukturálna klasifikácia prebieha z pozície funkčných skupín na alfa, beta, gama alebo dlbovej polohe aminokyselín.
Okrem tejto klasifikácie existujú aj iné, napríklad klasifikácia polarity, hladinu pH, ako aj typu skupiny bočnej reťazca (alifatické, acyklické, aromatické aminokyseliny, aminokyseliny obsahujúce hydroxylové alebo síry atď.).
Aminokyselinové proteíny sú druhá (po vode) zložky svalov, buniek a iných tkanív ľudského tela. Aminokyseliny zohrávajú kľúčovú úlohu v takýchto procesoch ako prepravu neurotransmiterov a biosyntézy.
Všeobecná štruktúra aminokyselín
Aminokyseliny - biologicky dôležité organické zlúčeniny pozostávajúce z aminoskupín (-NH2) a karboxylovej kyseliny (-SON) a majú bočný reťazec špecifický pre každú aminokyselinu. Kľúčové prvky aminokyselín - uhlík, vodík, kyslík a dusík. Ďalšie prvky sú v bočnom reťazci určitých aminokyselín.
Obr. 1 je celková štruktúra a-aminokyselín, ktoré tvoria proteíny (okrem prolínu). Kompozitné časti molekuly aminokyselín - aminoskupina NH2, karboxylová skupina COOH, radikál (líšia sa vo všetkých a-aminokyselinách), a-atóm uhlíka (stred).
V aminokyselinovej štruktúre je bočný reťazec, špecifický pre každú aminokyselinu, označuje písmenom R. Atóm uhlíka umiestnený v blízkosti karboxylovej skupiny sa nazýva alfa uhlíkový a aminokyseliny, ktorého bočný reťazec je spojený s týmto atómom , sa nazývajú alfa-aminokyseliny. Sú najbežnejšou formou aminokyselín.
Alfa-aminokyseliny, s výnimkou glycínu, alfa uhlíka je chirálnym atómom uhlíka. V aminokyselinách sa uhlíkové reťazce, ktoré sú spojené alfa uhlíkom (ako napríklad lyzín (L-lyzín)), uhlík sú označené ako alfa, beta, gama, delta a tak ďalej. V niektorých aminokyselinách je aminoskupina pripojená k beta alebo gama uhlíku, a preto sa nazývajú beta alebo gama-aminokyseliny.
Podľa vlastností bočných reťazcov sú aminokyseliny rozdelené do štyroch skupín. Bočný reťazec môže urobiť aminokyselinu so slabou kyselinou, slabou bázou alebo emulsoidom (ak bočný reťazec je polárny), alebo hydrofóbna, slabo absorbujúca voda, látka (ak bočný okruh nie je polárny).
Termín "aminokyselina rozvetvená reťazca" znamená aminokyseliny, ktoré majú alifatické nelineárne bočné reťazce, je leucín, izoleucín a valín.
Prolín - Jediná proteínogénna aminokyselina, ktorej bočná skupina je pripojená k alfa-aminoskupine, a teda je tiež jedinou proteínogénnou aminokyselinou obsahujúcou sekundárny amín v tejto polohe. Z chemického hľadiska je prolín, teda IMinokyselina, pretože nemá primárnu aminoskupinu, aj keď v súčasnej biochemickej nomenklatúre je stále klasifikovaný ako aminokyselina, ako aj "N-alkylovaná alfa- \\ t aminokyselina" ( Kyselina imino - karboxylové kyseliny obsahujúce iminoskupinu (NH). Časti sú zahrnuté do zloženia proteínov, ich výmena je úzko spojená s výmenou aminokyselín. Podľa jeho vlastností sú imino kyseliny v blízkosti aminokyselín a v dôsledku katalytickej hydrogenácie imino kyselín sa zmení na aminokyseliny. Iminoskupina - Molekulárna NH skupina. Bivalentný. Obsiahnuté v sekundárnomamina a peptidy. Voľný forme neexistuje dvojväzbový radikál amoniaku).
