protein (za ovu upotrebu genetske tablice kodova).
Fragment i RNA imaju sljedeća struktura: Gutuauguatsuaats. Odredite anti-kodone T-RNA i slijed aminokiselina kodiranih u ovom fragmentu. Takođe napišite fragment molekule DNK na kojem je ovo i RNA sintetizovano (za ovu upotrebu tablice genetskog koda).
Fragment DNK ima sljedeći niz nukleotida AgtszgantstTHTSCTSC.
Postavite nukleotidni niz T-RNA, koji se sintetizira na ovom fragmentu, a aminokiselina da će se ovaj T-RNA biti prebačen ako treća trostruka odgovara antikvitetu T-RNA. Da biste riješili zadatak, koristite tablicu genetskog koda.
Fragment lančanog lanca ima nukleotidni niz: tszzzzgzagua. Odredite redoslijed nukleotida na DNK, TRNA anti-cimodone i slijed aminokiselina u fragmentu molekule proteina pomoću genetske tablice kodova.
Zadatak br. 2. Fragment lanca DNK ima sljedeći niz nukleotida: tatststststststtg. Odredite redoslijed nukleotida na INNI, anti-ciccodones od odgovarajuće TRNE i aminokiselinom nizom odgovarajuće fragmente molekule proteina pomoću genetske tablice kodova.
Zadatak broj 3.
Niz nukleotida fragmenta DNK atezatezaggtzhatza. Odredite redoslijed nukleotida u i-RNA, aminokiselina u polipeptidnom lancu. Što se događa u polipeptidu ako drugi trostruka nukleotida pada kao rezultat mutacije u fragmentu gena? Koristite tablicu.koda
Zadaci za rješavanje radionica na temu "Biosinteza proteina" (10. razred)
Zadatak broj 4.
Dio gena ima sljedeću strukturu: TSGG-AGTS-TCA-AAT. Navedite strukturu odgovarajućeg područja tog proteina, informacije su sadržane u ovom genu. Kako će se uklanjanje iz četvrtog nukleotidnog gena odraziti na strukturu proteina?
Zadatak broj 5.
Protein se sastoji od 158 aminokiselina. Koju dužinu gen kodira ga?
Molekularna težina proteina X \u003d 50.000. Odredite dužinu odgovarajućeg gena. Molekularna težina jedne aminokiseline prosječno 100.
Zadatak broj 6.
Koliko nukleotida sadrži gen (oba lanca DNK), u kojoj se inzulin protein programira iz 51 aminokiseline?
Zadatak broj 7.
Jedan od DNK lanca ima molekularnu težinu od 34155. Odredite broj programiranja broja proteina u ovom DNK. Molekularna težina jednog nukleotidnog prosjeka 345.
Zadatak broj 8.
Pod utjecajem nitratne kiseline, citozin se pretvara u guanin. Kako će se struktura sintetiziranog proteina virusa duhanskog mozaika sa nizom aminokiselina Promjena: serin-glicinski-monine-izoleucini-treoninski prolini, ako su svi citozinski nukleotidi podvrgnuti kiselini?
Zadatak broj 9.
Koja je molekularna težina gena (dva lanca DNK), ako u jednom krugu programira ga protein s molekularne težine od 1500? Molekularna težina jedne aminokiseline prosječno 100.
Broj zadatka 10.
Dan Fragment lanca polipeptida: Val-Gly-Feng Arg. Odredite strukturu odgovarajućeg T-RNA i RNA, DNK.
Zadatak broj 11.
DNK Gene Fragment: TCT TCTCA-a ... Odredite: a) Primarna struktura proteina kodirana na ovom području; b) dužina ovog gena;
c) primarna struktura proteina sintetizirana nakon gubitka četvrtog nukleotida
U ovom DNK.
Zadatak broj 12.
Koliko kodona u i-RNA, nukleotida i trojke u genu DNK, aminokiseline u proteinima, ako se daju 30 molekula T-RNA?
Zadatak broj 13.
Poznato je da se sve vrste RNA sintetizirale na matrici DNK. Fragment molekula DNK, na kojem se nalazi mjesto centralne petlje T-RNA sintetizira, ima sljedeći nukleotidni niz: atagztgazgg. Podesite nukleotidni niz T-RNA deo, koji se sintetizira na ovom fragmentu, a aminokiselina da će se ovaj T-RNA biti prebačen tokom biosinteze proteina, ako treća trostruka odgovara antikvojnom t-rnu. Odgovor Objasnite odgovor. Da biste riješili zadatak, koristite tablicu genetskog koda.
Struktura aminokiselina
Amino kiseline- heterofunkcionalni spojevi koji nužno sadrže dvije funkcionalne grupe: Amino Group -NH 2 i karboksil-group-conr-assential-assential ugljikovodični radikalni.
Opća formula najjednostavnijih aminokiselina može se napisati na sljedeći način:
Budući da aminokiseline sadrže dvije različite funkcionalne grupe koje utječu na jedni druge, karakteristične reakcije se razlikuju od karakterističnih reakcija karboksilnih kiselina i amina.
Svojstva aminokiselina
Amino Group -NH 2 određuje glavna svojstva aminokiselina, Budući da je sposoban da pričvrstite vodonik za mehanizam donatora-prihvata zbog prisutnosti besplatnog elektronskog para na atomu azota.
Grupa -Odon (karboksilna grupa) određuje kisela svojstva ovih spojeva. Sljedeće, aminokiseline - to apotetni organski spojevi.
Sa alkalisom reagiraju kao kiseline:
Sa jakim kiselinama kao osnovnim aminima:
Pored toga, amino grupa u aminokiselini ulazi u interakciju s karboksilnom grupom uključenom u svoj sastav, formirajući unutrašnju sol:
Ionizacija molekula aminokiselina ovisi o kiselini ili alkalnoj prirodi okoliša:
Budući da se aminokiseline u vodenim rješenjima ponašaju poput tipičnih amfoterskih spojeva, zatim u živim organizmima igraju ulogu tampona koji podržavaju određenu koncentraciju hidrogenskih jona.
Aminokiseline su bezbojne kristalne tvari koje se rastopile raspadanjem na temperaturama iznad 200 ° C. Topive su u vodi i nerastvorljivi u zraku. Ovisno o R-radikalu, mogu biti slatki, gorki ili tuširani.
Aminokiseline podijeljene sa prirodno (pronađeno u živim organizmima) i sintetički. Među prirodnim aminokiselinama (oko 150), razlikuju se proteinogene aminokiseline (oko 20) koje su dio proteina. Oni su L-Forms. Otprilike polovina ovih aminokiselina pripada neophodan, tako dalje. Oni nisu sintetizirani u ljudskom tijelu. Neophodne su kiseline poput valine, leucina, izoleucina, fenilalanina, lizina, treonina, cisteina, metionina, histidin, triptofan. U ljudskom tijelu ove tvari dolaze s hranom. Ako je njihova količina u hrani nedovoljna, krše se normalan razvoj i funkcioniranje ljudskog tijela. U slučaju pojedinačnih bolesti, organizam ne može sintetizovati neke druge aminokiseline. Dakle, s fenilketonurijom, tirozin se ne sintetizira.
Najvažnija imovina aminokiselina je sposobnost uđite u molekularnu kondenzaciju sa izdanju vode i formiranje amidnog grupiranja -NH-co-, npr.:
Visoka molekularna težina su dobivena kao rezultat takve reakcije sadrže veliki broj amidnih fragmenata i zato dobio ime poliamidi.
Pored gore spomenutog sintetičkog vlakana, na primjer, vjeruje se Anna formirana tijekom polikondenzacije aminoaktivne kiseline. Da bi se dobila sintetička vlakna, aminokiseline su prikladne s rasporedom amino i karboksila na krajevima molekula.
Poliamidi α-aminokiseline se zovu peptidi. Ovisno o broju ostataka, aminokiseline razlikuju dipepti, tripepeptide, polipeptide. U takvim spojevima, grupna -NH-Coo poziv peptid.
Isomerius i aminokiselina Nomenklatura
Isomeria aminokiselineodređuje različitim strukturama karbonskog lanca i položaju Amino grupe, na primjer:
Imena aminokiselina su rasprostranjena u kojoj je naznačen položaj amino grupe slova grčke abecede: α, β, γ itd. Dakle, 2-aminobutanska kiselina se može nazvati i α-aminokiselina:
U biosintezu proteina u živim organizmima su uključene 20 aminokiselina.
