एंजाइमेटिक गतिविधि को नियंत्रित करने के तरीके। एंजाइम गतिविधि कैसे विनियमित है? फेनिलालाइनाइन और टायरोसिन का आदान-प्रदान। फेनिलालाइनाइन और टायरोसिन के आदान-प्रदान के वंशानुगत उल्लंघन। सेरिन, ग्लाइसीन और मेथियोनीन का मूल्य

एंजाइमेटिक गतिविधि का विनियमन प्रतिलेखन स्तर पर जीन अभिव्यक्ति के विनियमन की तुलना में सेल प्रक्रिया के सफल कामकाज के लिए कम महत्वपूर्ण नहीं है। इन तंत्रों का अस्तित्व कोशिकाओं और पूरे जीव को कई शाखाओं वाली चयापचय प्रतिक्रियाओं के कार्यान्वयन को स्पष्ट रूप से समन्वयित करने की अनुमति देता है, जो कि चयापचय के उच्चतम और किफायती स्तर को सुनिश्चित करने के साथ-साथ पर्यावरणीय परिस्थितियों को बदलने के लिए त्वरित अनुकूलन सुनिश्चित करता है। इस मामले में, एंजाइमों के संश्लेषण का विनियमन कई मिनट या घंटों तक बल में एक धीमी तंत्र है, जबकि एंजाइमेटिक गतिविधि में परिवर्तन तुरंत होता है और कुछ मिनट या सेकंड के भीतर कार्य करता है। एंजाइम गतिविधि के विनियमन को सेल चयापचय की "ठीक सेटिंग" कहा जा सकता है।

एंजाइमेटिक गतिविधि का विनियमन कई रास्तों से किया जा सकता है, जिनमें से सबसे आम हैं लोस्टेरिक विनियमन तथा सहसंयोजक संशोधन.

सभी एंजाइम पूरी तरह से उजागर नहीं होते हैं, लेकिन केवल उन लोगों के पास जिनके पास लोस्टेरिक अणु होते हैं (यूनानी एलोस - एक और और स्टीरियोस - बॉडी, स्पेस) केंद्र - एक साजिश जो सक्रिय केंद्र से अलग होती है जो नियामक अणुओं के लिए उच्च संबंध द्वारा विशेषता होती है।

इस तरह के एंजाइमों को अल्टो-सेल कहा जाता है। उनकी गतिविधि कम आणविक भार पदार्थों की भागीदारी के साथ विनियमित है ( प्रभावोत्पादक), जिनकी सामान्य विशेषता अल्टो-ठोस केंद्र के साथ बातचीत करने की क्षमता है, जिससे प्रोटीन अणु के निर्माण के विरूपण की ओर जाता है। यह विरूपण सक्रिय केंद्र में प्रेषित होता है, जिसके परिणामस्वरूप एंजाइम की गतिविधि और संबंधित प्रतिक्रिया की दर में बदला जाता है।

प्रभावक एंजाइमों और उनके कार्यकर्ताओं की गतिविधि के दोनों अवरोधकों की भूमिका निभा सकते हैं। उदाहरण निषेध एंजाइमेटिक गतिविधि ट्राइपोफान सेल में अतिरिक्त के दौरान ई कोलाई में त्रिपोट्रोपेन के टिप्टोफोन जैव संश्लेषण के पहले एंजाइम की गतिविधि में कमी हो सकती है। में यह मामला TriptoPhan, नामित बायोसिंथेटिक पथ के अंतिम उत्पाद के रूप में, एक महत्वपूर्ण एंजाइम की एक गतिविधि द्वारा एक महत्वपूर्ण एंजाइम गतिविधि के रूप में कार्य करता है, जो इस एमिनो एसिड की संश्लेषण गति को समन्वयित करता है और सेल को अपने संसाधनों को बचाने की अनुमति देता है। आखिरकार, ट्रिप्टोफैन की अधिकता के साथ, उदाहरण के लिए, जब यह विकास पर्यावरण में मौजूद होता है, तो सेल को अपने संश्लेषण पर ब्लॉक और ऊर्जा बनाने की आवश्यकता नहीं होती है, यह एक एक्सोजेनस एमिनो एसिड का उपयोग कर सकता है। दरअसल, यह प्रयोगात्मक रूप से साबित हुआ था कि बैक्टीरिया के विकास की प्रक्रिया में, एमिनो एसिड, पुरीन्स और पाइरिमिडाइन्स के विकास माध्यम में वृद्धि माध्यम में जोड़ा गया, और इन यौगिकों के पास अग्रदूत अणुओं के अपने संश्लेषण पर अवरोधक प्रभाव पड़ता है। चूंकि ट्राइपोफान जैव संश्लेषक पथ का अंतिम उत्पाद है, इसलिए जिसकी गति कुंजी एंजाइम को रोककर कम कर दी जाती है, इस तरह के विनियमन को "कहा जाता है" रेट्रोइंगिंग».

प्रभावकार (एक्ट्रेटर) को बाध्यकारी करते समय अल्टो-ठोस एंजाइम की गतिविधि में वृद्धि aspartattranscarbamoylase (एटकेस) के उदाहरण पर विचार किया जा सकता है, जो पाइरिमिडाइन बायोसिंथेसिस की पहली प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करता है। यह एंजाइम एडेनोसिनेरफॉस्फेट (एटीपी) -पुरिन न्यूक्लियोटाइड द्वारा सक्रिय किया जाता है। यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि साथ ही साथ, एक ही समय में, एक ही समय में बायोसिंथेटिक पथ के अंतिम उत्पादों में से एक द्वारा बाध्यकारी बायोसिंथेटिक मार्ग - Citiditriphosphate (पृष्ठ), एक्टिवेटर और अवरोधक के साथ एक ही समेकित एकल केंद्र के साथ बाध्य है। इस प्रकार, एक एंजाइम की गतिविधि को विनियमित करके, शुद्धिन और पाइरिमिडाइन न्यूक्लियोटाइड संश्लेषण का समन्वय सुनिश्चित किया जाता है।

अल्टोवॉर्क को उत्परिवर्ती क्षति प्रभावक अणुओं को जोड़ने और इसके जवाब में अपनी गतिविधि को बदलने के लिए एंजाइम क्षमता के नुकसान का कारण बन सकती है। इस घटना का उपयोग म्यूटेंट के साथ सूक्ष्मजीवों के चयन में किया जाता है अपमानित एंजाइम। ऐसे सूक्ष्मजीवों को अक्सर जैविक रूप से सक्रिय पदार्थों द्वारा उत्पादित किया जाता है, और उनके चयन के लिए, मेटाबोलाइट्स के अनुरूप होते हैं। उदाहरण के लिए, 5-मेथिलट्रिपटोकन उसी तरह से ट्राइपोफान एंथ्रललेट्स्टाइटिस की गतिविधि को बाधित करने में सक्षम है, लेकिन प्रोटीन में ट्राइपोफान को प्रतिस्थापित नहीं करता है। इसलिए, ई कोलाई बैक्टीरिया इस पदार्थ के साथ सिंथेटिक माध्यम पर उपनिवेशों को बनाने में सक्षम नहीं हैं। हालांकि, ई कोलाई उत्परिवर्ती ज्ञात हैं, 5-मेथिलट्रिप्टोफान माध्यम पर बढ़ रहे हैं। इन बैक्टीरिया में कोशिकाओं में असंवेदनशील कोशिकाओं में होता है (desensitized) anthralatatesintase और अतिरिक्त मात्रा में Tryptophan को संश्लेषित करते हैं, इसे बाहरी वातावरण में हाइलाइट करते हैं।

एंजाइमों की गतिविधि को विनियमित करने का एक और आम तरीका एक सहसंयोजक संशोधन है - एंजाइम से एक छोटे से रासायनिक समूह का अनुलग्नक या क्लेवाज। ऐसे संशोधनों की मदद से, आमतौर पर या तो एंजाइम का पूरी तरह से निष्क्रिय रूप सक्रिय हो जाता है या इसके विपरीत, पूरी तरह से सक्रिय एंजाइम निष्क्रिय हो जाता है। सहसंयण्य संशोधन की घटना में शामिल हैं: सीमित प्रोटीलाइसिस (पॉलीपेप्टाइड चेन को छोटा करना), फॉस्फोरिलेशन - डेफॉस्फोरिलेशन, एडेनलाइजेशन - डीलिंग, एसिटिलेशन-डेसीटाइलेशन इत्यादि। उदाहरण के लिए, स्तनधारी सेल ग्लाइकोजोजेनेसिस, ग्लाइकोज में ग्लूकोज परिवर्तन उत्प्रेरित करता है, एक सहसंयोजक फॉस्फेटल अतिरिक्त के बाद निष्क्रिय होता है सीरिन अवशेषों से एक की फॉस्फठ श्रृंखला और फिर से फॉस्फेट क्लेवाज जब सक्रिय होता है। COVALENT एंजाइम संशोधनों के अन्य उदाहरण अध्याय 3 में वर्णित हैं।

एंजाइम गतिविधि के विनियमन का एक विशेष मामला प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन है जिसमें विशेष प्रोटीन एंजाइम अवरोधकों की भूमिका निभाते हैं। इस तरह के इंटरैक्शन के साथ, एंजाइम का सक्रिय केंद्र अवरुद्ध है। प्रोटीन के साथ विशेष महत्व अवरोध प्रोटीन के बाद के अनुवाद संशोधन में शामिल प्रोटीन के विनियमन के लिए प्रोटीन होता है। यह कोशिकाओं के लिए कई महत्वपूर्ण प्रोटीन की पकने की दर को बदलने में योगदान देता है, और इसके परिणामस्वरूप, प्रक्रियाओं की तीव्रता जिसमें उत्तरार्द्ध भाग लेते हैं।

अध्याय 7. कॉफ़ैक्टर्स

कुछ मामलों में, एंजाइमों को विशेष मध्यस्थों की आवश्यकता होती है - कॉफ़ैक्टर्स। कॉफैकर गैर-प्रोटीन प्रकृति के पदार्थ होते हैं, जो एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया (या प्रतिक्रिया चक्र) के मध्यवर्ती चरणों में कार्य करते हैं, लेकिन उत्प्रेरण के दौरान खर्च नहीं होते हैं। भारी बहुमत में, कॉफ़ैक्टर्स उत्प्रेरक अधिनियम के अंत में अपरिवर्तित पुनर्निर्धारित होते हैं।