Alfa-aminokyseliny
Aminokyseliny, ktoré majú amín a karboxylovú skupinu, sú pripojené k prvému (alfa) atómu uhlíka, majú mimoriadny význam v biochémii. Sú známe ako 2-, alfa alebo alfa-aminokyseliny (všeobecný vzorec vo väčšine prípadov H2NCHRCOOH, kde R je organický substituent, známy ako "bočný reťazec"); Termín "aminokyselina" často označuje.
Ide o 22 bielkovín (to znamená, že zamestnanci na konštrukciu proteínových ") aminokyselín, ktoré sú kombinované do peptidových reťazcov (" polypeptidy "), čo poskytuje širokú škálu proteínov. Sú to L-stereoizoméry ("ľavé" izoméry), hoci niektoré baktérie a v niektorých antibiotikách existujú niektoré D-aminokyseliny ("pravostranné" izoméry).
Obr. 2. Peptidová väzba je forma amidovej väzby vyplývajúcej z tvorby proteínov a peptidov v dôsledku interakcie a-aminoskupiny (-NH2) jednej aminokyseliny s a-karboxylovou skupinou (-SON) ďalšia aminokyselina.
Z dvoch aminokyselín (1) a (2) sa vytvorí dipeptid (reťazec dvoch aminokyselín) a molekuly vody. V tej istej schémeribozóm Generuje dlhšie aminokyselinové reťazce: polypeptidy a proteíny. Rôzne aminokyseliny, ktoré sú "stavebnými blokmi" pre proteín, sa líšia v R.
Optická izoméria aminokyseliny
Obr. 3. Optické izoméry alanínov aminokyselín
V závislosti od polohy aminoskupiny sa izoluje a-, p-, y- a iné aminokyseliny amino-, β-, y- a iné aminokyseliny. Pre organizmus cicavcov, najviac charakteristické a-aminokyseliny. Všetky prichádzajúce a-aminokyselinové organizmy okremglycín, obsahujú asymetrický atóm uhlíka (Thinonina Izoleucínobsahujú dva asymetrické atómy) a majú optickú aktivitu. Takmer všetky a-aminokyseliny, ktoré sa vyskytujú v prírode, majú L-konfiguráciu, a iba L-aminokyseliny sú zahrnuté do proteínov syntetizovaných na Ribozómy.
Všetky štandardné alfa-aminokyseliny iné ako glycín môžu existovať vo forme jednej z dvoch enantiomér , nazývané L alebo D aminokyseliny, ktoré sú navzájom zrkadlové mapovania.
D, označenie L-systému stereoizomérov.
V tomto systéme sa L-konfigurácia pripisuje stereosomeme, ktorý je v prognózach Fisher, sa referenčná skupina nachádza vľavo od vertikálnej čiary (z Lat. "Laevus" -Live). Musíme si to pamätať projekcie Fisherov V hornej časti je najviac oxidovaný atóm uhlíka (spravidla, tento atóm je obsiahnutý v karboxylovej minci alebo karbonyl-CH \u003d o skupinách.). Okrem toho, v projekcii rybára, všetky horizontálne pripojenia sú zamerané na pozorovateľ a vertikálne - odstránené z pozorovateľa. V súlade s tým, ak repernaya Group nachádza sa na projekcii Fisher na pravej strane, stereoizomér má D - konfigurácia (z Lat. "Dexter" - vpravo).V a-aminokyselinách odkazujúce skupiny Podávajte skupinu NH2.
Enantioméry - parastereoizoméryreprezentujúce zrkadlové úvahy navzájom, ktorí nie sú kombinované vo vesmíre. Klasická ilustrácia dvoch enantiomérov môže slúžiť ako pravé a ľavé dlane: majú rovnakú štruktúru, ale inú priestorovú orientáciu.Existencia enantiomérnych foriem je spojená s prítomnosťou molekuly chiveritácia - Vlastnosti nie sú kombinované v priestore s jeho zrkadlovým odrazom..