Proteini
Proteini- To su visoka molekularna težina (molekularna težina varira od 5-10 hiljada na milion ili više) prirodnih polimera, čiji su molekuli izgrađeni od aminokiselisetih ostataka povezanih amidom (peptidom) obveznicama.
Nazivaju se i proteini proteini(Grčki. "Protos" je prvi, važan). Broj ostataka aminokiselina u molekuli proteina vrlo je fluktuiran, a ponekad doseže nekoliko hiljada. Svaki protein ima vlastiti niz ostataka aminokiselina.
Proteini se izvode proteini razne biološke funkcije: Katalitički (enzimi), regulatorni (hormoni), strukturni (kolagen, fibroin), motor (miosin), transport (hemoglobin, mioglobin), zaštitni (imunoglobulins, interferon), rezervni (kazein, albumin, glikadin) i drugi.
Proteini koji obavljaju određene konkretne funkcije ovise o prostornom konfiguraciji svojih molekula, bilija je energetski neprofitabilan za održavanje proteina u odjavljenom obliku, tako da su polipeptidni lanci podvrgnuti polaganju, stječući određenu tri -dimenzionalna struktura ili konformacija. Dodijeliti 4 nivoa prostorne organizacije proteina.
Proteini - baza biomembrana, najvažnija komponenta ćelijskog i staničnog komponenti. Oni igraju ključnu ulogu u životu ćelija, čineći materijalnu osnovu za svoje hemijske aktivnosti.
Izuzetna nekretnina proteina - samoorganizaciona struktura, ja. Njegova sposobnost da spontano stvori određenu prostornu strukturu svojstvenu u ovom proteinu. U suštini, sve aktivnosti tijela (razvoj, kretanje, performanse različitih funkcija i mnogo više) povezana je sa proteinskim tvarima. Bez proteina nemoguće je zamisliti život.
Proteini - najvažniji komponenta Hrana i životinje, dobavljač potrebnih aminokiselina.
Struktura proteina
U prostornoj strukturi proteina je od velikog značaja radikalan(ostaci) R-in aminokiselinski molekuli. Ne-polarne radikale Aminokiseline se obično nalaze unutar proteinskih makromolekula i određuju hidrofobne interakcije; polarni radikalikoji sadrže jonske (formiranje jona) grupe obično se nalaze na površini proteinskih makromolekula i karakteriziraju elektrostatičke (jonske) interakcije. Polarni ne-jonski radikali (Na primjer, koji sadrže alkohol na grupama, amidne grupe) može se nalaziti na površini, a unutar molekule proteina. Oni su uključeni u obrazovanje vodonik.
U molekulama proteina aminokiselina, peptide (-s-nh-) povezane su jedni s drugima:
Tako izgrađene polipeptidne lance ili pojedine presjeke unutar lanaca polipeptida mogu se u nekim slučajevima biti dodatno povezane sa disulfidnim (-s-s-) vezama ili, kao što se često pozivaju, disulfidni mostovi.
Igra se velika uloga u stvaranju strukture proteina jonski(sol) i vodikove veze, kao i hidrofobna interakcija- posebna vrsta kontakta između hidrofobnih komponenti molekula proteina u vodenom okruženju. Sve ove obveznice imaju različitu snagu i osiguravaju stvaranje složenog, velikog molekula proteina.
Unatoč razlikovanju u strukturi i funkcijama proteinskih supstanci, njihov elementarni sastav varira malo (u% na suvoj masi): ugljik - 51-53; Kiseonik - 21.5-23.5; Azot - 16.8-18.4; Vodonik - 6,5-7,3; sumpor - 0,3-2,5.
Neki proteini sadrže fosfor, selenijum i druge elemente u malim količinama. Slijed složenja ostataka aminokiseline u polipeptidnom lancu nazvan je primarna struktura proteina. Molekula proteina može se sastojati od jednog ili više polipeptidnih lanaca, od kojih svaki sadrži različit broj ostataka aminokiselina. S obzirom na broj njihovih mogućih kombinacija, može se reći da je raznolikost proteina gotovo neograničena, ali ne postoje svi oni u prirodi. Ukupan broj različitih vrsta proteina u svim vrstama živih organizama je 10 11 -10 12. Za proteine, čija struktura karakteriše izuzetna složenost, osim primarnog, razlikuju se između viših nivoa strukturne organizacije: sekundarne, tercijarne, a ponekad i kvatrarne strukture.
Sekundarna strukturameđutim, ima većinu proteina, međutim, ne uvijek u cijelom lancu polipeptida. Polipeptidni lanci sa specifičnom sekundarne strukture mogu se naći drugačije u prostoru.
U formiranju tercijarna strukturaPored vodikovih obveznica, jonske i hidrofobne interakcije igraju veliku ulogu. Priroda "ambalaže" molekula proteina razlikuju globularnu ili sfernu i fibrilarne, ili malene, proteine.
Za globularne proteine, α-spiralna struktura je karakterističnija, spirala su zakrivljena ", valjana". Macromolecule ima sferni oblik. Rastvaraju se u vodi i solutions Solt Sa formiranjem koloidnih sistema. Većina životinjskih proteina, biljaka i mikroorganizama pripadaju globularnim proteinima.
- Slijed ostataka arino kiseline u lancu polipeptida koji čine molekulu proteina. Komunikacija između aminokiselina - peptida.
Ako se molekul proteina sastoji od samo 10 ostataka aminokiselina, a zatim broj teoretski mogućih varijanti molekula proteina, koji se razlikuju u izmjeni aminokiselina - 1020. Ima 20 aminokiselina, možete napraviti još raznolike kombinacije. U ljudskom tijelu je bilo oko deset hiljada različitih proteina koji se razlikuju od jedni od drugih i od proteina drugih organizama.
Upravo primarna struktura Molekula proteina određuje svojstva proteinskih molekula i njegove prostorne konfiguracije. Zamena samo jedne aminokiseline na drugu u lancu polipeptida dovodi do promjene u svojstvima i funkcijama proteina. Na primjer, zamjena u β-subsunit o hemoglobinu šeste glutamičke aminokiseline na valinu dovodi do činjenice da molekula hemoglobina u cjelini ne može izvršiti svoju glavnu funkciju - transport kisika; U takvim slučajevima osoba razvija bolest - anemija bolesne ćelije.
Sekundarna struktura - Naručena koagulacija lanca polipeptida u spiralu (ima ispruženo proljeće). Spiralne zavojnice ojačane su vodikovim obveznicama koje proizilaze između karboksilnih grupa i amino grupa. Gotovo sve zajedničke grupe sudjeluju u formiranju vodikovih obveznica. Oni su slabiji od peptida, ali, ponavljajući više puta, daju ovu konfiguracijsku stabilnost i krutost. Na nivou sekundarne strukture postoje proteini: fibroin (svila, web), keratin (kosa, ekseri), kolagen (tetiva).
Tercijarna struktura - Polaganje polipeptidnih lanaca u globulu koji proizlazi iz pojave hemijskih obveznica (vodonik, jonski, disulfidni) i uspostavljanje hidrofobnih interakcija između radikala ostataka aminokiselina. Glavna uloga u formiranju tercijarne konstrukcije igra se hidrofilnim-hidrofobnim interakcijama.
U vodenim rješenjima, hidrofobični radikali teže sakriti od vode, grupirani unutar globula, dok hidrofilni radikali kao rezultat hidratacije (interakcije vodnih dipola) imaju površinu molekule. U nekim proteinima tercijarna struktura se stabilizira disulfidnim kovalentnim obveznicama koje nastaju između sumpornih atoma dva cisteina. Na nivou tercijarne strukture postoje enzimi, antitijela, neki hormoni.
Kvaternarna struktura Karakteristično za složene proteine, čiji molekuli formiraju dva i više globula. Podjedinice se održavaju u molekuli zbog jonskih, hidrofobnih i elektrostatičkih interakcija. Ponekad tokom formiranja kvartarne strukture između podjedinica, izrađuju se disulfidne obveznice. Najčešće studiraniji proteini koji ima kvaternarnu strukturu je hemoglobin. Formiraju ih dvije α-podbojce (141 ostatak aminokiselina) i dvije β-podbojke (146 ostataka aminokiselina). Sa svakom podjedinom priključen je molekula od ruba koji sadrži željezo.
Ako iz bilo kojeg razloga, prostorna konformacija proteina odstupa od normalnog, protein ne može izvršiti svoje funkcije. Na primjer, uzrok "kravljeg bjesnoće" (encefalopatija u obliku gipke) je nenormalna konformacija nanije - površinski proteini nervnih ćelija.