कोफैक्टर्स को रासायनिक प्रकृति में दो मुख्य समूहों में विभाजित किया जा सकता है: cophermen।(कमजोर रूप से एंजाइम से जुड़ा हुआ है और जब उत्प्रेरण से अलग हो जाता है) और कृत्रिम समूह (एंजाइम अणु से संबंधित)।

मुख्य तंत्र जिसके अनुसार कॉफ़ेक्टर उत्प्रेरण में भाग लेते हैं, निम्नानुसार हैं:

एंजाइमों के बीच वाहक का कार्य करें। एक एंजाइम के साथ बातचीत, वाहक सब्सट्रेट का हिस्सा बढ़ाता है, दूसरे एंजाइम में माइग्रेट करता है और दूसरे एंजाइम सब्सट्रेट के पोर्टेबल हिस्से को प्रसारित करता है, जिसके बाद जारी किया जाता है। इस तरह की एक तंत्र ज्यादातर कोएनजाइम्स के लिए विशिष्ट है;

एक "इंटिमोस्फेट" वाहक की भूमिका निभाएं, जो प्रचारक समूहों के लिए सबसे पहले विशेषता है। प्रोस्थेटिक समूह सब्सट्रेट अणु के हिस्से में शामिल हो जाता है और इसे उसी एंजाइम के सक्रिय केंद्र से जुड़े दूसरे सब्सट्रेट में स्थानांतरित करता है। इस मामले में, कोई एंजाइम के उत्प्रेरक हिस्से के हिस्से के रूप में एक कृत्रिम समूह पर विचार कर सकता है;

एंजाइम अणु के निर्माण को बदलें, सक्रिय केंद्र के बाहर इसके साथ बातचीत करें, जो एक सक्रिय केंद्र के संक्रमण को उत्प्रेरक रूप से सक्रिय विन्यास में प्रेरित कर सकते हैं;

उत्प्रेरक सक्रिय राज्य में योगदान देने वाले एंजाइम के निर्माण को स्थिर करें;

मैट्रिक्स का कार्य करें। उदाहरण के लिए, न्यूक्लिक एसिड पॉलिमरसेस को एक नए अणु के अनुसार, "प्रोग्राम" - मैट्रिक्स की आवश्यकता होती है;

मध्यवर्ती कनेक्शन की भूमिका निभाएं। कभी-कभी एंजाइम का उपयोग कॉफ़ैक्टर अणु की प्रतिक्रिया में किया जा सकता है, जो इससे उत्पाद बनाता है, लेकिन साथ ही एक ही समय में एक नया कॉफ़ैक्टर अणु बनाने के लिए।

वर्तमान में ज्ञात एंजाइमों में से लगभग 40% कैटलिसिस को केवल कॉफ़ैक्शन के साथ ले जाने में सक्षम हैं। सबसे बड़ा वितरण cofactors समकक्ष, फॉस्फेट, acyl और कार्बोक्साइल समूहों को कम करने के हस्तांतरण को पूरा कर रहा है।

विनियमन करने की क्षमता मानव शरीर में महत्वपूर्ण प्रतिभागियों और सेल प्रक्रियाओं के विशिष्ट आयोजकों के साथ एंजाइम बनाती है। सेल में एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की गति का विनियमन न केवल चयापचय पथों के नियंत्रण और समन्वय का मुख्य तंत्र है, बल्कि सेल के विकास और विकास के साथ-साथ पर्यावरणीय परिवर्तन की प्रतिक्रिया भी है।

एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की गति को नियंत्रित करने के दो मुख्य तरीके हैं:

एंजाइमों की संख्या को नियंत्रित करें।

कोशिका में एंजाइम की मात्रा इसके संश्लेषण और क्षय की दरों के अनुपात द्वारा निर्धारित की जाती है। एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर के विनियमन की यह विधि एंजाइम गतिविधि (लगभग तत्काल उत्तर) के विनियमन की तुलना में एक धीमी प्रक्रिया (कई घंटे बाद) है।

एंजाइम गतिविधि का नियंत्रण।

एंजाइम की गतिविधि को सक्रिय केंद्र के निर्माण को बदलने वाले कुछ पदार्थों के साथ बातचीत करके समायोजित किया जा सकता है।

सब्सट्रेट प्रतिक्रिया का विनियमन।

सब्सट्रेट अटैचमेंट सेंटर में किए गए एंजाइमेटिक गतिविधि के विनियमन को Isaoutherrian कहा जाता है।

वन में से एक सरल तरीके एंजाइम गतिविधि का विनियमन प्रतिक्रिया सब्सट्रेट की एकाग्रता को बदलकर विनियमन है। निपटान में अधिक एंजाइम पदार्थों के अणुओं के अणु होते हैं, जिनमें से परिवर्तन होता है, प्रक्रिया की गति अधिक (कुछ सीमाओं तक)। सब्सट्रेट द्वारा सभी एंजाइम अणुओं को पार करते समय, प्रतिक्रिया दर अधिकतम स्तर तक पहुंच जाती है। भविष्य में, प्रतिक्रिया दर घट सकती है क्योंकि सब्सट्रेट रिजर्व समाप्त हो जाती है और उन्हें पुनर्प्राप्त करते समय फिर से वृद्धि होती है।

बहुत अधिक सब्सट्रेट एकाग्रता एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर को भी कम कर सकती है। इस घटना को सब्सट्रेट ब्रेकिंग का नाम कहा जाता है।

सब्सट्रेट ब्रेकिंग के एक उदाहरण के रूप में, एक एंजाइम को जैविक रूप से विभाजित करना संभव है सक्रिय पदार्थ Acetylcholine - Acetylcholinesterase (एएचई)। एएचई सब्सट्रेट (एसिट्लोक्लिन) का सक्रिय केंद्र एक ही समय में अणु के दो सिरों से जुड़ा हुआ है। एक एंजाइम अणु के साथ एसिट्लोक्लिन की एकाग्रता में वृद्धि के साथ, दो सब्सट्रेट अणु एक साथ प्रतिक्रिया कर सकते हैं, लेकिन अलग-अलग सिरों से। इस मामले में, प्रतिक्रिया, जिस का सार एसिट्लोक्लिन अणु (कोलाइन और एसिटिक एसिड के गठन के साथ) के बीच एस्टर बॉन्ड को अलग करने में शामिल होता है, यह असंभव हो जाता है, और एसिटिलोकोलिन्स वेस अणुओं के साथ लोड होता है सब्सट्रेट फिर भी गतिविधि से वंचित हैं।

माध्यम में एसिट्लोक्लिन की एकाग्रता को कम करने से निष्क्रिय परिसर का विघटन हो जाएगा और ब्रेकिंग को हटा दें। इस तंत्र में एसिट्लोक्लिन की एकाग्रता को विनियमित करने के लिए एक महत्वपूर्ण शारीरिक मूल्य है, जो प्रदर्शन करता है तंत्रिका प्रणाली और मांसपेशियों की भूमिका एक सेल से दूसरे सेल से उत्तेजना को प्रेषित करने की भूमिका।

एलोस्टेरिक विनियमन। एंजाइम एक गैर-सहसंयोजक रूप से संबंधित प्रभावक की मदद से गतिविधि बदलता है। बाध्यकारी एक साजिश में होता है, जो सक्रिय रूप से सक्रिय (उत्प्रेरक) केंद्र (एलोस - अन्य) से हटा दिया जाता है। यह बाध्यकारी प्रोटीन अणु में संरचनात्मक परिवर्तनों का कारण बनता है, जिससे उत्प्रेरक केंद्र की एक निश्चित ज्यामिति में बदलाव होता है। गतिविधि बढ़ सकती है - एंजाइम की यह सक्रियता, या कमी - अवरोध है।

अल्टोवॉर्किंग एक्टिवेटर के अनुलग्नक पर "संदेश" उत्प्रेरक सब्यूनिट में संरचनात्मक परिवर्तनों के माध्यम से प्रसारित किया जाता है, जो एक पूरक सब्सट्रेट बन जाता है, और एंजाइम "चालू होता है"। जब एक्टिवेटर हटा दिया जाता है, तो एंजाइम एक निष्क्रिय रूप में बदल जाता है और "बंद हो जाता है"। गैलास्टिक विनियमन चयापचय पथों को विनियमित करने का मुख्य तरीका है।

चयापचय श्रृंखला।

आम तौर पर, कोशिका में एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाएं चयापचय श्रृंखलाओं या चक्रों में आयोजित की जाती हैं, जहां सबसे धीमी अवस्था पूरी श्रृंखला की गति को सीमित करती है, यानी, सामान्य सबस्ट्रेट्स द्वारा संयुक्त प्रतिक्रियाओं के अनुक्रम। एंजाइम पॉलीपेप्टाइड कैटलिसिस अवरोधक

ऐसी श्रृंखलाओं में, तथाकथित प्रकार विनियमन अक्सर मनाया जाता है। प्रतिपुष्टि। यह अंतिम उत्पाद में सेल की जरूरतों के साथ श्रृंखला को समायोजित करने के लिए कार्य करता है। विनियमन का सिद्धांत यह है कि श्रृंखला की शुरुआत में खड़े एंजाइम दूरस्थ मेटाबोलाइट्स या एंडेड उत्पादों द्वारा अवरुद्ध हैं।

इस तरह के विनियमन अक्सर लोस्टेरिक प्रकार द्वारा हो रहा है, जब नियामक अणु एक विशेष नियामक केंद्र में एंजाइम से जुड़ा हुआ है। एलोस्टेरिक एंजाइम अक्सर चयापचय के विनियमन में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, क्योंकि उनके पास महत्वपूर्ण मेटाबोलाइट्स की संख्या निर्धारित करने और इसकी गतिविधि को इसके अनुसार बदलने की क्षमता है।

प्रत्येक चयापचय सर्किट में एक एंजाइम होता है जो पूरी प्रतिक्रिया श्रृंखला की गति निर्धारित करता है। इसे नियामक एंजाइम कहा जाता है।

चयापचय मार्गों की गति को विनियमित करने वाले एंजाइम:

• - आमतौर पर चयापचय मार्गों की प्रमुख शाखाओं के स्थानों में, चयापचय पथों के शुरुआती चरणों में काम करते हैं;
• - कोशिकाओं की स्थितियों के तहत उत्प्रेरित लगभग अपरिवर्तनीय प्रतिक्रियाएं धीरे-धीरे बहती हैं (कुंजी)।

प्रोटीन का रासायनिक संशोधन कुछ समूहों के प्रोटीन अणु में एमिनो एसिड अवशेषों को संलग्न करके किया जाता है: फॉस्फेट समूह (प्रोटींकिन की भागीदारी के साथ), फैटी एसिड (Acyltransferase का उपयोग करके), कार्बोहाइड्रेट घटकों (ग्लाइकोसिल ट्रांसफरस, ग्लाइकोसिडेस का अवशेष )।

प्रोटीन, एक नियम के रूप में, एक प्रयोगशाला संरचना है, जिसकी पैकेजिंग दृढ़ता से रासायनिक समूहों के गुणों पर निर्भर करती है जो अणु का हिस्सा हैं। इसलिए, एक अतिरिक्त समूह प्रोटीन अणु के लिए लगाव संरचना को काफी प्रभावित करता है, और इसलिए, अणु की एंजाइमेटिक गतिविधि पर। इस तरह के विनियमन अनुकूली (अनुकूली) चरित्र है।

उदाहरण। फॉस्फोरिलेशन-डीफॉस्फोरिलेशन द्वारा एंजाइम गतिविधि का विनियमन। एक सहसंयोजक संशोधन के परिणामस्वरूप एंजाइम गतिविधि बदलता है। `

इस मामले में, फॉस्फेट समूह - ओरो 32- जुड़ता है हाइड्रोक्साइल समूह सीरिन, थ्रोनिन या टायरोसिन के अवशेषों में। एंजाइम की प्रकृति के आधार पर, फॉस्फोरिलेशन इसे सक्रिय कर सकता है या इसके विपरीत, निष्क्रिय करने के लिए। फॉस्फेट समूह और इसके क्लेवाज के अतिरिक्त की प्रतिक्रिया विशेष एंजाइमों - प्रोटीन किनास और प्रोटीन फॉस्फेट्स उत्प्रेरित करें।

फॉस्फोरिलेशन कुछ सेल प्रोटीन के गुणों को बदलने का एक आम तरीका है। इस प्रकार, साइटोस्केलेटन (संरचनात्मक प्रोटीन के परिसर, जो सेल की ताकत और कार्यिंग के रखरखाव को सुनिश्चित करते हैं) के घटकों के फॉस्फोरिलेशन में, झिल्ली के साथ अपनी बातचीत की ताकत और कोशिकाओं के रूप में परिवर्तन की ताकत। प्रोटीन का फॉस्फोरिलेशन - संकुचन नियामक मांसपेशियों की ठेकेदार प्रतिक्रिया को सक्रिय करता है।

प्रोटीन के रासायनिक संशोधन की मदद से विनियमन दीर्घकालिक परिणामों की ओर जाता है: संशोधित अणु अपने कार्यों को तब तक बनाए रखते हैं जब तक कि विशेष एंजाइम रासायनिक समूह को संशोधित करने के लिए प्रोटीन को संशोधित नहीं करते हैं और इसे मूल स्थिति में वापस नहीं किया जाएगा।

प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन द्वारा विनियमन (एक ओलिगोमेरिक एंजाइम में सब्यूनिट्स का एसोसिएशन-विघटन)। उदाहरण के लिए, प्रोटींकिनेज एंजाइम एक निष्क्रिय रूप में है जो एक टेट्रैमर आर 2 सी 2 (आर और सी - विभिन्न सब्यूनिट्स) के रूप में निर्मित होता है। सक्रिय प्रोटीइनसिनेज एक उपनिवेश है, जिसके लिए परिसर का विघटन आवश्यक है। एंजाइम की सक्रियता शिविर की भागीदारी के साथ होती है, जो सब्यूनिट आर में शामिल होने में सक्षम है, जिसके बाद संरचना में परिवर्तन होता है, सब्यूनिट आर और सी की पूरकता और परिसर का विघटन: आर 2 सी 2 + 2 सीएएमआर 2 सी + 2 (आर) -कैमर)

प्रोटीसिनेज फॉस्फोरिलेट्स संबंधित एंजाइम, उनकी गतिविधि को बदलता है और इसलिए, सेल में चयापचय की गति।

आंशिक प्रोटीलाइसिस द्वारा एंजाइमों की सक्रियता।

Amino एसिड अवशेषों के लिए प्रोटीन संरचनाओं के caccical proteaolays विनाश, ताकि श्लेष्म श्लेष्मा Trypsin से ध्वस्त नहीं हो गया है

कुछ एंजाइमों को प्रारंभ में निष्क्रिय रूप से निष्क्रिय किया जाता है और सेल ट्रांसफर को एक सक्रिय रूप में स्राव के बाद ही संश्लेषित किया जाता है। निष्क्रिय अग्रदूत को प्रोफॉर्मेंट कहा जाता है। प्रोप्राइमेंट सक्रियण में संरचना में एक साथ परिवर्तन के साथ प्राथमिक संरचना का एक संशोधन शामिल है। उदाहरण के लिए, पैनक्रियाजिनोजेन, पैनक्रिया में संश्लेषित, फिर आंतों में हेक्सापेप्टाइड के एन-एंड से एक टुकड़ा हटाकर एक ट्रिप्सिन में बदल जाता है। अलग करना पेप्टाइड संबंध "पूरे अणु में आर-समूहों के नए इंटरैक्शन को लॉन्च करता है, जिससे एक नया निर्माण होता है, जिसमें सक्रिय केंद्र के आर-समूह उत्प्रेरण (चित्र 10) के लिए इष्टतम स्थिति पर कब्जा करते हैं।

एक लिपिड वातावरण की भूमिका।

प्रोटीन अणुओं के माइक्रो-ऑपरेशन की चिपचिपाहट में परिवर्तन ओलिगोमेरिक परिसरों में प्रोटीन के बीच बातचीत को नियंत्रित करता है और झिल्ली-बाध्य एंजाइमों की गतिविधि को नियंत्रित करता है .. इस प्रकार का विनियमन, जो कई झिल्ली प्रोटीन के मामले में पता चला है, एक प्रदान करता है सेल की गति कोशिकाओं के लिए उनके काम की पतली सेटिंग।

किराया ब्लॉक

पिंजरे लगातार होता है एक बड़ी संख्या की चयापचय मार्ग बनाने वाली विभिन्न प्रकार की रासायनिक प्रतिक्रियाएं दूसरों के लिए कुछ कनेक्शन के अनुक्रमिक परिवर्तन हैं। चयापचय पथ की दर को प्रभावित करने के लिए, यह एंजाइमों की राशि या गतिविधि को समायोजित करने के लिए पर्याप्त है। आम तौर पर, चयापचय पथों में महत्वपूर्ण एंजाइम होते हैं, धन्यवाद जिसके लिए पूरे पथ का गति विनियमन होता है। इन एंजाइमों को नियामक एंजाइम कहा जाता है; वे एक नियम के रूप में, चयापचय मार्ग, अपरिवर्तनीय प्रतिक्रियाओं, गति-सीमित प्रतिक्रियाओं (सबसे धीमी प्रतिक्रिया (सबसे धीमी) या चयापचय पथ (शाखा बिंदु) को स्विच करने के बिंदु पर प्रतिक्रिया की प्रारंभिक प्रतिक्रियाएं उत्प्रेरित करते हैं।

एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की गति का विनियमन 3 स्वतंत्र स्तर पर किया जाता है:

1. एंजाइम अणुओं की संख्या को बदलकर;

2. सब्सट्रेट अणुओं और coenzyme की उपलब्धता;

3. एंजाइम अणु की उत्प्रेरक गतिविधि को बदलकर। चयापचय पथ के एक या अधिक प्रमुख एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि का विनियमन चयापचय पथ की गति को बदलने में सबसे महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। यह अत्यधिक कुशल I है। तेज़ तरीका चयापचय का विनियमन।

एंजाइम गतिविधि के विनियमन के मुख्य तरीके:

1. सब्सट्रेट या कोनेज़िम की पहुंच। कानून कार्य कानून यहां काम कर रहा है - रासायनिक किनेटिक्स का मौलिक कानून: निरंतर तापमान पर, रासायनिक प्रतिक्रिया की दर प्रतिक्रिया करने वाले पदार्थों की एकाग्रता के उत्पाद के आनुपातिक है। या सरलीकृत - जिस गति के साथ पदार्थ एक दूसरे के साथ प्रतिक्रिया करते हैं वह उनकी एकाग्रता पर निर्भर करता है। इस प्रकार, कम से कम एक सब्सट्रेट की संख्या में परिवर्तन प्रतिक्रिया समाप्त हो जाती है या शुरू होती है। उदाहरण के लिए, Tricarboxylic एसिड (सीटीसी) के एक चक्र के लिए, इस तरह के एक सब्सट्रेट ऑक्सलुएसेटेट (बुवाई ऑक्स्यूसिक एसिड) है। चक्र की प्रतिक्रिया "धक्का" की उपस्थिति, जो एसिटाइल-एससीओ अणु को ऑक्सीकरण में शामिल करना संभव बनाता है। यह भुखमरी और इंसुलिन आश्रित के दौरान ऑक्सीलोएसेटेट (रिश्तेदार या पूर्ण) की कमी के कारण केटोकिडोसिस (विकास तंत्र) के कारण है चीनी मधुमेह.