Enantioméry identické fyzikálne vlastnosti. Môžu byť rozdelené len pri interakcii s chirálnym médiom, napríklad ľahkým žiarením. Enantioméry Rovnako sa správajú v chemických reakciách s afrrálnymi činidlami v Aheiral médiu. Avšak, ak je činidlo, katalyzátorom alebo rozpúšťadlom chirálne, reaktivita enantiomérov spravidla sa líši.Väčšina chirálnych prírodných zlúčenín (aminokyseliny, monosacharidy) Existuje 1 enantiomér vo forme 1.Koncepcia enantiomérie je dôležitá vo farmaceutických výrobkoch, pretože Rôzne enantioméry liekov majú rôzne biologická aktivita.
Biosyntéza proteínu na ribozómoch
Štandardné aminokyseliny
(bielkovinové)
Pozri tému: a Štruktúra proteínogénnych aminokyselín
V procese biosyntézy proteínu sú v polypeptidovom reťazci zahrnuté 20 a-aminokyselín kódované genetickým kódom (pozri obr. 4). Okrem týchto aminokyselín, nazývaných proteínogénne, alebo štandardné, v niektorých proteínoch existujú špecifické neštandardné aminokyseliny, ktoré vznikajú z normy v procese modifikácií po prekladaní.
Poznámka: Nedávno, proteínogénne aminokyseliny niekedy klasicky zahŕňajú preloženie selendokysteínu a pyrolýzy. Toto sú tzv. 21. a 22 -d aminokyseliny.
Aminokyseliny sú štrukturálne zlúčeniny (monoméry), z ktorých proteíny pozostávajú. Sú navzájom spojené, tvoria krátke polymérne reťazce, nazývané peptidy dlhého reťazca, polypeptidov alebo proteínov. Tieto polyméry sú lineárne a nerozvetvené, každá aminokyselina v reťazci sa pripojí dva susedné aminokyseliny.
Obr. 5. Ribozóm v procese vysielania (syntéza proteínov)
Spôsob konštrukcie proteínu sa nazýva vysielanie a zahŕňa krok-za-pridávanie aminokyselín na rastúci proteínový reťazec cez ribozizmy uskutočňované ribozómom. Objednávka, v ktorej sa pridá aminokyseliny, čítajú v genetickom kóde s použitím šablóny mRNA, ktorá je kópia Rna Jeden z génov tela.
Broadcast - Biosyntéza proteínu na Ribosome
Obr. 6 S. polypeptid predĺženia TIA.
Dvadsaťdva aminokyselín sú prirodzene zahrnuté do polypeptidov a sa nazývajú proteínogénne, alebo prírodné, aminokyseliny. Z nich je 20 kódovaných pomocou univerzálneho genetického kódu.
Zostávajúce 2, selénocysteín a pyrrolýza sú zahrnuté v proteínoch s použitím jedinečného syntetického mechanizmu. Selenticysteín sa vytvorí, keď preložila mRNA sa zapne na prvok SECIS, ktorý spôsobuje kodón UGA namiesto stop kodónu. Pyrolyzín používa niektoré metánové oblúky ako súčasť enzýmov potrebných na výrobu metánu. Je kódovaný s kodónom UAG, ktorý v iných organizmoch zvyčajne hrá úlohu stop kodónu. Kodón UAG sleduje sekvenciu pylis.
Obr. 7. Polypeptidový reťazec je primárnou štruktúrou proteínu.