Za fibrilarne proteine, karakteristična je filamentalna struktura. Oni se, u pravilu ne rastvaraju u vodi. Fibrillar proteini obično obavljaju funkcije formiranja strukture. Njihova svojstva (snaga, sposobnost da se istegnu) ovise o načinu pakiranja polipeptidnih lanaca. Primjer fibrilarnih proteina poslužuju mionicu, keratinu. U nekim slučajevima pojedinačne proteinske podjedinice sa vodikovim obveznicama, elektrostatičkim i drugim interakcijama tvore složene ansambli. U ovom slučaju oblici kvaternarna struktura proteina.
Primjer proteina s kvartarnim strukturama je hemoglobin krvi. Samo s takvom strukturom vrši svoje funkcije - vezivajući kisik i prevozivši ga u tkiva i organe. Međutim, treba napomenuti da u organizaciji viših proteinskih struktura, izuzetna uloga pripada primarnoj strukturi.
Klasifikacija proteina
Postoji nekoliko klasifikacija proteina:
Prema stupnju složenosti (jednostavan i složen).
U obliku molekula (globularnih i fibrilarnih proteina).
Rastvorljivošću u pojedinačnim otapalima (vodootpućeno rastvorljivo u razrjeđenju slane otopine - albumin, alkoholnoibilni - prolaminici, rastvorljivi u razblaženoj alkalisu i kiselinama - Vlanje).
Prema izvršenim funkcijama (na primjer, rezervni proteini, skelet itd.).
Svojstva proteina
Proteini - amfoterski elektrolits. Uz određeno značenje medija (naziva se izoelektričnoj tački), broj pozitivnih i negativnih naboja u molekuli proteina jednako je. Ovo je jedna od glavnih svojstava proteina. Ili su ili proteini u ovom trenutku, a njihova rastvorljivost u vodi je najmanja. Sposobnost proteina da smanje rastvorljivost kada se postigne elektromorutalnost, njihovi molekuli se koriste za puštanje iz rješenja, na primjer, u tehnologiji dobivanja proteinskih proizvoda.
Hidratacija. Proces hidratacije znači obvezujući na vodene proteine, a oni pokazuju hidrofilna svojstva: oteklina, njihova masa i povećanja volumena. Oticanje pojedinih proteina ovisi isključivo na njihovoj strukturi. Na raspolaganju i nalazi se na površini hidrofilnih ambida (-s-nh-, peptidnih obveznica), amine (-NH 2) i karboksil (-son-a i karboksil (-son), privlače molekule vode, strogo orijentiraju na površinu molekula . Okolni proteinski globubovi hidratantni (vodeni) omot sprečava agregaciju i količine padavina, te stoga doprinosi stabilnosti proteinskih rješenja. U izoelektričnoj tački, proteini imaju najmanju sposobnost vezanje vode, uništavanje koverte hidrata događa se oko molekula proteina, tako da su povezane, formiraju velike jedinice. Agregiranje proteinskih molekula događa se i kada su dehidrirane s nekim organskim otapalima, na primjer, etil alkohol. To dovodi do pada proteina u sedimentu. Uz promjenu pH srednjeg, proteinski makromolekula se naplaćuje, a njegova sposobnost hidratacije mijenja se.
Sa ograničenim oticanjem, koncentrisani proteinski rješenja formiraju složene sisteme, nazivaju jenby. Student nije tekući, elagi, posjeduju plastičnost definirana mehaničkom čvrstoćom, mogu održati svoj oblik. Globularni proteini mogu se u potpunosti hidratizirati, otopljeni u vodi (na primjer, mliječni proteini), formiraju rješenja sa niskom koncentracijom. Hidrofilna svojstva proteina, tj. Njihova sposobnost da se nabubre, formiraju mliječ, stabiliziraju suspenzije, emulzije i pjenu, od velikog su značaja u biologiji i prehrambena industrija. Vrlo mobilni žele, izgrađen uglavnom proteinskih molekula, je citoplazma - sirovi gluten izoliran od pšeničnog tijesta; Sadrži do 65% vode.
Različita hidrofilnostgluten proteini jedan su od znakova koji karakterišu kvalitetu pšeničnog zrna i brašna od nje (takozvana jaka i slaba pšenica). Hidrofilnost proteina zrna i brašna igra veliku ulogu prilikom skladištenja i prerade zrna, u proizvođaču hljeba. Tijesto koje je dobiveno u pekarskoj proizvodnji je natečen protein u vodi, koncentrirani žele koji sadrže zrna škroba.
Denaturaracija proteina. Kada se denaturira pod utjecajem vanjskih faktora (temperaturne, mehaničke efekte, radnju hemijskih sredstava i brojne druge faktore), postoji promjena sekundarnih, tercijarnih i kvartarnih struktura proteinskih makromolekula, odnosno njegova rodna prostorija struktura. Primarna struktura i samim tim hemijski sastav Protein se ne mijenjaju. Fizička svojstva Promjena: Rastvorljivost se smanjuje, gubi se mogućnost hidratacije, biološka aktivnost se gubi. Promjena se mijenja oblik proteina makromolekula, agregacija se događa. Istovremeno, aktivnost nekih hemijskih grupa povećava se, efekti na proteine \u200b\u200bproteolitičkih enzima su olakšani, a samim tim i lakše je hidrolizirano.
U prehrambenoj tehnologiji, poseban praktičan značaj je termička denaturacija proteina, Čija stupnja ovisi o temperaturi, trajanju grijanja i vlažnosti. Mora biti pamćen prilikom razvoja režima za toplinsku obradu hrane, poluproizvoda, a ponekad i gotovih proizvoda. Procesi toplinske denaturacije igraju posebnu ulogu prilikom blanširanja biljnih sirovina, sušenje zrna, peciva za kruh, proizvodnja makaroni. Denaturacija proteina može se nazvati i mehanički izloženi (pritisak, trljanje, tresenje, ultrazvuk). Konačno, denaturacija proteina daje učinak hemijskih reagensa (kiselina, alkalisa, alkohola, acetona). Sve ove tehnike se široko koriste u hrani i biotehnologiji.
Pjenjenje. Pod procesom pjenjenje, sposobnost proteina za formiranje visoko koncentriranih tekućih plinova, nazvanih pjenama, podrazumijeva se pjena. Stabilnost pjene u kojoj je protein pjenački agent ne ovisi ne samo o svojoj prirodi i u koncentraciji, već i na temperaturi. Proteini kao sredstva za pjenjenje široko se koriste u konditorskoj industriji (ispašu, marshmallow, sufle). Struktura pjene ima hljeb, a to utiče na njegov ukus.
Molekuli proteina pod utjecajem niza faktora može sažmiratiili unesite u interakciju s drugim tvarima Sa formiranjem novih proizvoda. Za prehrambenu industriju mogu se razlikovati dva važna procesa:
1) hidroliza proteina pod djelovanjem enzima;
2) interakcija amino grupa proteina ili aminokiselina sa karbonilnim grupama vraćanja šećera.
Pod utjecajem protajaških enzima kataliziraju hidrolityt cijepanje proteina, potonji se više raspada na više jednostavni proizvodi (poli i dipepti) i na kraju na aminokiselinama. Brzina hidrolize proteine \u200b\u200bovisi o njegovom sastavu, molekularna struktura, enzimska aktivnost i uvjeti.
Hidroliza proteina. Reakcija hidrolize za formiranje aminokiselina u opći Možete pisati ovako:
Sagorijevanje. Proteini sagorevaju sa azotom, ugljičnim dioksidom i vodom, kao i neke druge tvari. Izgaranje je popraćeno karakterističnim mirisom izgorelih perja.
Reakcije u boji. Za visokokvalitetnu definiciju proteina koristite sljedeće reakcije:
1. Denaturacija- Proces kršenja prirodne strukture proteina (uništavanje sekundarnog, tercijarne, kvartarne strukture).
2. Hidroliza- Uništavanje primarne strukture u kiselo ili alkalno rješenje za formiranje aminokiselina.
3. Kvalitativne reakcije Proteini:
· buret;
Biuretska reakcija - Ljubičasta bojenje pod djelovanjem bakra (ii) soli u alkalnom otopinu. Takva reakcija daje se svi spojevi koji sadrže peptidnu vezu na kojoj interakcija slabo alkalnih rješenja proteina s otopinom bakra sulfata (II) sa formiranjem složeni spojevi Između 2+ iona i polipeptida. Reakcija je praćena izgledom ljubičice plave boje.