2. पूरक एक डिब्बे (एक संगठन) में एंजाइमों और उनके सबस्ट्रेट्स की एकाग्रता है - एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम, माइटोकॉन्ड्रिया, लाइसोसोम में। उदाहरण के लिए, ट्राइकारबॉक्सिलिक एसिड चक्र (सीटीसी) और β-ऑक्सीकरण के एंजाइम वसायुक्त अम्ल Mitochondria में स्थित, Ribosomes में प्रोटीन संश्लेषण एंजाइम।

3. एंजाइम की मात्रा बदलना इसके संश्लेषण की वृद्धि या कमी के परिणामस्वरूप हो सकता है। एंजाइम के संश्लेषण की दर में परिवर्तन आमतौर पर कुछ हार्मोन या प्रतिक्रिया सबस्ट्रेट की संख्या पर निर्भर करता है, उदाहरण के लिए: - लंबे भुखमरी के दौरान पाचन एंजाइमों की खोज और वसूली अवधि में उनकी उपस्थिति (के स्राव को बदलने के परिणामस्वरूप) आंतों के हार्मोन); - गर्भावस्था के बाद और स्तन में प्रसव के बाद, लैक्टोट्रोपिक हार्मोन के प्रभाव में लैक्टोसिंटेस एंजाइम का संश्लेषण सक्रिय रूप से चल रहा है;

ग्लुकोकोर्टिकोइड हार्मोन ग्लूकोनोजेनेसिस एंजाइम संश्लेषण को उत्तेजित करते हैं, जो रक्त में ग्लूकोज एकाग्रता की स्थिरता और तनाव के तनाव प्रतिरोध की स्थिरता सुनिश्चित करता है;

4. सीमित (आंशिक) प्रो-फेरीज़ के प्रोटियोलिसिस का तात्पर्य है कि कुछ एंजाइमों का संश्लेषण एक बड़े पूर्ववर्ती के रूप में किया जाता है और सही जगह पर प्रवेश के दौरान यह एंजाइम एक या अधिक पेप्टाइड टुकड़ों के माध्यम से सक्रिय होता है। इस तरह के एक तंत्र इंट्रासेल्यूलर संरचनाओं को क्षति से बचाता है। उदाहरण प्रोटीलाइटिक एंजाइमों की सक्रियता है जठरांत्र पथ (Tripsinogen, Pepsinogen, Promobobboxpetidaz), रक्त जमावट, Lysosomal एंजाइम (कैथ्सिन) के कारक।

5. एलोस्टेरिक विनियमन। एलोस्टेरिक एंजाइम दो या दो से अधिक उपनिवेशों के बने होते हैं: कुछ उपनिवेशों में उत्प्रेरक केंद्र होता है, अन्य के पास अल्टो-ठोस केंद्र होता है और नियामक होते हैं। एलोस्टेरिक सेंटर (एलोस किसी और का है) एंजाइम गतिविधि को विनियमित करने के लिए केंद्र है, जो स्थानिक रूप से सक्रिय केंद्र से अलग होता है और सभी एंजाइमों के लिए उपलब्ध नहीं है। किसी भी अणु के अल्टो-मशीन सेंटर के साथ बाध्यकारी (जिसे एक सक्रियकर्ता या अवरोधक कहा जाता है, साथ ही एक प्रभावक, मॉड्यूलर, नियामक) संलयन-एंजाइम की कॉन्फ़िगरेशन में परिवर्तन होता है और नतीजतन, एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर। इस तरह के एक नियामक के रूप में, उत्पाद एक उत्पाद या बाद की प्रतिक्रियाओं में से एक हो सकता है, प्रतिक्रिया सब्सट्रेट या अन्य पदार्थ। AltoGetherter (नियामक) सब्यूनिट के प्रभाव का प्रभाव प्रोटीन के निर्माण को बदलता है और तदनुसार, उत्प्रेरक सब्यूनिट की गतिविधि। एलोस्टेरिक एंजाइम आमतौर पर चयापचय पथ की शुरुआत में खड़े होते हैं, और कई बाद की प्रतिक्रियाओं का कोर्स उनकी गतिविधि पर निर्भर करता है। इसलिए, उन्हें अक्सर प्रमुख एंजाइमों के रूप में जाना जाता है। जैव रासायनिक प्रक्रिया का परिमित मेटाबोलाइट या इस प्रतिक्रिया का उत्पाद नकारात्मक नियामक के रूप में प्रकट हो सकता है, यानी, रिवर्स नकारात्मक कनेक्शन तंत्र सक्रिय है। यदि नियामक प्रारंभिक मेटाबोलाइट या प्रतिक्रिया सब्सट्रेट हैं, तो वे प्रत्यक्ष विनियमन का संकेत देते हैं, यह सकारात्मक और नकारात्मक दोनों हो सकता है। इसके अलावा, नियामक बायोकेमिकल पथों के मेटाबोलाइट्स हो सकता है, किसी भी तरह इस प्रतिक्रिया से जुड़ा हुआ है। उदाहरण के लिए, ग्लूकोज, फॉस्फोफ्रक्टोसिनेज के ऊर्जा अपघटन के एंजाइम को इस क्षय के मध्यवर्ती और अंतिम उत्पादों द्वारा नियंत्रित किया जाता है। उसी समय एटीपी, नींबू एसिडफ्रक्टोज़ -1,6-डिफॉस्फेट इनहिबिटर, और फ्रक्टोज़ -6-फॉस्फेट और एएमपी - एंजाइम एक्टिवेटर हैं। एलोस्टेरिक विनियमन है बहुत महत्व निम्नलिखित स्थितियों में:

अनाबोलिक प्रक्रियाओं के साथ। चयापचय मार्ग के अंतिम उत्पाद का अवरोध और प्रारंभिक मेटाबोलाइट्स की सक्रियता इन यौगिकों के संश्लेषण को नियंत्रित करना संभव बनाता है;

Catabolic प्रक्रियाओं के साथ। सेल में एटीपी के संचय के मामले में, चयापचय मार्गों का अवरोध होता है जो ऊर्जा संश्लेषण सुनिश्चित करता है। आरक्षित पोषक तत्वों की प्रतिक्रिया पर सब्सट्रेट का उपभोग किया जाता है;

अनाबोलिक और catabolic पथ समन्वय करने के लिए। एटीपी और एडीएफ - Alosteric प्रभावक विरोधी के रूप में अभिनय;

समानांतर और अंतःसंबंधित चयापचय मार्गों को समन्वयित करने के लिए (उदाहरण के लिए, न्यूक्लिक एसिड के संश्लेषण के लिए उपयोग किए गए शुद्ध और पाइरिमिडाइन न्यूक्लियोटाइड का संश्लेषण)। इस प्रकार, एक चयापचय मार्ग के अंतिम उत्पाद एक और चयापचय मार्ग के एलो-सेलुलर प्रभावक हो सकते हैं।

6. प्रोटीन प्रोटीन इंटरैक्शन एक ऐसी स्थिति को दर्शाता है जहां जैव रासायनिक प्रक्रियाओं के गैर-मेटाबोलाइट्स एक नियामक के रूप में कार्य करते हैं, लेकिन विशिष्ट प्रोटीन। आम तौर पर, स्थिति अल्टो-धूम्रपान तंत्र के समान होती है: विशिष्ट प्रोटीन पर किसी भी कारकों के प्रभाव के बाद, इन प्रोटीन की गतिविधि में परिवर्तन होता है, और वे, बदले में, वांछित एंजाइम को प्रभावित करते हैं। उदाहरण के लिए, एडेलाइट चक्रस झिल्ली एंजाइम एक झिल्ली जी-प्रोटीन के प्रभावों के प्रति संवेदनशील है, जो स्वयं कुछ हार्मोन (उदाहरण के लिए, एड्रेनालाईन और ग्लूकागन) के सेल पर सक्रिय है।

7. सहसंयोजक (रासायनिक) संशोधन में एक निश्चित समूह के उलटा अनुलग्नक या क्लेवाज शामिल है, जिससे एंजाइम की गतिविधि बदलती है। अक्सर, ऐसा समूह फॉस्फोरिक एसिड होता है, अक्सर मेथिल और एसिटाइल समूह होते हैं। एंजाइम का फॉस्फोरिलेशन सीरिन और टायरोसिन अवशेषों पर होता है। प्रोटीन के लिए फॉस्फोरिक एसिड का जोड़ा प्रोटीन किनेस, क्लेवाज - प्रोटीन फॉस्फेटेज के एंजाइमों द्वारा किया जाता है। एंजाइम फॉस्फोरिलेटेड और एक डीफॉस्फोरिलेटेड राज्य में दोनों सक्रिय हो सकते हैं। उदाहरण के लिए, ग्लूकोज फॉस्फोरिलेटेड में शरीर की आवश्यकता में ग्लाइकोजनफॉस्फोरलेस और ग्लाइकोजनोसिस के एंजाइम, जबकि फॉस्फोरिलेज ग्लाइकोजन सक्रिय हो जाता है और ग्लाइकोजन का विभाजन होता है, और ग्लाइकोजनिस निष्क्रिय होता है। यदि आवश्यक हो, तो ग्लाइकोजन दोनों एंजाइम के संश्लेषण को परिभाषित किया जाता है, सिंथेस सक्रिय हो जाता है, फॉस्फोरलेस निष्क्रिय होता है।

कोशिका में एंजाइमों की गतिविधि समय पर असुविधाजनक है। एंजाइम उस स्थिति के लिए संवेदनात्मक रूप से प्रतिक्रिया करते हैं जिसमें सेल बाहर और अंदर से इस पर कार्य करने वाले कारकों पर निकलता है। एंजाइमों की इस तरह की संवेदनशीलता का मुख्य लक्ष्य पर्यावरण में बदलाव का जवाब देना है, हार्मोनल और अन्य प्रोत्साहनों के लिए उचित प्रतिक्रिया देने के लिए, नई परिस्थितियों में सेल को अनुकूलित करने के लिए, और कुछ स्थितियों में - जीवित रहने का मौका मिलता है।

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इस सामग्री में अनुभाग शामिल हैं:

प्राथमिक प्रोटीन संरचना। प्रोटीन की प्रजाति विशिष्टता। प्राथमिक संरचना में वंशानुगत परिवर्तन। प्रोटीन का बहुलकता। वंशानुगत प्रोटीनोपैथी: सिकल के आकार का सेलुलर एनीमिया, डॉ।

प्रोटीन अणुओं (माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं) का निर्माण। प्रोटीन में इंट्रामोल्यूलर कनेक्शन के प्रकार। सक्रिय केंद्रों के गठन में पेप्टाइड श्रृंखला के स्थानिक संगठन की भूमिका। प्रोटीन के कामकाज में अनुरूप परिवर्तन।