Proteíny majú 4 úrovne ich štrukturálnej organizácie: primárny, sekundárny, terciárny a kvartérny. Primárnou štruktúrou je sekvencia aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci. Primárna štruktúra proteínu, spravidla, je opísaná s použitím jednorazových alebo trojpísmenových označení pre aminokyselinové zvyšky. Štruktúra systému je lokálne usporiadanie fragmentu polypeptidového reťazca stabilizovaný vodíkovými väzbami. Štruktúra pomeru je priestorová štruktúra Štruktúra polypeptidového reťazca. Štrukturálne pozostáva z prvkov sekundárnej štruktúry stabilizovanej rôzne typy Interakcie, v ktorých hrajú hydrofóbne interakcie rozhodujúcu úlohu. Kvaterná štruktúra (alebo podjednotka, doména) je relatívne usporiadanie niekoľkých polypeptidových reťazcov ako súčasť jediného proteínového komplexu.
Obr. 8. Štrukturálna organizácia proteínov
Neštandardné aminokyseliny
(Non-proteínogénne)
Okrem štandardných aminokyselín existuje mnoho ďalších aminokyselín, ktoré sa nazývajú neexenergénne alebo neštandardné. Takéto aminokyseliny sa buď nenachádzajú v proteínoch (napríklad L-karnitín, GAMC) sa buď neuskutočnili priamo v izolácii s použitím štandardných bunkových mechanizmov (napríklad oxyprolínu a selénometónu).
Neštandardné aminokyseliny umiestnené v proteínoch sú tvorené post-translačnou modifikáciou, to znamená, že modifikácia po prenose počas syntézy proteínov. Tieto modifikácie sú často potrebné na fungovanie alebo reguláciu proteínu; Napríklad, glutamát karboxylácie vám umožňuje zlepšiť väzbu iónov vápnika a hydroxylácia prolínu je dôležitá pre udržanie spojivové tkanivo. Ďalším príkladom je tvorba hipuzínu do EIF5A vysielacieho faktora modifikáciou lyzínového zvyšku. Takéto modifikácie môžu tiež určiť lokalizáciu proteínu, napríklad pridanie dlhých hydrofóbnych skupín môže spôsobiť väzbu proteínu s fosfolipidovou membránou.
Niektoré neštandardné aminokyseliny sa nenachádzajú v proteínoch. Je to kyselina lanhyonínová, 2-aminoizomasilová, dehydrolalanínová a kyselina gama-amínová olejová. Non-štandardné aminokyseliny sa často nachádzajú ako medziprodukty metabolických ciest pre štandardné aminokyseliny - napríklad ornitín a citrulín sa nachádzajú v ornitínom cykle ako súčasť katabolizmu kyseliny.
Zriedkavé vylúčenie dominancie alfa-aminokyseliny v biológii - beta-aminokyselina beta-alanín (3-aminopropanová), ktorá sa používa na syntézukyselina pantoténová (Vitamín B5), zložka koenzýmu A v rastlinách a mikroorganizmoch. IT, najmä vyrábať proponionické baktérie.
Aminokyselinové funkcie
FINEÁLNE A NEBEZPEČNÉ PRVKY
Mnohé proteínogénne a non-non-non-aminokyseliny tiež hrajú dôležitý, non-asociovaný proteín, úlohu v tele. Napríklad v ľudskom mozgu, glutamát (štandardná kyselina glutámová) a kyselina gama-amínová kyselina ( Hojdať sa, neštandardná gama-aminokyselina), sú hlavné vzrušujúce a brzdové neurotransmitery. Hydroxyprolín (hlavná zložka kolagénového spojivového tkaniva) sa syntetizuje z RIDP; Štandardná aminokyselinová glycín sa používa na syntézu porfirínpoužité v červených krvinkách. Neštandardný karnitín sa používa na transport lipidov.
Vzhľadom na svoj biologický význam zohrávajú aminokyseliny dôležitú úlohu pri výžive a sú bežne používané potravinárske prídavné látky, hnojivá a potravinárske technológie. V priemysle sa aminokyseliny používajú pri výrobe liekov, biologicky odbúrateľných plastových a chirálnych katalyzátorov.
1. Aminokyseliny, proteíny a potraviny
O biologická úloha a dôsledky deficitu aminokyselín v ľudskom tele, pozri informácie v tabuľkách nepostrádateľných a vymeniteľných aminokyselín.