· xanthoprotein;
Xanthoprotein reakcija - Pojava žutog bojenja pod djelovanjem koncentrirane dušične kiseline na proteinima koji sadrže ostatke aromatičnih aminokiselina (fenilalanina, tirozin), u kojima se interakcija aromatičnih i heteroatomskih ciklusa u proteinom molekuli sa koncentriranom dušičnom kiselinom, popraćena izgledom javlja se žute slike.
· reakcija definicije sumpora u proteine.
Reakcija cisteina (Za proteine \u200b\u200bkoji sadrže sumpor) - ključajući proteino rješenje sa olovnim acetatom (ii) sa pojavom crnog bojenja.
Referentni materijal za testiranje:
Mendeleev tablica
Tabela rastvorljivosti
Kombinovanje aminokiselina kroz peptidne obveznice stvara linearni polipeptidni lanac zvani primarna struktura proteina.
Zemljište proteina u 6 aminokiselina (sul-cis-tir-lei-de-ala) (peptidne obveznice su izolirane žute, aminokiseline - crveni okvir)
Primarna struktura proteina, I.E. Slijed aminokiselina u njemu programira se redoslijedom nukleotida u DNK. Gubitak, umetnuti, zamjena nukleotida u DNK dovodi do promjene aminokiseline kompozicije i, prema tome, strukturu proteina sintetizirane.
Ako se promjena u srednjoj površini aminokiselina nije fatalna, već adaptivna ili barem neutralna, tada se novi protein može naslijediti i ostati u populaciji. Kao rezultat toga, pojavljuju se novi proteini sa sličnim značajkama. Ovaj fenomen se zove polimorfizamproteini.
Na primjer, u bolesničko-ćelijskoj anemiji na šestom položaju β-lanca hemoglobina, zamjena glutamska kiselina na valin. To dovodi do sinteze hemoglobina ( HBS.) - Takav hemoglobin, koji je u deoksidu polimerizirani i formira kristale. Kao rezultat toga, crvena krvna zrnca su deformirana, stječu oblik srpa (banane), gubići elastičnost i kada se prolaze kroz kapilare. To na kraju dovodi do smanjenja oksigenecije i nekroze tkiva.
Slijed i omjer aminokiselina u primarnoj strukturi određuje formiranje sekundarni, tercijari quaternarystrukture.
Polaganje proteina u obliku konopa i harmonike
Sekundarna struktura proteina - Ovo je metoda postavljanja polipeptidnog lanca u kompaktnu strukturu, u kojoj interakcija peptidnih grupa sa formiranjem vodikovih veza između njih. Formiranje sekundarne strukture uzrokovana je željom peptidom da usvoji konformaciju s najvećim brojem veza između peptidnih grupa. Vrsta sekundarne strukture ovisi o stabilnosti peptidne veze, mobilnosti komunikacije između središnjeg ugljičnog atoma i ugljika peptidne grupe, veličine aminokiseline radikala.
Svi navedeni par s nizom aminokiselina naknadno će dovesti do strogo definirane konfiguracije proteina.
Možete istaknuti dva moguće opcije Sekundarna struktura: α-spirala (α-struktura) i β presavijeni sloj (β-struktura). U jednom proteinu, u pravilu su obje strukture prisutne, ali u različitom omjeru dionice. U globularnim proteinima, α-spiral prevladava, u fibrilaru - β-strukturi.
Formirana je sekundarna struktura samo uz sudjelovanje vodikovih obveznica Između peptidnih grupa: atom kisika jedne grupe reagira s drugim atomom vodika, istovremeno, kiseonik druge peptidne grupe povezan je s trećim vodonik, itd.
Učešće vodikovih obveznica u formiranju sekundarne strukture
α-spirala
Ova struktura je spiralna spirala razvodnika, formirana upotrebom vodonikodnosi između peptidne grupe 1. i 4., 4. i 7., 7. i 10. i tako na ostacima aminokiselina.
Formiranje spirale ometa se prolin i hidroksiprolin, što uzrokuje lanac "lom", njegov oštar zavoj.
Visina spiralne zavojnice je 0,54 nm i odgovara 3,6 ostataka aminokiselina, 5 punih okretaja odgovaraju 18 aminokiselina i zauzima 2,7 Nm.
β presavijeni sloj
U ovoj metodi polaganja, molekula proteina leži "zmija", daljinski rezovi lanca su blizu jedan drugom. Kao rezultat toga, peptidne grupe prethodno udaljenih aminokiselina proteinskog lanca mogu komunicirati sa vodikovim vezama.
Viktor Tribunsky
Aminokiseline su građevinske blokove mišićnih proteina. U međuvremenu, dobivanje odgovarajuće količine aminokiselina težak je zadatak za obuku, jer je obuka izgorjela vrlo brzo. A ako intenzivno pripravnički sportaš ne prima potrebne aminokiseline, može usporiti ili potpuno zaustaviti svaki napredak treninga.
Kontuderati se aminokiseline su najbolje u slobodnom obliku ili u obliku razgranatih lanaca. Takve aminokiseline ne zahtijevaju probavu i odmah usisavaju krvotok, nakon čega dolaze mišićne ćelije. Pored toga, razgranati lančani aminokiseline (BCAA) zadovoljavaju potrebu tijela u azotu, - 70 posto dnevne stope.
Razlike između neophodnih i zamjenjivih aminokiselina
Ljudsko tijelo ne zna kako sintetizirati neophodne aminokiseline. S tim u vezi, moraju se dobiti zajedno sa punim peljnim proteinima ili neispravnim biljnim proizvodima. Postoji devet esencijalnih aminokiselina: histidin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, fenililalan, triptofan, treonin i valin. Zamjenjive aminokiseline mogu se sintetizirati sami organizam iz vitamina i drugih aminokiselina.
U međuvremenu, izraz "zamjenjivi aminokiseline" ne znači da su to obavezne. Važni su za normalan metabolizam, a neki od njih, poput glutamina, izuzetno su neophodni za bolesti ili povrede. Do danas postoji 12 zamjenjivih aminokiselina: alanin, arginin, aspartic kiselina, cisteine, cistin, glutamička kiselina, glutamin, glicin, hidroksiprolin, prolin, serin i tirozin.
Neophodne razgranatene lančane aminokiseline (BCAA) su izuzetno bitne za sportaše, jer su metabolizirani ne u jetri, već u mišićima. Ovo funkcionira na sljedeći način: Čim se protein podijeli u pojedine aminokiseline kao rezultat probave, ove većine aminokiselina koristi se ili za izgradnju novih proteina ili gori kao gorivo za proizvodnju energije.
Do danas su poznate 21 aminokiseline koje su podijeljene u dvije grupe:
Neophodan
GISTIDIN.
Izoleucine
Leucin
Lizin
Metione
Fenilalan
Triptofan
Thronin
Valin
Zamjenjiv
Alanine
Arginin
Šparbagična kiselina
Cistein
Cistin
Glutamska kiselina
Glutamin
Glicin
Hidroksiprolin
Prolin
Serin
Tirozin
Razgranati lanac i bodybuilding aminokiselina
Bodybuilderi pokušavaju izbjeći smanjenje mišićnih veličina i snage kao rezultat usporavanja sinteze mišićnih proteina i njegovog uništenja. Naravno, adekvatan nivo BCAA neće vas pretvoriti u supermen (iako vam visoke ciljane doze mogu vam približiti to), međutim, omogućit će vam da izbjegnete neke negativne efekte bez nedostatka BCAA, uključujući spor oporavak i stagnaciju za oporavak i obuku.
Ako već imate adekvatan nivo kao rezultat pravilna ishranaZatim stvarno primijetite pozitivne efekte. Međutim, pored konzumiranja adekvatne količine proteina, morate primiti odgovarajuću količinu visokokvalitetnih kalorija, kao i dobro opustite se. Konzumiranje odgovarajuće količine kalorija i ugljikohidrata, spremite vrijedne aminokiseline s razgranatom lancem.
Što je veći glikogen u mišićima, najvjerovatnije da će BCAA bazen koristiti za rast mišića za razliku od oksidacije za energiju. Pored toga, za promociju upotrebe ovih aminokiselina u izgradnji mišića bit će dobar odmor i oporavak. Usklađenost sa čak i ovim trenucima pomoći će vam da povećate rezultate obuke, iako nismo imali ni vremena da razgovaramo o stvarnim pozitivnim efektima razgranatih aminokiselina!