Quaternary प्रोटीन संरचना। प्रदर्शनकारियों के निर्माण में सहकारी परिवर्तन। ओलिगोमेरिक प्रोटीन की संरचना और कार्यप्रणाली के उदाहरण: हेमोग्लोबिन (मायोग्लोबिन के साथ तुलना में), एलोस्टेरिक एंजाइम।

एंजाइमों की अवधारणा। एंजाइमों की कार्रवाई की विशिष्टता। कोफैकर एंजाइम। सब्सट्रेट, एंजाइम, तापमान और पीएच की एकाग्रता से एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की गति की निर्भरता। एंजाइमों के मात्रात्मक निर्धारण के सिद्धांत। गतिविधि की इकाइयाँ।

एंजाइम के सक्रिय केंद्र की अवधारणा। एंजाइमों की कार्रवाई का तंत्र। एंजाइम अवरोधक: प्रतिवर्ती और अपरिवर्तनीय, प्रतिस्पर्धी। दवाओं के रूप में अवरोधकों का उपयोग।

एंजाइमों की कार्रवाई का विनियमन: एलोस्टेरिक तंत्र, रासायनिक (सहसंयोजक) संशोधन। प्रोटीन इंटरैक्शन। इन तंत्रों द्वारा नियंत्रित चयापचय पथों के उदाहरण। एंजाइमों के विनियमन का शारीरिक मूल्य।

चयापचय में एंजाइमों की भूमिका। एंजाइमों की विविधता। वर्गीकरण की अवधारणा। वंशानुगत प्राथमिक एंजाइमोपैथी: फेनिल्केटन्यूरिया, अल्कैपटनूरिया। वंशानुगत एंजाइमोपैथियों के अन्य उदाहरण। माध्यमिक एंजाइमोपैथी। दवा में एंजाइमों का मूल्य।

संश्लेषण और अनाबोलिज्म और उनके रिश्तों की अवधारणा। चयापचय में एंडरगोनिक और व्यायाम प्रतिक्रियाएं। इलेक्ट्रॉनों को प्रेषित करने के तरीके। शरीर में ऑक्सीडेटिव प्रतिक्रियाओं के प्रवाह की विशेषताएं। पदार्थों के विभाजन और ऊर्जा की छूट (कदम)

ऑक्सीडोरुकटेज। वर्गीकरण। उप-वर्गों की विशेषताएं। अधिक निर्भर dehydrogenase। ऑक्सीकरण और पुनर्स्थापित रूपों की संरचना। अधिक निर्भर dehydrogenases के सबसे महत्वपूर्ण सब्सट्रेट। FAD-Dependent Dehydrogenases: Dehydrogenase और Acylco-dehydog को संचालित करें

पाइरवेट और क्रेक्स साइकिल के ऑक्सीडेटिव डिकारबॉक्सिलेशन: प्रतिक्रिया अनुक्रम, श्वसन श्रृंखला, विनियमन, मूल्य।

श्वसन श्रृंखला, घटक, संरचनात्मक संगठन। इलेक्ट्रोकेमिकल क्षमता, इसका मूल्य।

ऑक्सीडेटिव फॉस्फोरिलेशन एडीपी। तंत्र। श्वसन श्रृंखला में ऑक्सीकरण और फॉस्फोरिलेशन की संयोग और असहमति। आर / 0 गुणांक। श्वसन श्रृंखला का विनियमन।

सब्सट्रेट फॉस्फोरिलेशन एडीपी। ऑक्सीडेटिव फॉस्फोरिलेशन से अंतर। एटीपी का उपयोग करने के मूल तरीके। साइकिल एडीएफ-एटीपी। मुक्त ऑक्सीकरण की अवधारणा और इसका अर्थ। रेडॉक्स प्रक्रियाओं की कपड़ा विशेषताएं।

कार्बोहाइड्रेट के कार्य। कार्बोहाइड्रेट में शरीर की जरूरत। पचाने कार्बोहाइड्रेट। पाचन के विकार और कार्बोहाइड्रेट के चूषण। मोनोसैक्साइड का एकीकरण। कार्बोहाइड्रेट के आदान-प्रदान में यकृत की भूमिका।

जैव संश्लेषण और ग्लाइकोजन का आंदोलन: प्रतिक्रियाओं का अनुक्रम, भौतिक मूल्य। ग्लाइकोजन एक्सचेंज का विनियमन। ग्लाइकोजेनेसिस और एग्जोजेनेसिस।

एनारोबिक ग्लूकोज क्षय: प्रतिक्रियाओं का अनुक्रम, शारीरिक मूल्य। मांसपेशियों में ग्लूकोज के एनारोबिक क्षय की भूमिका। लैक्टिक एसिड का आगे भाग्य।

एरोबिक ग्लूकोज क्षय: प्रतिक्रियाओं का अनुक्रम, शारीरिक मूल्य। मांसपेशियों के काम के साथ मांसपेशियों में ग्लूकोज के एरोबिक क्षय की भूमिका। मस्तिष्क में एरोबिक ग्लूकोज क्षय की भूमिका।

ग्लूकोज बायोसिंथेसिस (ग्लूकोनोजेनेसिस): संभावित पूर्ववर्ती, प्रतिक्रिया अनुक्रम। ग्लूकोज-लैक्टेट चक्र (कोरी चक्र) और ग्लूकोज-एलानिन चक्र: शारीरिक मूल्य। एमिनो एसिड से ग्लूकू-नेोजेनेसिस का मूल्य और विनियमन।

ग्लूकोज परिवर्तन का पेंटोसोफॉस्फेट पथ। पेंटोसिस के गठन का ऑक्सीडेटिव पथ। हेक्सोसिस के गैर-ऑक्सीडेटिव पथ का विचार। वितरण, भूमिका, विनियमन।

लिपिड फ़ंक्शन। खाद्य वसा; दैनिक खपत दर, पाचन, पाचन उत्पादों का चूषण। आंतों की कोशिकाओं में वसा की बहाली। HILOMIKRONS, संरचना, अर्थ, चयापचय। रक्त में वसा की एकाग्रता को बदलने की सीमा।

ग्लिसरीन और उच्च फैटी केएस का ऑक्सीकरण। प्रतिक्रियाओं का क्रम। Krebs चक्र और नीचे श्रृंखला के साथ β-oxidation का कनेक्शन। पोषण और मांसपेशी गतिविधि की लय के आधार पर, फैटी एसिड के ऑक्सीकरण का शारीरिक मूल्य।

लिपोलिसिस और लिपोजेनेसिस। मूल्य। पोषण और संरचना संरचना की लय से लिपोजेनेसिस की निर्भरता। लिपोलिसिस और लिपोजेनेसिस का विनियमन। परिवहन और वसा को संगठित करते समय फैटी एसिड का उपयोग किया जाता है।

फैटी एसिड का बायोसिंथेसिस: प्रतिक्रियाओं का एक अनुक्रम, शारीरिक मूल्य, विनियमन।

शिक्षा के तरीके और एसिटिल-कोआ का उपयोग। जैव संश्लेषण और केटोन निकायों का मूल्य। रक्त में केटोन निकायों की एकाग्रता में बदलाव की सीमाएं भुखमरी और मधुमेह मेलिटस के साथ सामान्य होती हैं।

संश्लेषण कोलेस्ट्रॉल, विनियमन। कोलेस्ट्रॉल का जैविक मूल्य। एथेरोस्क्लेरोसिस। एथेरोस्क्लेरोसिस के विकास के लिए जोखिम कारक।

रक्त परिवहन लिपोप्रोटाइड्स: विभिन्न लिपोप्रोटीन की संरचना, संरचना और कार्यों की विशेषताएं। वसा और कोलेस्ट्रॉल के आदान-प्रदान में भूमिका। रक्त में वसा और कोलेस्ट्रॉल की एकाग्रता में परिवर्तन स्थानांतरित करना। लिपिड मेटोलॉजी।

पेप्टाइड्स और प्रोटीन के कार्य। प्रोटीन की दैनिक आवश्यकता। प्रोटीन का पाचन। प्रोटीन पाचन का विनियमन। पाचन और प्रोटीन के सक्शन की पैथोलॉजी।

एमिनो एसिड का decarboxylation। उसका सार। हिस्टिडाइन, सेरिन, सिस्टीन, ऑर्निथिन, लाइसिन और ग्लूटामेट का डेस्कर बॉक्सलाइन। चयापचय और कार्यों के विनियमन में बायोजेनिक अमाइन की भूमिका।

एमिनोइसोट ट्रांसमिशन। Aminotransferase विशिष्टता। ट्रांसमिशन प्रतिक्रियाओं का मूल्य। एमिनो एसिड की अप्रत्यक्ष डेमिनेशन: प्रतिक्रियाओं, एंजाइमों, जैविक महत्व का अनुक्रम।

अमोनिया का उपयोग करने के लिए शिक्षा और तरीके। यूरिया बायोसिंथेसिस: प्रतिक्रिया अनुक्रम, विनियमन। हाइपरमोनिमिया।

फेनिलालाइनाइन और टायरोसिन का आदान-प्रदान। फेनिलालाइनाइन और टायरोसिन के आदान-प्रदान के वंशानुगत उल्लंघन। सेरिन, ग्लाइसीन और मेथियोनीन का मूल्य।

क्रिएटिन संश्लेषण: प्रतिक्रिया अनुक्रम, क्रिएटिन फॉस्फेट मूल्य। शारीरिक क्रिएटिन्यूरिया। निदान में क्रिएटिनिन और क्रिएटिनिन का मूल्य।

न्यूक्लियसाइड्स, न्यूक्लियोटाइड और न्यूक्लिक एसिड, संरचना, मूल्य। डीएनए मतभेद और आरएनए। न्यूक्लोमोटिस। न्यूक्लियोप्रोटी का पाचन।

Purine और Pyrimidine अड्डों का catabolism। हाइपर्यूरिसिया। गाउट।

Purine और Pyrimidine न्यूक्लियोटाइड के byrosynthesis। Deoxyribonucleotide बायोसिंथेसिस। इन प्रक्रियाओं का विनियमन।

डीएनए प्रतिकृति: तंत्र और जैविक महत्व। डीएनए क्षति, पुनरावृत्ति क्षति और डीएनए प्रतिकृति त्रुटियों।