Keď je osoba zavedená do tela s potravinami, 20 štandardných aminokyselín sa buď používa na syntézu proteínov a iných biomolekúl alebo oxidovaných v močovine a oxidu uhličitého ako zdroja energie. Oxidácia začína odstránením aminoskupiny cez transaminázu a potom sa aminoskupina zapne v cykle močoviny. Ďalší produkt transamidation - ketokisloid, ktorý je zahrnutý v cykle kyselina citrónová. Glukugenické aminokyseliny môžu byť tiež konvertované na glukózu pomocou glukoneogenezezy.
Z 20 štandardných aminokyselín, 8 (valín, izolán, leucín, lizín, metionín, treonín, tryptofán a fenylalanín) sa nazývajú nevyhnutné, pretože Ľudské telo Nemožno ich syntetizovať nezávisle od iných zlúčenín v množstvách potrebných na normálny rast, môžu sa získať len s jedlom. Avšak podľa moderných myšlienok, gizidínu a arginínusú tiež Nevyhnutné aminokyseliny pre deti. Iní môžu byť konvenčne nevyhnutné pre ľudí z určitého veku alebo ľudí, ktorí majú akékoľvek choroby.
Okrem toho, Cysteín Taurín, sa považujú za polovičné aminokyseliny u detí (hoci taurín je technicky nie je aminokyselina), pretože metabolické cesty, ktoré syntetizujú tieto aminokyseliny, deti ešte nie sú úplne vyvinuté. Požadované množstvá aminokyselín závisí aj od veku a ľudského zdravia, preto je ťažké vyrábať všeobecné odporúčania diétnych odporúčaní.
Proteíny
Proteíny (proteíny, polypeptidy) - vysoká molekulová hmotnosť Organické látkypozostávajúce z alfaaminokyseliny pripojený k reťazci peptidové spojenia . V živých organizmoch sa stanoví aminokyselinová kompozícia proteínov genetický kód, so syntézou vo väčšine prípadov 20Štandardné aminokyseliny.
Obr. 9. Proteíny nie sú len potraviny ... Typy proteínových pripojení.
Každý živý organizmus sa skladá z proteínov.. Rôzne formy proteínov sa zúčastňujú na všetkých procesoch vyskytujúcich sa v živých organizmoch. V tele človeka z proteínov, svalov, väzov, šliach sú tvorené, všetky orgány a žľazy, vlasy, nechty; Proteíny sú súčasťou kvapalín a kostí. Enzýmy a hormóny katalyzujúce a regulácia všetkých procesov v tele sú tiež proteíny.Deficit proteínov v tele je nebezpečný pre zdravie. Každý proteín je jedinečný a existuje na špeciálne účely.
Proteíny -dôležitá časť výživa Zviera a človeka (hlavné zdroje: mäso, vták, ryby, mlieko, orechy, strukoviny, zrná; v menšej miere: zelenina, ovocie, bobule a huby), pretože vo svojich organizmoch nie je možné syntetizovať všetky potrebné aminokyseliny a časť musí prísť s bielkovinovým jedlom. V procese štiepenia, enzýmy zničili konzumované proteíny na aminokyseliny, ktoré sa používajú na biosyntézu vlastných proteínov organizmu alebo podrobia ďalšiemu rozpadu energie.
Stojí za to zdôrazniť moderná veda Výživa tvrdí, že proteín musí uspokojiť potreby tela v aminokyselinách nielen v množstve. Tieto látky by mali prúdiť do ľudského tela v určitých vzťahoch medzi sebou.
Proces syntézy proteínu je v tele neustále. Ak aspoň jedna nepostrádateľná aminokyselina chýba, tvorba proteínov sa suspenduje.To môže viesť k rôznym vážnym porušovaním zdravia - z tráviacich porúch k depresii a spomaleniu detí. Samozrejme, toto zváženie tejto otázky je veľmi zjednodušené, pretože Funkcie proteínov v bunkách živých organizmov sú rôznorodejšie ako funkcie iných biopolymérov - polysacharidy a DNA.