Pozitivni efekti razgranatih aminokiselina aminokiselina
Idemo sada na najvažnija stvar. Šta nam daje potrošnju aditiva za hranu BCAA? Studije pokazuju da vam prijem BCAA može pružiti prilično ozbiljne pozitivne efekte, uključujući sljedeće:
Ubrzani oporavak. Vjerojatno najcjenjeniji pozitivni učinak za intenzivno trening sportaša je ubrzanje metaboličkog smanjenja kao rezultat prijema aminokiselina s razgranatim lancem. Većina sportaša smatra značajno slabljenje mišićne bolove u postjadi ubrzo nakon što su dodaci prehrana BCAA počeli koristiti.
Čak i ako ne uzimate u obzir druge prednosti potrošnje, ovaj efekat ubrzavanja obnove štete od mišića uzrokovanog vežbama (ne zaboravite da mišići rastu samo kada dobiju mikro štetu) znači ubrzani rast mišića i povećavaju snagu. Zahvaljujući ubrzanom oporavku, možete trenirati intenzivnije i češće, što će zauzvrat pomoći da realizirate ciljeve mnogo brže.
Izdržljivost. BCAA može poslužiti kao donator azota u formiranju L-alanina, koji telu pruža glukozom nakon iscrpljenosti glikogena rezervi. Najvjerovatnije, pomisao na uštedu glikogena uzrokuje da udruživanje sa visoko ugljičnim crnim dijetom, međutim, razgranate aminokiseline aminokiselina i dokazane su njegovu vrijednost.
Tokom eksperimenta za četiri nedelje, japanski naučnici pružili su mišićnu iscrpljivanje štakora produžetkom razgranatog lanca ili placeba. Kao rezultat toga, BCAA grupa pokazala je očuvanje glikogena rezerve u jetri i skeletni mišići Tokom obuke. To znači da bi eksperimentalne životinje mogle trenirati sa povećanim intenzitetom dužeg vremenskog perioda. Dakle, potrošnja razgranatih aminokiselina aminokiselina omogućit će vam održavanje intenziteta i izdržljivosti obuke, čak i ako uobičajena ishrana ne osigura visok nivo energije. Ovaj efekat treba zainteresovati za sve one koji su ikada duže vrijeme sjedili na dijetu sa niskim ugljikohidrom ili nisko kalorijom!
Stimulacija sinteze proteina. Ispada da BCAA može samostalno potaknuti sintezu proteina mišića. Drugim riječima, ove aminokiseline su u stanju da uzrokuju rast mišića čak i u nedostatku vježbi sa opterećenjima! Studije pokazuju da prijem razgranatih aminokiselina povećava nivo hormona kao što su testosteron, hormon rasta i inzulin. I to je, usput, jaki anabolički hormoni.
Pored toga, studije takođe pokazuju da u uvjetima snažan stres, na primjer, prilikom obavljanja žičara do planine u roku od 21 dana, potrošnja BCAA (10 grama dnevno) pokazala je porast mišićna masaU to vrijeme testovi primljeni od placeba nisu pokazali nikakve promjene. Važan trenutak Ono što su ljudi koji su dobili razgranate aminokiseline uspeli da uzgajaju mišićnu masu u ekstremnim uvjetima bez anaboličkog poticaja, kao što su obuka sa opterećenjima.
Stimulacija paljenja masti. Potrošnja BCAA aktivira mehanizme izgaranja visceralne masti. Smješten duboko u trbušnoj površini ispod potkožne masti, visceralna masnoća je pomalo spaljena kao rezultat mirnih ograničavajućih dijeta s vrlo velikim poteškoćama. U toku jedne studije borci koji sudjeluju u takmičenjima podijeljeni su u tri prehrambene grupe: dijeta sa visoki sadržaj Aminokiseline s razgranatom lancem, dijeta s niskim sadržajem aminokiselina s razgranatim lancem i kontrolnom dijetom. Testovi su promatrali njihove prehrane u roku od 19 dana.
Rezultati su pokazali da je velika grupa potrošnje BCAA izgubila masti više od svih - u prosjeku 17,3 posto. Većina izgubljene masti bila je upravo u trbušnom području. Dakle, BCAA doprinosi razvoju tačne štampe.
U toku drugog studija, naučnici su podijelili testove penjača u dvije grupe: razgranati lanac aminokiselina grupa (BCAA) i kontrolna grupa. Prema rezultatima eksperimenta, obje su grupe pokazale gubitak kilograma, međutim, BCAA grupa uspjela je steći mišićnu masu i u isto vrijeme izgorjela potkožna masnoća, dok su drugi izgubili mišiće.
Jedna od teorija o tome kako BCAA pruža svoje efekte sagorijevanja masnoće i mišićne izgradnje kao što slijedi. Tokom vežbe, telo otkriva visoki nivo BCAA u krvi, a ovo je zauzvrat znak prekomjernog uništavanja mišića. S tim u vezi zaustavlja mišićno uništenje i počinje koristiti kao gorivo uglavnom potkožno masnoće.
Istovremeno, dodatni obim razgranatih aminokiselina u krvi potiče inzulin, kao rezultat čije se BCAA prevozi direktno u mišiće. Dakle, osoba opekotina potkožne masti i istovremeno povećava mišićnu masu. A ako nas ukus ne zavara, onda da biste maksimizirali efekt sagorijevanja masti aminokiselina s razgranatom lancem, morate ograničiti potrošnju ugljikohidrata za dva sata prije treninga.
Poboljšana imunološka funkcija. Nije lako trenirati ako ste bolesni, da ne spominjete mišićav rast. Štaviše, još je teže vratiti se na trening nakon prehlade bez gubitka snage i veličina. Kada vježbate sa visokim intenzitetom ili velikom volumenom, a zatim rizikujte oslabljeni imunitet i jednostavno se razbolite. Međutim, konzumiranje razgranatih aminokiselina lanca, možete izvući gubitak glutamina koji je važan spoj Za imunološki sistem. Pored toga, BCAA doprinosi prevenciji katabolizma, što zauzvrat doprinosi ubrzanju oporavka i slabi negativne efekte obuke na tijelo.
Antikatabolički efekti. Očigledno, razgranati lančani aminokiseline vrše većinu svojih anaboličkih efekata kroz anti-citaboličku aktivnost. Ukratko, suzbijaju upotrebu mišićnog proteina kao goriva i na taj način sprečavaju njegovo uništenje. To je dijelom zbog činjenice da se žrtvuju kao gorivo.
U međuvremenu, kao rezultat slabljenja uništenja mišićnog proteina tokom obuke, ubrzava se sinteza proteina, a vi dobijate više mišićne mase! U toku jedne studije sa sudjelovanjem ljudi koji pate od gojaznosti, koji su primijetili ograničavajuću prehranu, potrošnja aminokiselina razgranatih lanca podigla anabolizam i uštedu azota, kao posljedice su izgorele više potkožne masti umjesto suve mišićne mase i na taj način čuvaju mišićne proteine.
Izvori razgranatih aminokiselina
Mliječni proizvodi i crveno meso veliki broj BCAA, iako su dostupni u svim proizvodima koji sadrže protein. Aditivi za prehrambene opreme u serumu i jajima su alternativni izvor BCAA. Pored toga, treba napomenuti da vam dodaci hrane BCAA pružaju vam leucin aminokiselina, izoleucina i valine.
Potrebna zapremina razgranatih aminokiselina aminokiselina
Većina dijeta pruža adekvatnu količinu BCAA za većinu ljudi, što je oko 55-145 miligrama po kilogramu tjelesne težine. Intenzivno trening sportaši često primaju pet grama leucina, četiri grama valine i dva grama izoleucina dnevno kako bi se spriječio gubitak mišića i ubrzati njihov rast.
Saznajte više o prednostima aminokiselina:
Amino kiseline - (aminokarboksilne kiseline; AMK) - organska jedinjenja, u molekula od kojeg se istovremeno sadržikarboksil i amine Grupe (Amino grupa). Oni. aliminocisloti se mogu uzeti u obzir, kao derivati \u200b\u200bkarboksilnih kiselina u kojima se jedan ili više atoma vodika zamjenjuju amino grupama.
- Karboksilna grupa (Carboksil) -son - funkcionalna monolentna grupa, koja je dio karboksilnih kiselina i određivanje njihovih kiselih svojstava.