आरएनए के प्रकार: संरचना, आकार और विभिन्न प्रकार के अणुओं की विशेषताएं, एक सेल में स्थानीयकरण, कार्य। आरएनए बायोसिंथेसिस (प्रतिलेखन)। Ribosomes और Polyribos की संरचना। संश्लेषण aminoacil-trna। Aminoacyl-लंबा सिंथेटेस की सब्सट्रेट विशिष्टता।

जैविक कोड। व्हाइटॉक्सिफाइंग सिस्टम के मुख्य घटक। प्रोटीन जैव संश्लेषण। तंत्र। एडाप्टर फ़ंक्शन टीआरएनए और इस प्रक्रिया में एमआरएनए की भूमिका।

प्रोटीन जैव संश्लेषण का विनियमन। आंतों की छड़ी के लैक्टोज ओपेरा के कामकाज के उदाहरण पर प्रोटीन संश्लेषण के प्रेरण और दमन। मैट्रिक्स बायोसिंथेसिस के अवरोधक: ड्रग्स, वायरल और जीवाणु विषाक्त पदार्थ।

हीमोग्लोबिन। संरचना। हेमोग्लोबिन के संश्लेषण और क्षय। बिलीरुबिन रूप। बिलीरुबिन और अन्य पित्त पिगमेंट को हटाने के तरीके। पीलिया।

प्रोटीन रक्त प्लाज्मा अंश। रक्त प्लाज्मा प्रोटीन के कार्य। हाइपो- और हाइपरप्रोटेनेमिया, इन राज्यों के कारण। रक्त के व्यक्तिगत प्लाज्मा प्रोटीन: परिवहन प्रोटीन, तीव्र चरण प्रोटीन।

अवशिष्ट नाइट्रोजन रक्त। Humenotoemia, इसके कारण। यूरेमिया।

मुख्य जैव रासायनिक कार्यों और यकृत सुविधाओं।

वसा, कार्बोहाइड्रेट और प्रोटीन के आदान-प्रदान का संबंध।

विनियमन की जैव रसायन। बुनियादी सिद्धांत और महत्व। नियामक प्रणालियों के पदानुक्रम। इंटरसेल्यूलर नियामकों का वर्गीकरण। अंतःस्रावी तंत्र का केंद्रीय विनियमन: लिबरिन, स्टेटिन और ट्रोपिन की भूमिका।

रिसेप्टर्स की अवधारणा। इंट्रासेल्यूलर रिसेप्टर्स और प्लाज्मा झिल्ली और द्वितीय मध्यस्थों (सामान्य विशेषताओं) के रिसेप्टर्स के माध्यम से हार्मोन की क्रिया की क्रिया।

इंसुलिन भवन, Proinsulin, चयापचय, स्राव के विनियमन से शिक्षा। चयापचय पर प्रभाव।

मधुमेह। रोगजन्य। मधुमेह चयापचय विकार। मधुमेह मेलिटस का निदान करने में ग्लूकोज सहनशीलता का निर्धारण।

सोमैटोट्रोपिक हार्मोन, ग्लूकागन और अन्य पेप्टाइड हार्मोन। जैविक महत्व।

एड्रेनल कॉर्टेक्स के हार्मोन। संश्लेषण, चयापचय, स्राव का विनियमन। Glucocorticosteroids, चयापचय पर प्रभाव। हाइपो और हाइपरकोर्टवाद

कज़ाखस्तान का इतिहास, ग्रेड 6, परीक्षा परीक्षण

केएसई पर उत्तर

आधुनिक प्राकृतिक विज्ञान (केएसए) की अवधारणाएं। प्राकृतिक विज्ञान। प्राकृतिक विज्ञान प्रणाली। वैज्ञानिक ज्ञान के तरीके। पदार्थ का संगठन। खेल और समय। भूगर्भशास्त्र

स्कूपी-डेल्सडनिट्सी रोबोट

आसपास के इलाकों में विचस्टोन में organizatsiya nahukovo-delіzyni roboti। टीए її नियामक टेलीविजन के विज्ञान को समझें। मेथोडोलॉजिकल साइंस अवकाश पर हमला करता है

वित्त। सार

पाठ्यक्रम वित्त पर अमूर्त व्याख्यान - पूर्ण। रूसी संघ। पृथ्वी बाजार। जीडीपी और जीएनपी।

सरकारी विनियमन उपकरण

परीक्षा। विषय पर "महत्वपूर्ण गतिविधि की सुरक्षा" अनुशासन के तहत: "बर्न्स और फ्रॉस्टबाइट: लक्षण, वर्गीकरण और प्राथमिक चिकित्सा"

एंजाइमों की गतिविधि विभिन्न बाहरी कारकों के प्रभाव में भिन्न हो सकती है। एंजाइमों की गतिविधि को प्रभावित करने में सक्षम पदार्थ के रूप में दर्शाते हैं एंजाइम मॉड्यूलर। बदले में, मॉड्यूलर को दो समूहों में बांटा गया है:

1. एक्टिवेटर। उनके प्रभाव में एंजाइमों की गतिविधि में वृद्धि हुई है। धातु केन एक्टिवेटर के रूप में कार्य कर सकते हैं। उदाहरण के लिए, एनए + मानव लार ग्रंथि का एक एमिलेज़ एक्टिवेटर है।

2. अवरोधक। ऐसे प्रभाव के तहत पदार्थ जिसमें एंजाइमों की गतिविधि में कमी होती है।

अवरोधक पदार्थों के एक बड़े समूह का प्रतिनिधित्व करते हैं जो अवरोधक कार्रवाई के तंत्र में भिन्न होते हैं।

अवरोधक प्रभाव की अवधि से, अवरोधक में विभाजित हैं:

· अचल (जो एंजाइम के साथ बातचीत करते समय हमेशा अपनी एंजाइमेटिक गतिविधि से वंचित हो जाता है);

· प्रतिवर्ती (जो अस्थायी रूप से एंजाइम की गतिविधि को कम करता है)।

अपरिवर्तनीय अवरोधकों की क्रिया की क्रिया को निम्नलिखित समीकरण द्वारा वर्णित किया जा सकता है:

में। + इ। ऐन।,

कहा पे ऐन। - एक अवरोधक के साथ एंजाइम का परिसर जिसमें इसमें उत्प्रेरक गुण नहीं होते हैं।

एक नियम के रूप में, अपरिवर्तनीय अवरोधक एंजाइम के सक्रिय केंद्र के कार्यात्मक समूहों के साथ बातचीत करते हैं। वे उनसे सहसंयोजक रूप से जुड़े हुए हैं, इस प्रकार, उन्हें ब्लॉक करें। नतीजतन, एंजाइम सब्सट्रेट के साथ बातचीत करने की क्षमता खो देता है।

क्लासिक उदाहरण अपरिवर्तनीय अवरोधक फॉस्फोरोड हैं। कई सालों से, डायसोप्रोपोलफ्लॉर्फोस्फेट (डीएफएफ) का उपयोग जैव रासायनिक अध्ययन में किया जाता है। फॉस्पर्जीनिक कनेक्शन एंजाइम के सक्रिय केंद्र में एक सीरिन अवशेष से जुड़े हुए हैं:

एंजाइम जिनमें सेरिन के सक्रिय केंद्र में शामिल है, में कोलिनेस्टेस, ट्राप्सिन, इलास्टस इत्यादि शामिल हैं।

एल्केलेटिंग एजेंटों को व्यापक रूप से अन्य अपरिवर्तनीय अवरोधक के रूप में उपयोग किया जाता है। ये यौगिक सक्रिय केंद्र में सिस्टीन एसएच-समूह या हाइवेंटिडाइन इमिडाजल रेडिकल के साथ बातचीत करते हैं। एंजाइम Iodacetamide के अपरिवर्तनीय अवरोध का तंत्र:

जैव रसायन में अपरिवर्तनीय अवरोधक के रूप में alkylating एजेंटों के रूप में, iodacetamide, monoiodothaetate, आदि का उपयोग

लोक अर्थव्यवस्था और चिकित्सा में अपरिवर्तनीय अवरोध की घटना का उपयोग किया जाता है। यह कीटनाशक (कीड़ों का मुकाबला करने के लिए साधन) के उपयोग पर आधारित है, कुछ औषधीय तैयारी (Anticholinesese उत्पादों)। अपने आधार पर, न्यूरो-पैरालिटिक कार्रवाई के लड़ाकू विषाक्तता पदार्थ फॉस्फोरस यौगिकों के समूह से बनाए जाते हैं।

अपरिवर्तनीय कार्रवाई के अवरोधकों के विपरीत, केवल एक निश्चित अवधि में उलटा अवरोधक एंजाइमों की गतिविधि को कम करते हैं। उनके अवरोधक प्रभाव की तंत्र को निम्नलिखित प्रतिक्रिया समीकरणों के रूप में दर्शाया जा सकता है:

में।+ इ। ऐन।

में। + तों Esin।

जैसा कि प्रस्तुत प्रतिक्रिया समीकरणों से, उलटा अवरोधक उलटा एंजाइम या एंजाइम-सब-कार परिसर में शामिल हो जाते हैं। उसी समय, एंजाइम अपनी उत्प्रेरक गुणों को खो देता है।

अवरोधक प्रभाव के तंत्र पर रिवर्सिबल इनहिबिटर में विभाजित हैं प्रतियोगीतथा ग़ैर प्रतियोगीजो एंजाइम को अवरोधक कार्रवाई के तंत्र से एक दूसरे से भिन्न होता है।

गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोध के मामले में, अवरोधक रिवर्स रूप से एंजाइम को अपने सक्रिय केंद्र में शामिल नहीं करता है। इस मामले में, सक्रिय केंद्र परिवर्तन की संरचना, जो एंजाइम के एक उलटा निष्क्रियता की ओर ले जाती है। प्रतिस्पर्धी अवरोधक के प्रभाव में, एंजाइम के एंजाइम को अपने सब्सट्रेट में कोई बदलाव नहीं होता है, यानी मान नहीं बदलता है सेवा मेरे मी, लेकिन एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की अधिकतम दर घट जाती है ( वी अधिकतम)। इंटरमीडिएट चयापचय उत्पादों को गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक के रूप में उपयोग किया जा सकता है।