Okrem proteínov je tiež veľké množstvo prirodzených látok prírodných látok vytvorené z aminokyselín (pozri nižšie), ktorí vykonávajú špeciálne funkcie. Člen cholínovej (látky podobný vitamínu, ktorý je súčasťou fosfolipidov a prekurzorom neurotátorov acetylcholínu - neurotransmitters, je chemikálie, ktoré prenášajú nervový impulz z jednej nervovej bunky na druhú. Teda niektoré aminokyseliny sú teda nevyhnutné pre normálne prevádzka mozgu).
2. Funkcie aminokyselín aminokyselín
Neurotransmiter aminokyselina
Poznámka: Neuromediators (neurotransmitery, sprostredkovatelia) - biologicky aktívne chemikálie, ktorými sa prenos elektrochemického impulzu z nervovej bunky cez synaptického priestoru medzi neurónmi, ako aj napríklad od neurónov na svalové tkanivo alebo železné bunky. Pre informácie z vlastných tkanív a orgánov ľudské telo syntetizuje špeciálne chemikálie - neurotransmitery.Všetky vnútorné tkaniny a ľudské orgány, "podriadené" vegetatívne nervový systém (VNS), vybavené nervmi (inervated), t.j. nervové bunky sú riadené funkciami organizmu. Oni ako senzory zbierajú informácie o stave tela a prenášajú ho na zodpovedajúce strediská a opravné účinky idú do periférie. Akékoľvek porušenie vegetatívnej regulácie vedie k zlyhaniam v práci vnútorných orgánov. Prenos informácií alebo kontroly sa vykonáva pomocou špeciálnych sprostredkovateľských chemikálií, ktoré sa nazývajú mediátormi (z Lat. Mediator - sprostredkovateľ) alebo neuromediators. Podľa jeho chemickej povahy sa mediátori týkajú rôznych skupín: biogénne amíny, aminokyseliny, neuropeptidy atď. V súčasnosti sa študovalo viac ako 50 zlúčenín súvisiacich s mediátormi.
V ľudskom tele sa na syntézu iných molekúl používa mnoho aminokyselín, napríklad:
- TripOtofan je predchodcom neurotransmiterov serotonínu.
- L-tyrozín a jeho predchodca fenylalanín sú predchodcami neurotransmiterov dopamínových katecholamínov, adrenalínu a norepinefrínu.
- Glycín je predchodcom porfyrínov, ako je klenot.
- Arginín je predchodcom oxidu dusíka.
- Ornithín a S-adenosylmetionín sú prekurzory polyamínov.
- Aspartát, glycín a glutamín sú predchodcami nukleotidov.
Napriek tomu nie všetky funkcie iných mnohých mnohých sú stále známe. neštandardné aminokyseliny.
Niektoré neštandardné aminokyseliny používajú rastliny na ochranu pred bylinkami. Napríklad, pláž je analóg arginínu, ktorý je obsiahnutý v mnohých strukovín, a najmä vo veľkých množstvách v Canagalii Gladiata (meso-tvarovaná Canvalia). Táto aminokyselina chráni rastliny pred predátormi, ako je hmyz, a keď používajú niektoré neošetrené strukoviny môžu spôsobiť choroby u ľudí.
Klasifikácia proteínogénnych aminokyselín
Zvážte klasifikáciu v príklade 20 proteínogénnych a-aminokyselín potrebných na syntézu proteínov
Medzi rôznymi aminokyselinami len 20 podieľa na intracelulárnej syntéze proteínov (proteínogénne aminokyseliny). Aj v ľudskom tele bolo objavené asi 40 neodopustých aminokyselín.Všetky proteínogénne aminokyseliny sú a-aminokyseliny. V ich príklade môžete ukázať Ďalšie spôsoby Klasifikácia. Názvy aminokyselín sa zvyčajne redukujú na 3 abecedné označenie (Pozri obr. Polypeptidový reťazec v hornej časti stránky). Profesionáli v molekulárnej biológii tiež používajú jednotlivé skóre znakov pre každú aminokyselinu.