- Amino Group - Funkcionalna hemijska monolentna grupa -NH 2,organski radikal koji sadrži jedan atom atoma i dva atoma vodika.
Poznato je više od 200 prirodnih aminokiselina.koji se mogu razlikovati drugačije. Strukturna klasifikacija nastavlja se sa položaja funkcionalnih grupa na alfa, beta, gama ili deltop položaju aminokiselina.
Pored ove klasifikacije, na primjer, postoji i druga, klasifikacija polariteta, nivo pH, kao i vrsta bočne lančane grupe (alifatičke, acikličke, aromatične aminokiseline, aminokiseline koje sadrže hidroksil ili sumpor, itd.
Proteini aminokiselina su druga (nakon vode) komponenta mišića, ćelija i drugih tkiva ljudskog tijela. Aminokiseline igraju ključnu ulogu u takvim procesima kao prijevoz neurotransmiteri i biosinteze.
Opća struktura aminokiselina
Amino kiseline - Biološki važni organski spojevi koji se sastoje od amino grupa (-nh 2) i karboksilne kiseline (-son) i imaju bočni lanac specifičan za svaku aminokiselinu. Ključni elementi aminokiselina - ugljik, vodonik, kisik i azot. Ostali elementi su u bočnom lancu određenih aminokiselina.
Sl. 1 je cjelokupna struktura α-aminokiselina koja čine proteine \u200b\u200b(osim Prolina). Kompozitni dijelovi aminokiseline molekule - Amino Group NH 2, Carboksil Group Cooh, radikal (razlikuju se u svim α-aminokiselinama), α-atom ugljika (centra).
U konstrukciji aminokiselina, bočni lanac, specifičan za svaku aminokiselinu, označena je slovom R. Atom ugljika koji se nalazi u blizini karboksilne grupe naziva se alfa ugljikom, a aminokiseline, čiji je aminokiseline povezani s ovim atomom , nazivaju se alfa-aminokiselinama. Oni su najčešći oblik aminokiselina.
Alpha-aminokiseline, s izuzetkom glicina, alfa ugljen je chiralski ugljik atom. U aminokiselinama, čiji su karbonski lanci koje se pridružuje alfa ugljik (kao, na primjer, lizin (L-Lyne)), ugljik su označeni kao alfa, beta, gama, delta i tako dalje. U nekim aminokiselinama, Amino Group je pričvršćena na beta ili gama ugljik, a samim tim se nazivaju beta ili gama-aminokiselinama.
Prema svojstvima bočnih lanaca, aminokiseline su podijeljene u četiri grupe. Bočni lanac može napraviti aminokiselinu sa slabom kiselinom, slabom bazom ili emulsoidnom (ako je bočni lanac polarni), ili hidrofobna, slabo apsorbirajuća voda, supstanca (ako bočni krug nije polarni).
Izraz "razgranati lanac aminokiselina" odnosi se na aminokiseline s alifatnim nelinearnim bočnim lancima, to je leucin, izoleucin i valin.
Prolin - Jedina proteinogena aminokiselina, čija je bočna grupa pričvršćena na alfa-amino grupu i na taj način je i jedina proteinogena aminokiselina koja sadrži sekundarni amine u ovom položaju. Sa hemijskog stanovišta, Prolin je izino kiselina, jer nema primarnu amino grupu, iako je u trenutnoj biohemijskoj nomenklaturi još uvijek klasificirano kao aminokiselina, kao i "n-alkilirana alfa- amino kiseline" ( Imino kiselina - karboksilne kiseline koje sadrže Imino Group (NH). Dijelovi su uključeni u sastav proteina, njihova je razmjena usko povezana s razmjenom aminokiselina. Prema njegovim svojstvima, iminokiseline su u neposrednoj blizini aminokiselina, a kao rezultat katalitičkog hidrogenacije iminokiselina pretvaraju se u aminokiseline. Iminogrup - Molekularna NH grupa. Bivalentne. Sadržan u srednjemamina i peptidi. U slobodnom obliku, bivalentni radikal amonijaka ne postoji).
Alfa-aminokiseline
Aminokiseline koje imaju i amini i karboksilnu grupu pričvršćene su na prvi (alfa) ugljični atom od posebnog su značaja u biohemiji. Poznati su kao 2-, alfa ili alfa-aminokiseline (opća formula u većini slučajeva H 2 NCHRCooh, gdje je r organski supstituent, poznat kao "bočni lanac"; Često se pojam "aminokiselina" odnosi na njih.
To su 22 proteinogena (to jest "zaposleni za izgradnju proteina") aminokiseline, koji se kombinuju u peptidne lance ("polipeptidi"), pružajući širok spektar proteina. Oni su L-stereoisomeri ("lijevi" izomeri), iako neke bakterije i u nekim antibioticima postoje neke od d-aminokiselina ("desničarski" izomeri).
Sl. 2. Peptidna veza je oblik amidne veze koji proizlazi iz formiranja proteina i peptida kao rezultat interakcije α-amino grupe (-nh 2) jedne aminokiseline sa α-karboksilnom grupom (-son) još jedna aminokiselina.
Od dvije aminokiseline (1) i (2), formira se dipeptid (lanac dvije aminokiseline) i molekula vode. Na istoj šemiribosome Generira duži aminokiselinski lanci: polipeptidi i proteini. Različite aminokiseline koje su "građevinske blokove" za protein, razlikuju se u R.
Optičke izomeria aminokiseline
Sl. 3. Optički izomeri alanina aminokiselina
Ovisno o položaju amino grupe, u odnosu na 2. ugljični atom, α-, β-, γ i druge aminokiseline izoliraju se. Za organizam sisara, najkarakterističnije α-aminokiseline. Svi dolazni organizmi za amino kiseline osimglicin, sadrže asimetrični ugljični atom (Thinonini Izoleucinsadrže dva asimetrična atoma) i imaju optičku aktivnost. Gotovo sve α-aminokiseline koje se javljaju u prirodi imaju L-konfiguraciju, a samo L-aminokiseline uključene su u proteine \u200b\u200bsintetizirane na Ribosomi.
Sve standardne alfa-aminokiseline osim glicina mogu postojati u obliku jedne od dva enantiomer , nazvani l ili d aminokiseline, koje su zrcalne preslikavanje.
D, L-sistem oznaka stereoisomera.
Na ovom sustavu L-Configuracija se pripisuje stereolozitu, koji je u Fisherovim projekcijama, referentna grupa nalazi se ulijevo od vertikalne linije (od lat. "Laevus" -Live). Moramo se toga sjetiti u fisherove projekcije Na vrhu se nalaze najpriličniji ugljični atom (u pravilu, ovaj atom je uključen u karboksil novčić ili karbonil ch \u003d o grupama.). Pored toga, u projekciji Fisher-a svi su vodoravni priključci usmjereni prema promatraču, a vertikalno - uklonjeno iz promatrača. U skladu s tim, ako repernaya Group smješten u projekciji Fisher s desne strane, stereoizomer ima D - konfiguraciju (od lat. "Dexter" - desno).U α-aminokiselinama upućivanje grupa Poslužite grupu NH 2.
Enantiomeri - parstereoisomeripredstavljaju zrcalnu reflekse jedni od drugih koji nisu kombinirani u prostoru. Klasična ilustracija dva enantiomera može poslužiti kao desni i lijevi dlanovi: imaju istu strukturu, ali različitu prostornu orijentaciju.Postojanje enantiomerskih oblika povezano je sa prisustvom molekule chirallity - Nekretnine nisu u kombinaciji u prostoru sa svojim ogledalom..
Enantiomeri identični fizička svojstva. Mogu se podijeliti samo prilikom interakcije s hirovim medijima, na primjer, lagano zračenje. Enantiomeri se jednako ponašaju u hemijskim reakcijama sa agralnim reagensima u ahiralnom medijumu. Međutim, ako je reagens, katalizator ili otapalo je Chiral, reaktivnost enantiomera, u pravilu razlikuje se.Većina chiralnih prirodnih spojeva (aminokiseline, monosaharidi) Postoji 1 enantiomer u obliku 1.Koncept enantiomerije važan je u farmaceutskim proizvodima, jer Različiti enantiomeri droge imaju različite biološka aktivnost.