प्रतिस्पर्धी अवरोधक अणुओं के पास एक वास्तविक एंजाइम सब्सट्रेट के साथ एक निश्चित समानता है। प्रतिस्पर्धी अवरोधक का एक उत्कृष्ट उदाहरण एक मालानिक एसिड है जो एंजाइम की गतिविधि को कम करने वालों को dehydrogenase की गतिविधि को कम करता है।

एम्बर एसिड मालिक एसिड

प्रस्तुत सूत्रों से यह देखा जा सकता है कि मैलोनिक एसिड वास्तव में एम्बर की संरचना द्वारा दृढ़ता से याद दिलाया जाता है। संरचनात्मक समानता मैलोनिक एसिड को संक्रामक डीहाइड्रोजनीज एंजाइम के सक्रिय केंद्र से बांधने की अनुमति देती है। हालांकि, यह यौगिक एंजाइम (डीहाइड्रोजनीकरण प्रतिक्रिया) द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया करने में सक्षम नहीं है। इसलिए, अवरोधक एंजाइम के सक्रिय केंद्र में शामिल हो जाता है, जिससे वास्तविक सब्सट्रेट के साथ अपनी बातचीत की संभावना को अवरुद्ध कर दिया जाता है। इस प्रकार, प्रतिस्पर्धी अवरोधक के प्रभाव में, एंजाइम को सब्सट्रेट में तेजी से घटता है (परिमाण बढ़ता है सेवा मेरे m) लेकिन मान नहीं बदलता है वी मैक्स। प्रतिक्रिया मिश्रण में सब्सट्रेट की एकाग्रता में एक तेज वृद्धि से प्रतिस्पर्धी अवरोध की घटना को हटाया जा सकता है।

इस प्रकार, गैर-प्रतिस्पर्धी के विपरीत प्रतिस्पर्धी अवरोधक एंजाइम के सक्रिय केंद्र से जुड़े होते हैं, जिसके परिणामस्वरूप मूल्य में तेज वृद्धि होती है सेवा मेरे सब्सट्रेट के लिए एम, जो अपनी गतिविधि में उलटा कमी के दिल में स्थित है।

एक शारीरिक प्रतिस्पर्धी अवरोधक के रूप में, निर्जलीकरण dehydrogenase ऑक्सेलिया-एसिटिक एसिड प्रदर्शन करता है। जैसा कि प्रस्तुत पैटर्न से देखा जा सकता है, इस मध्यवर्ती चयापचय उत्पाद में सक्कनिक एसिड के साथ एक निश्चित संरचनात्मक समानता भी है। ऑक्सेलिया-एसिटिक एसिड के सफल डीहाइड्रोजनेज के प्रतिस्पर्धी अवरोध माइटोकॉन्ड्रिया में रेडॉक्स परिवर्तनों के विनियमन में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है:

एंजाइम गतिविधि का एक और प्रकार का विनियमन है - लोस्टेरिक विनियमन। यह एंजाइमों के एक विशेष समूह की विशेषता है - एलोस्टेरिक एंजाइम। एलोस्टेरिक एंजाइमों में ओलिगोमेरिक प्रोटीन शामिल हैं, जिसकी संरचना में नियामक (अल्टो-ठोस) केंद्र हैं।

अल्टेकिसेक्टिक एंजाइमों के अणुओं की संरचना में, दो प्रकार के उपनिवेशों को प्रतिष्ठित किया जाता है:

1) उत्प्रेरक(से);

2) विनियामक (आर).

उत्प्रेरक उपनिवेशों को एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला द्वारा दर्शाया जाता है, जो एंजाइम का सक्रिय केंद्र है। विनियामक उपनिवेशों में उनकी संरचना में नियामक (altoherectic) केंद्र होता है। एलोस्टेरिक सेंटर यह एंजाइम नियामक के साथ विशेष रूप से बातचीत करने में सक्षम अणु का एक साजिश है। तदनुसार, नियामक सक्रियकर्ता और एंजाइम अवरोधक के रूप में कार्य कर सकते हैं।

नियामक केंद्र के साथ अल्टो-ठोस नियामक का बाध्यकारी केंद्र के अपने अणु के अपने अणु के प्रमुख पत्राचार के कारण होता है। नियामक अणु की सतह की ज्यामितीय समानता और उनके बीच अल्टोवॉर्क की त्रि-आयामी संरचना के कारण, एक उलटा विशिष्ट बातचीत होती है। एक परिसर का गठन किया जाता है, जो कमजोर बातचीत की ताकतों से स्थिर होता है। इस मामले में, वैन डेर वेल्स बलों का अधिग्रहण किया जाता है। उनके अलावा, हाइड्रोजन बॉन्ड, साथ ही हाइड्रोफोबिक और इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन, नियामक परिसर के स्थिरीकरण में शामिल हैं।

प्रोटीन अणु में एक अल्टेकिसेक्टिक अवरोधक के साथ एंजाइम की बातचीत के परिणामस्वरूप, नियामक उपनिवेश की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में संरचनात्मक बदलाव होते हैं। उनकी उपस्थिति बातचीत को प्रभावित करती है से- मैं। आर-स्बेडिनेट्स। नतीजतन, उत्प्रेरक सब्यूनिट के उत्प्रेरक सब्यूनिट की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की संरचना। इस तरह के एक पुनर्गठन के साथ सक्रिय केंद्र की संरचना में बदलाव की घटना के साथ होता है, सक्रिय केंद्र के संबंध में कमी का परिणाम सब्सट्रेट (आकार बढ़ाना) सेवा मेरे एम), जो एंजाइम (चित्र 33) के अवरोध को पूर्व निर्धारित करता है।

चित्रा 33 - एलोस्टेरिक एंजाइम अवरोध तंत्र

एलोस्टेरिक सेंटर में अल्टो-ठोस अवरोधक के अतिरिक्त एंजाइम के उत्प्रेरक सब्यूनिट पर सक्रिय केंद्र के निर्माण में बदलाव की ओर जाता है और सब्सट्रेट के लिए इसके संबंध को कम करता है।

एलोस्टेरिक अवरोध उलटा है। विघटनकारी आर- एक अवरोधक के साथ आपूर्ति सब्यूनिट्स की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के प्रारंभिक संरचना की बहाली के साथ है, जिसके परिणामस्वरूप सब्सट्रेट को सक्रिय केंद्र के संबंध को बहाल किया जाता है।

अक्सर, प्रतिक्रिया का उत्पाद या चयापचय पथ जिसमें एंजाइम अल्टो-सेल अवरोधकों की भूमिका में शामिल होता है। एंजाइम उत्पाद प्रतिक्रिया को अवरुद्ध करने की प्रक्रिया कहा जाता है रेट्रोइंगिंग.

रेट्रोसॉइंटिंग चयापचय प्रक्रियाओं के विनियमन और होमियोस्टेसिस को बनाए रखने में नकारात्मक प्रतिक्रिया तंत्र को रेखांकित करता है। इसके कारण, यह सुनिश्चित किया जाता है कि कोशिकाओं में विभिन्न मध्यवर्ती चयापचय उत्पादों के निरंतर स्तर को बनाए रखा गया है। Retroinhibitions का एक उदाहरण ग्लूकोज -6-फॉस्फेट के साथ प्रतिक्रिया के उत्पाद के साथ हेक्सोचिनास का अवरोध हो सकता है:

कुछ मामलों में, प्रतिक्रिया के अंतिम उत्पाद के कारण निषेध नहीं होता है, लेकिन उस प्रक्रिया का अंतिम उत्पाद जिसमें प्रतिक्रिया होती है। Retropting एंजाइम इ। उत्पाद प्रक्रिया पी:

जहां बी, जी, डी - इंटरमीडिएट उत्पादों।

एक अल्टो-धूम्रपान एंजाइम अवरोधक के रूप में परिवर्तन के प्रस्तुत क्रम में इ। उत्पाद प्रक्रिया अधिनियम - आर। कोशिकाओं में एक समान रेट्रोइंग तंत्र व्यापक रूप से पाया जाता है। उदाहरण के तौर पर, एंजाइम एसिटिल-सह-कार्बोक्साइलेस एंजाइम की अवरोध उच्च फैटी एसिड के संश्लेषण में भाग ले रही है, फैटी एसिड के संश्लेषण का अंतिम उत्पाद - पाल्मिटिक एसिड।

समान, लेकिन विपरीत रूप से अल्टो-ठोस एंजाइमों पर कार्य करते हैं एलोस्टेरिक एक्टिवेटर। एक सक्रियकर्ता की अनुपस्थिति में, एंजाइम के सब्सट्रेट के लिए कम संबंध है। हालांकि, एक सक्रियकर्ता के साथ एक अल-लॉरिकिक सेंटर को जोड़ते समय, उत्प्रेरक केंद्र के प्रभाव में वृद्धि में वृद्धि हुई है, जो सब्सट्रेट के परिवर्तन की गति में वृद्धि के साथ है। ALTOTORATORS के रूप में, प्रतिक्रिया सब्सट्रेट अणु अक्सर किया जाता है। इसने एक गहरा जैविक अर्थ रखा। शर्तों के तहत, जब कोशिका में सब्सट्रेट की सामग्री बढ़ जाती है, तो आंतरिक माध्यम की स्थिरता को बनाए रखने के लिए इसके निपटारे की आवश्यकता होती है। यह एंजाइम को सक्रिय करके हासिल किया जाता है जो इसके परिवर्तन को उत्प्रेरित करता है। इस तरह के एक सक्रियण का एक उदाहरण ग्लूकोज glucocinase सक्रिय किया जा सकता है।

एलोस्टेरिक एंजाइम, जिसमें सब्सट्रेट एक सक्रियकर्ता के रूप में कार्य करता है जिसे होमोट्रॉपिक कहा जाता है। इन एंजाइमों में थोड़ा समान सब्सट्रेट बाध्यकारी केंद्र होते हैं, जो कि स्थितियों के आधार पर, कार्य और नियामक, और उत्प्रेरक एंजाइम केंद्र प्रदर्शन कर सकते हैं।

होमोट्रोपिक एंजाइमों के विपरीत, हेटरोट्रोपिक एंजाइम मौजूद हैं। उत्तरार्द्ध मॉड्यूलर द्वारा विनियमित होते हैं जिनकी संरचना सब्सट्रेट से अलग होती है। इसलिए, उनकी संरचना संरचना में काफी भिन्न है सक्रिय तथा अल्पविकसितकेंद्र।