1. Na štruktúre bočného radikálupridelenie:
- alifatický
(alanín, valín, leucín, izoleucín, prolín, glycín) - zlúčeniny, ktoré neobsahujú aromatické väzby.
- aromatický (fenylalanín, tyrozín, tryptofán)
|
|
Aromatické zlúčeniny (aréna) - Cyklické organické zlúčeniny, ktoré majú aromatický systém v ich zložení. Hlavnými charakteristickými vlastnosťami sú zvýšená stabilita aromatického systému a napriek nenasýteniu, tendencia k reakciám na substitúciu a nie pristúpenie. Existujú benzoid (aréna a štrukturálne deriváty, obsahujú benzénové jadrá) a nehebenoid (všetky ostatné) aromatické zlúčeniny. Aromatický - špeciálny vlastnosť niektorých chemických zlúčenín, vďaka čomu konjugovaný kruh nenasýtených väzieb vykazuje abnormálne vysokú stabilitu; |
- prežitie
(cysteín, metionín) obsahujúci atóm síry
- obsahujúce Skupina (serín, treonín, opäť tyrozín),
- obsahujúce ďalšie Skupina SOAM (aspargická a glutámová kyselina),
- Ďalší NH2 -Group (LIZIN, ARGININE, GISTIDIN, tiež glutamín, asparagín).
2. Podľa polarity bočného radikálu
K dispozícii sú nepolárne aminokyseliny (aromatické, alifatické) a polárne (nenabité, negatívne a pozitívne nabité).
3. Podľa kyslých vlastností
Kyslé vlastnosti sú rozdelené neutrálnou (väčšinou), kyslými (aspartánskymi a glutamínovými kyselinami) a bázickými kyselinami (lyzín, arginín, histidín) aminokyseliny.
4. Nevyhnutnosť
V prípade potreby sa prideľuje na telo, ktoré nie sú syntetizované v tele a malo by prúdiť s potravinami - esenciálne aminokyseliny (leucín, izoleucín, valín, fenylalanín, tryptofán, treonín, lyzín, metionín). Vymenené zahŕňa takéto aminokyseliny, ktorého uhlík je vytvorený v metabolických reakciách a je schopný získať aminoskupinu za vzniku aminokyseliny. Dve aminokyseliny sú podmienečne nevyhnutné (arginín, histidín), t.j. a syntéza sa vyskytuje v nedostatočných množstvách, najmä pre deti.
Stôl 1. Klasifikácia aminokyselín
|
Chemická štruktúra |
Polárny bočný reťazec |
Izoelektrický bod pi |
Molekulová hmotnosť, g / mol |
Stupeň hydrofilnosti |
Polárny bočný reťazec |
|
1. alifatický |
Vysoko hydhydrofyl |
||||
|
Alanín |
Glutamín |
||||
|
Valín* |
Šparagín |
||||
|
Glycín |
Kyselina glutámová |
10,2 |
|||
|
Izoleucín * |
Gistidin. |
10,3 |
|||
|
Leucín * |
Asparajská kyselina |
11,0 |
|||
|
2. Serio-obsahujúce |
Lyzín* |
15,0 |
|||
|
Meniaci* |
Arginín |
20,0 |
|||
|
Cysteín |
Mierne hydrofilný |
||||
|
3. Aromatický |
Tronín* |
||||
|
Tyrozín |
Serín |
||||
|
Tryptofán * |
Tryptofán* |
||||
|
Fenylalanín * |
Prolín |
||||
|
4. Oxyaminosltes |
Tyrozín |
||||
|
Serín |
Vysoký prah |
||||
|
Tronín* |
|||||