Biosinteza proteina na ribosomu
Standardne aminokiseline
(proteinogeni)
Pogledajte temu: i Struktura proteinogenih aminokiselina
U procesu biosinteze proteina, 20 α-aminokiselina kodirane genetičkim kodom uključene su u polipeptidni lanac (vidi Sl. 4). Pored ovih aminokiselina, nazvanih proteinogenim ili standardnim, u nekim su proteinima, postoje posebne nestandardne aminokiseline koje proizlaze iz standardnog u procesu modifikacija post-prevođenja.
Bilješka: Nedavno su proteinogene aminokiseline ponekad klasično uključuju prevođenje selenocisteina i pirolizu. To su tzv 21. i 22. aminokiseline.
Amino kiseline su strukturni spojevi (monomeri) od kojih se sastoje proteini. Kombinovani su jedni s drugima, formirajući kratke polimerne lance, nazvane peptide duge lanca, polipeptida ili proteina. Ovi su polimeri linearni i nebiženi, svaka aminokiselina u lancu pridružuje se dvije susjedne aminokiseline.
Sl. 5. Ribosome u procesu emitovanja (sinteza proteina)
Proces izgradnje proteina naziva se emitiranje i uključuje korak po korak dodavanje aminokiselina do rastućeg lanca proteina kroz ribosizme koje vrše ribosome. Redoslijed dodaje se aminokiseline čitaju u genetskom kodu koristeći MRNA predložak, što je kopija RNA Jedan od gena tela.
Emitovanje - Biosinteza proteina na ribosomu
Sl. 6 S. tia izduženi polipeptid.
Dvadeset i dvije aminokiseline prirodno su uključene u polipeptide i nazivaju se proteinogene, ili prirodne, aminokiseline. Od toga, 20 se kodiraju koristeći univerzalni genetski kod.
Preostalih 2, selenocisteina i piroliza uključeni su u proteine \u200b\u200bkoristeći jedinstveni sintetički mehanizam. Selenicysteine \u200b\u200bse formira kada prevedena MRNA uključi u Secis element koji uzrokuje UGA kodon umjesto da zaustavi kodon. Pirolizin ne koriste neki metanski lukovi kao dio enzima potrebnih za proizvodnju metana. Kodiran je sa UAG kodonom, koji u drugim organizmima obično igra ulogu zaustavljanja kodona. UAG kodon slijedi slijed pilišta.
Sl. 7. Polipeptidni lanac je primarna struktura proteina.
Proteini imaju 4 nivoa njihove strukturne organizacije: primarni, sekundarni, tercijarni i kvarnični. Primarna struktura je niz ostataka aminokiselina u polipeptidnom lancu. Primarna struktura proteina, u pravilu opisana je upotrebom jednosmernih ili troslovnih oznaka za aminokiseline ostatke. Struktura sistema lokalno je naručivanje fragmenta lanca polipeptidnog stabiliziranih vodikovskim vezama. Koeficijentna struktura je prostorna Struktura lanca polipeptida. Strukturni sastoji se od elemenata sekundarne strukture stabilizirane razne vrste Interakcije u kojima hidrofobne interakcije igraju ključnu ulogu. Kvaternarna struktura (ili subunit, domena) relativni je raspored nekoliko polipeptidnih lanaca kao dio jedinstvenog proteinskog kompleksa.
Sl. 8. Strukturna organizacija proteina
Nestandardne aminokiseline
(Ne proteinogeni)
Pored standardnih aminokiselina, postoje mnoge druge aminokiseline, koje se nazivaju neeteinogenim ili nestabilnim. Takve aminokiseline nisu pronađene u proteinima (na primjer, L-karnitin, GAMC) ili se ne provode izravno u izolaciji koristeći standardne stanične mehanizme (na primjer, oksiprolin i selenometonin).
Neestave aminokiseline smještene u proteinima formiraju se post-translacijskoj modifikaciji, odnosno izmjena nakon prijenosa tijekom sinteze proteina. Ove izmjene su često potrebne za funkcioniranje ili regulaciju proteina; Na primjer, glutamatni karboksilacija omogućava vam poboljšanje vezivanja kalcijuma i hidroksilacija Prolina važan za održavanje vezivno tkivo. Drugi primjer je formiranje hipuzina u faktor inicijacije inicijacije EIF5A modifikacijom ostataka lizina. Takve izmjene mogu također odrediti lokalizaciju proteina, na primjer, dodavanje dugih hidrofobnih skupina može uzrokovati vezivanje proteina sa fosfolipidnim membranom.
Neke nestandardne aminokiseline nisu pronađene u proteinima. To je lanhyonin, 2-aminoisomazilna kiselina, dehidroalan i gamma-amine-naftna kiselina. Nestave aminokiseline često se nalaze kao srednje metaboličke staze za standardne aminokiseline - na primjer, ornitin i citrulin nalaze se u ornitinom u obliku kiseline katabolizma.
Rijetka isključenost dominacije alfa-aminokiseline u biologiji - beta-aminokiselina beta-alanin (3-aminopropanska kiselina), koja se koristi za sintezupantotenačka kiselina (Vitamin B5), komponenta koenzime a u biljkama i mikroorganizmima. To posebno proizvodi proponioničke bakterije.
Funkcije aminokiselina
Funkcije proteina i neetina
Mnoge proteinogene i ne-spremište aminokiselina također igraju važan, nepridruženi protein, uloga u tijelu. Na primjer, u ljudskom mozgu, glutamatu (standardna glutamička kiselina) i gamma-amin naftna kiselina ( Gamk, nestandardna gama-aminokiselina, su glavni uzbudljivi i kočni neurotransmiteri. Hidroksiprolin (glavna komponenta kolagenog vezivnog tkiva) sintetizira se iz Ridpa; Standardna glikovina aminokiselina koristi se za sintezu porfirinikoristi se u crvenim krvnim ćelijama. Za transport lipida koristi se nestandardni karnitin.
Zbog svog biološkog značaja, aminokiseline igraju važnu ulogu u ishrani i obično se koriste u aditivi za hranu, gnojiva i tehnologija hrane. U industriji se aminokiseline koriste u proizvodnji lijekova, biorazgradivim plastičnim i kiralnim katalizatorima.
1. Aminokiseline, proteini i hrana
O biološka uloga I posljedice deficita aminokiselina u ljudskom tijelu pogledajte informacije u tablicama neophodne i zamjenjive aminokiseline.
Kada se osoba uvede u tijelo s hranom, 20 standardnih aminokiselina ili se koristi za sinteza proteina i drugih biomolekula ili oksidiranih u uree i ugljični dioksid kao izvor energije. Oksidacija započinje uklanjanjem amino grupe putem transaminaze, a zatim je Amino grupa uključena u ciklusu uree. Još jedan proizvod transamidacije - ketokisloid, koji je uključen u ciklus limunska kiselina. Glukugenski aminokiseline mogu se pretvoriti u glukozu pomoću glukoneogeneze.
Od 20 standardnih aminokiselina, 8 (Valin, izolecin, leucin, lizin, metionin, treonin, triptofan i fenilalan) nazivaju se neophodnim jer ljudsko tijelo Ne može ih ih sintetisati nezavisno od drugih spojeva u količinama potrebnim za normalan rast, mogu se dobiti samo s hranom. Međutim, prema savremenim idejama, Gistidin i Argininetakođe su Neophodne aminokiseline za djecu. Drugi mogu biti konvencionalno neophodni za ljude određene dobi ili ljudi koji imaju bolesti.
Štaviše, Cistein , Taurin, smatra se polukratnim aminokiselinama kod djece (iako taurin nije tehnički aminokiselina), jer metabolički putevi koji sintetizira ove aminokiseline, djeca još uvijek nisu u potpunosti razvijeni. Potrebne količine aminokiselina također ovise o dobi i zdravlju ljudi, pa je prilično teško proizvesti opće prehrambene preporuke ovdje.
Proteini
Proteini (proteini, polipeptidi) - visoka molekularna težina Organske materijesastoji se od alfaamino kiseline spojen na lanac peptidne veze . U živim organizmima određuje se kompozicija proteina aminokiseline genetski kod, sa sintezom u većini slučajeva 20standardne aminokiseline.
Sl. 9. Proteini nisu samo hrana ... Vrste proteinskih veza.
Svaki živi organizam sastoji se od proteina.. Različiti oblici proteina sudjeluju u svim procesima koji se javljaju u živim organizmima. U tijelu osobe iz proteina, mišića, ligamenata, oblikovani su tetive, svi organi i žlijezde, kosa, nokti; Proteini su dio tečnosti i kostiju. Enzimi i hormoni kataliziraju i reguliraju sve procese u tijelu također su proteini.Deficit proteina u tijelu opasan je za zdravlje. Svaki protein je jedinstven i postoji za posebne namjene.
Proteini -važan dio prehrana Životinja i muškarac (glavni izvori: meso, ptica, riba, mlijeko, orasi, mahunarke, žitarice; u manjoj mjeri: povrće, voće, bobice i gljive), jer u njihovim organizmima, sve potrebne aminokiseline ne mogu se sintetizirati i Dio mora doći sa hranom proteina. U procesu probave enzimi uništavaju potrošene proteine \u200b\u200baminokiselinama, koje se koriste za biosintezu vlastitih proteina organizma ili podvrgnute daljnjeg propadanja za energiju.
Vrijedi naglasiti to moderna nauka Prehrana tvrdi da protein mora zadovoljiti potrebe tijela u aminokiselinama ne samo u količini. Ove tvari bi trebale teći u ljudsko tijelo u određenim odnosima među sobom.
Proces sinteze proteina stalno je u tijelu. Ako je najmanje jedna nezamjenjiva aminokiselina odsutna, formiranje proteina je suspendirano.To može dovesti do različitih ozbiljnih zdravstvenih kršenja - od probavnih poremećaja do depresije i usporavanja djece. Naravno, ovo razmatranje problema je vrlo pojednostavljeno, jer Funkcije proteina u ćelijama živih organizama su raznovrsnije od funkcija drugih biopolimera - polisaharida i DNK.
Takođe, osim proteina, iz aminokiselina se formira veliku količinu nerezijskih supstanci prirodnih priroda (vidi dolje) obavljanje posebnih funkcija. Njima, član holina (supstanca na vitaminu koja je dio fosfolipida i prethodnika neurotijatora acetilholin - neurotransmitters su hemikalije koje prenose nervni impuls iz jedne nervne ćelije u drugu. Dakle, neke aminokiseline su izuzetno potrebne za normalno Rad mozga).
2. Neželjene funkcije aminokiselina
Neurotransmitter aminokiselina
Napomena: Neuromediatori (neurotransmiteri, posrednici) - Biološki aktivne hemikalije pomoću kojih se prijenos elektrohemičkog pulsa iz nervne ćelije kroz sinaptički prostor između neurona, kao i, na primjer, od neurona do mišićnog tkiva ili željezne ćelije. Informacije iz vlastitih tkiva i organa, ljudsko tijelo sintetizira posebne hemikalije - neurotransmiters.Sve unutrašnje tkanine i organe ljudskih tijela, "podređeni" vegetativno nervni sistem (VNS), opremljeni živcima (inerviranim), I.E., nervne ćelije kontroliraju funkcije organizma. Oni kao senzori prikupljaju informacije o stanju tijela i prenose ga odgovarajućim centrima, a korektivni efekti idu na periferiju. Svako kršenje vegetativne regulacije dovodi do propusta u radu unutrašnjih organa. Prijenos informacija ili kontrola, vrši se koristeći posebne posredničke hemikalije koje se nazivaju posrednicima (iz lat. Medijator - posrednik) ili neuromediatori. Njenom hemijskom prirodom, posrednici se odnose na različite grupe: Biogeni amini, aminokiseline, neuropeptidi itd. Trenutno je proučavana više od 50 spojeva vezanih za medijatore.
U ljudskom tijelu, mnoge aminokiseline se koriste za sintetizirati druge molekule, na primjer:
- Tripotofan je prethodnik neurotransmitera Serotonina.
- L-tirozin i njen prethodnik fenilalan su prethodnici neurotransmiteri za dopamin kateholamine, adrenalin i norepinefrine.
- Glicin je prethodnik porfirina, poput dragulja.
- Arginin je prethodnik dušičnog oksida.
- Ornit i s-adenosilmetionin su prekursori poliamina.
- Aspartat, glicin i glutamin su prethodnici nukleotida.
Ipak, nisu sve funkcije drugih brojnih još uvijek poznate. nestandardne aminokiseline.
Neke nestandardne aminokiseline koriste biljke za zaštitu od biljojedi. Na primjer, platna je analog arginina, koji se nalazi u mnogim mahunarcima, a posebno velike količine u Canavalia Gladiata (Meso oblikovano platno). Ova aminokiselina štiti biljke od grabežljivca, poput insekata, a kada se koriste neka neobrađenih mahunarki mogu uzrokovati bolesti kod ljudi.
Klasifikacija proteinogenih aminokiselina
Razmotrite klasifikaciju na primjeru 20 proteinogenih α-aminokiselina potrebnih za sintezu proteina
Među raznolikošću aminokiselina samo 20 sudjeluje u unutarćelijskoj sintezi proteina (proteinogene aminokiseline). Također u ljudskom tijelu otkriveno je oko 40 ne otpornih aminokiselina.Sve proteinogene aminokiseline su α-aminokiseline. U svom primjeru možete pokazati dodatni načini Klasifikacija. Imena aminokiselina obično se svode na 3 abecedno označavanje (Vidi Sl. Polipeptidni lanac na vrhu stranice). Profesionalci u molekularnoj biologiji također koriste pojedinačne znakove za svaku aminokiselinu.
1. Na strukturi bočnog radikaladodijeliti:
- alifatski
(alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, glicin) - spojevi koji ne sadrže aromatične veze.
- aromatičan (fenilalan, tirozin, triptofan)
|
|
Aromatični spojevi (Arena) - Ciklični organski spojevi koji imaju aromatični sistem u svom sastavu. Glavna karakteristična svojstva su povećana stabilnost aromatičnog sistema i, uprkos nezapasnosti, tendencijom reakcijama na zamjenu, a ne pristupanje. Postoje benzoid (dvorana i strukturna derivata Arena, sadrže benzenske jezgre) i ne-nebedenoidne (sve ostale) aromatične spojeve. Aromatičan - posebna imovina nekih hemijskih spojeva, zbog kojih se konjugirani prsten nezasićenih veza pokazuje nenormalno visoku stabilnost; |
- prodao se
(Cisteine, metionin) koji sadrži sumpor atoma
- koji sadrže HE-GROUP (Serin, Threonin, opet tirozin),
- koji sadrže dodatne Soam Group (šparogična i glutamska kiselina),
- dodatno NH 2 -Group (Lizin, arginin, Gistidin, takođe glutamin, asparagin).
2. Prema polaritetu bočne radikale
Postoje ne-polarnim aminokiselinama (aromatično, alifatsko) i polarno (neispunjeno, negativno i pozitivno naplaćeno).
3. Prema kiselim svojstvima
Kiselička svojstva podijeljeni su neutralnim (većinom), kiselim (aspartičkim i glutamina kiselinama) i osnovnim (lizinom, argininom, histidinama) aminokiselinama.
4. Neopuštenom
Ako je potrebno, raspoređuje se za tijelo koje se ne sintetizira u tijelu i treba prolazi s hranom - esencijalnim aminokiselinama (leucina, izoleucina, valine, fenilalan, triptofan, treonin, lizin, metionin). Zamijenjeno uključuje takve aminokiseline, od kojih se kostur u ugljenu formira u metaboličkim reakcijama i sposobna je dobiti amino grupu da formira aminokiselu. Dvije aminokiseline su uvjetno neophodne (arginin, histidin), i.e. i sinteza se javlja u nedovoljnim količinama, posebno za djecu.
Tabela 1. Klasifikacija aminokiselina
|
Hemijska struktura |
Polar bočni lanac |
Isoelectric Point PI |
Molekularna težina, g / mol |
Stupanj hidrofilnosti |
Polar bočni lanac |
|
1. alifatski |
High-hidhidrofyl |
||||
|
Alanine |
Glutamin |
||||
|
Valin* |
Asparagin |
||||
|
Glicin |
Glutamska kiselina |
10,2 |
|||
|
ISOLEUCINE * |
GISTIDIN. |
10,3 |
|||
|
Leucin * |
Šparbagična kiselina |
11,0 |
|||
|
2. Serio koji sadrži |
Lizin* |
15,0 |
|||
|
Metione* |
Arginin |
20,0 |
|||
|
Cistein |
Umjereno hidrofil |
||||
|
3. aromatičan |
Thronin* |
||||
|
Tirozin |
Serin |
||||
|
Triptofan * |
Triptofan* |
||||
|
Fenilalan * |
Prolin |
||||
|
4. Oxyaminoslotes |
Tirozin |
||||
|
Serin |
Visokog praga |
||||
|
Thronin* |
|||||