अक्सर, वही अल्टो-सॉलिड एंजाइम कई अलग-अलग मॉड्यूलर - एक्टिवेटर और अवरोधक के साथ बातचीत करने में सक्षम होने के लिए निकलता है। उदाहरण के तौर पर, एंजाइम - फॉस्फोकोटोकिनेज (एफएफके), जो निम्न प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करता है:

इस मामले में, एक नियम के रूप में विभिन्न मॉड्यूलर, एंजाइम अणु पर अपनी बाध्यकारी साइटें हैं।

होमोट्रॉपिक एंजाइमों की गतिशीलता गैर-एलोकटर एंजाइमों के गतिशीलता से अलग है। सब्सट्रेट एकाग्रता पर प्रतिक्रिया दर की निर्भरता का ग्राफ हाइपरबॉलिक नहीं है, लेकिन एक सिग्मोइड फॉर्म (चित्र 34)।

चित्रा 34 - होमोट्रोपिक एंजाइमों की किनेटिक्स

गणना के इस कारण से सेवा मेरे वे अस्वीकार्य रूप से माइकलिसा-मेन्टेन समीकरण हैं।

Altoworking एंजाइमों की गतिशीलता का सिग्मोइड चरित्र सब्सट्रेट के साथ एंजाइम के व्यक्तिगत उपनिवेशों की बातचीत की विशेष-सहकारी प्रकृति से जुड़ा हुआ है। बाध्यकारी साइट के साथ प्रत्येक अगले सब्सट्रेट अणु का बाध्यकारी पड़ोसी उपनिवेशों में अनुरूपता पुनर्गठन की घटना में योगदान देता है, जिससे सब्सट्रेट के लिए उनके संबंध में वृद्धि होती है।

Isoenzymes

कोशिकाओं में चयापचय प्रक्रियाओं के प्रभावी पाठ्यक्रम को सुनिश्चित करने में महत्वपूर्ण है isoenzymes. यह isoenzymes आनुवंशिक रूप से एंजाइम के कई रूप हैं जो एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करते हैं, लेकिन एक अलग संरचना और भौतिक-रासायनिक गुण होते हैं।

आइसोफेरिएर्स द्वारा प्रतिनिधित्व एक विशिष्ट एंजाइम लैक्टेट डीहाइड्रोजेनेज (एलडीएच) है। यह एंजाइम निम्नलिखित प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है।

रक्त में मानव सीरम के इलेक्ट्रोफोरोसिस में, रक्त में पांच अलग-अलग प्रोटीन अंशों का पता लगाया जाता है, जिसमें एक लैक्टेट डीहाइड्रोजनीज प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने की क्षमता होती है। इस प्रकार, पांच isoenzyme ldh (चित्र 35) के अस्तित्व के बारे में निष्कर्ष निकालना संभव है।

चित्रा 35 - इलेक्ट्रोफेरोग्राम पर एलडीएच के ioferments का वितरण (इलेक्ट्रोफोरोसिस पीएच 6.8 पर किया जाता है)

Isoenzymes के अस्तित्व के अस्तित्व के अस्तित्व के अस्तित्व एंजाइमों के अस्तित्व के अस्तित्व के अस्तित्व को समझाने में महत्वपूर्ण है - ओलिगोमेरिक प्रोटीन। उनके अणु में दो उपनिवेशों से कम नहीं होते हैं।

एलडीएच के लिए, यह एंजाइम एक टेट्रामर है, यानी अणु में चार अलग-अलग उपनिवेश शामिल हैं। वहाँ दो हैं कई तरह का एलडीएच सब्यूनिट्स - एम-टाइप (मांसपेशी) और एन-प्रकार (दिल)। सब्यूनिट एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला है, जिसकी संरचना संबंधित जीनोम द्वारा एन्कोड किया गया है, जो isoenzymes की अनुवांशिक प्रकृति पूर्व निर्धारित करता है। इस तथ्य को ध्यान में रखते हुए कि सब्यूनिट्स की पॉलीपेप्टाइड्स विभिन्न जीनों के उत्पाद हैं, उनके पास है:

· विभिन्न एमिनो एसिड संरचना (प्राथमिक संरचना);

सल्तियोटिक भौतिक-रासायनिक गुण (इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता);

विभिन्न ऊतकों में संश्लेषण की विशेषताएं।

संरचना में मतभेदों को ध्यान में रखते हुए, Isoenzymes कींत्र (सब्सट्रेट के लिए एफ़िनिटी), गतिविधि के विनियमन की विशिष्टताओं, साथ ही उच्च जीवों में यूकेरीट कोशिकाओं और ऊतक विशिष्टता में स्थानीयकरण की विशिष्टताओं द्वारा प्रतिष्ठित हैं।

एलडीडी अणु का टेट्रामर प्रवेश कर सकता है अलग - अलग प्रकार विभिन्न अनुपातों में सब्यूनिट्स। जब टेट्रामर बनता है, तो उपनिवेशों का निम्नलिखित संयोजन संभव है:

इस कारण से, वास्तव में पांच आइसोनेज़िम के अस्तित्व का कारण एलडीएच स्पष्ट हो रहा है: एलडीएच 1 में न्यूनतम इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता है, और एलडीएच 5 अधिकतम है।

एलडीएच Isoenzyme जीन विभिन्न ऊतकों में व्यक्त किया जाता है: केवल एच-प्रकार सब्यूनिट दिल की मांसपेशियों में संश्लेषित किया जाता है। इसलिए, केवल एलडीएच 1 यहां बनाया गया है, जिसमें विशेष रूप से इस प्रकार की कमी से शामिल है। जिगर I में कंकाल की मांसपेशियां केवल एम-टाइप जंक्शन संश्लेषित किया जाता है। इसलिए, केवल ISOENZYME LDH 5 यहां बनाया गया है और कार्य करता है, जिसमें विशेष रूप से एम-सब्यूनिट शामिल हैं। विभिन्न गति पर शेष ऊतकों में, जीन एन्कोडिंग और एन-, और एम-सब्यूनिट व्यक्त किए जाते हैं। इसलिए, एलडीएच isoenzymes के विभिन्न मध्यवर्ती रूपों का गठन किया जा सकता है (एलडीएच 2-डीजी 4)।

इस तथ्य के कारण कि सब्यूनिट्स एमिनो एसिड संरचना में भिन्न होते हैं, उनके पास असमान आणविक वजन और विद्युत शुल्क होता है। इससे उनके विभिन्न भौतिक रसायन गुण होते हैं।

भौतिक रासायनिक गुणों में मतभेदों के अलावा, isoenzymes उत्प्रेरक गुणों में काफी भिन्न होते हैं (गतिशील पैरामीटर के अनुसार: वे एक अलग-अलग क्रांति की विशेषता ( वी अधिकतम) और सब्सट्रेट के लिए एफ़िनिटी ( सेवा मेरे एम), साथ ही विभिन्न नियामकों की कार्रवाई के प्रति संवेदनशीलता पर)।

तो, एलडीएच 1 परिमाण है सेवा मेरे लैक्टिक एसिड के संबंध में एम 0.0044 है म।, जबकि एलडीएच 5 - 0,0256 म।। यूरिया एलडीएच 5 के खिलाफ एक अवरोधक के गुण दिखाता है, लेकिन एलडीएच 1 को प्रभावित नहीं करता है। साथ ही, एलडीएच 1 के अवरोधक पीरोग्राडिक एसिड कार्य करता है, जिसका एलडीएच 5 पर समान प्रभाव नहीं पड़ता है।

इस प्रकार, Isoenzymes संरचना और गुणों द्वारा प्रतिष्ठित हैं, और उनके अस्तित्व आनुवंशिक रूप से निर्धारित है। साथ ही, प्रश्न इसोनेज़िम की जैविक व्यवहार्यता पर उत्पन्न होता है।

क्रम में यह मामला यह ध्यान में रखना चाहिए कि विभिन्न विभागों (डिब्बों) यूकेरियोट कोशिकाओं के साथ-साथ एक बहुकोशिकीय जीव के विभिन्न ऊतकों में, विभिन्न स्थितियां हैं। उनमें एक ही सबस्ट्रेट्स और ऑक्सीजन की असमान एकाग्रता होती है। वे विभिन्न पीएच मानों और आयनिक संरचना द्वारा विशेषता है। इसलिए, विभिन्न कपड़ों की कोशिकाओं में, साथ ही विभिन्न सेल डिब्बों में, समान रासायनिक परिवर्तन वास्तव में असमान परिस्थितियों में आगे बढ़े जाते हैं। इस संबंध में, उत्प्रेरक और नियामक गुणों में अंतर के साथ isoenzymes का अस्तित्व अनुमति देता है

1) उसी दक्षता के साथ एक ही रासायनिक परिवर्तन करते हैं विभिन्न स्थितियां;

2) संबंधित सेल डिब्बों और विभिन्न ऊतकों में नियामकों के वितरण की विशेषताओं के अनुसार उत्प्रेरक परिवर्तन के ठीक विनियमन सुनिश्चित करें।

निर्दिष्ट carbamoylphosfatsintase के साइटोप्लाज्मिक और माइटोकॉन्ड्रियल isoenzymes के गुणों की विशेषताओं से सचित्र किया जा सकता है। यह एंजाइम कारबामोयल फॉस्फेट के संश्लेषण की प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करता है।

माइटोकॉन्ड्रिया की कार्रवाई के तहत, माइटोकॉन्ड्रिया में गठित कार्बामोयल फॉस्फेट, यूरिया गठन की प्रक्रिया में आगे बढ़ रहा है, और कार्बामॉयल फॉस्फेट, एक साइटोप्लाज्मिक isoenzym के प्रभाव में बनाई गई है, फिर पाइरिमिडाइन न्यूक्लियोटाइड के संश्लेषण के लिए उपयोग किया जाता है। स्वाभाविक रूप से, पूरी तरह से अलग विनिमय प्रक्रियाओं से जुड़े इन एंजाइमों को स्थानिक रूप से अलग किया जाता है और विभिन्न उत्प्रेरक और नियामक गुण होते हैं। एक कोशिका में उनकी उपस्थिति हमें एक पूर्ववर्ती के उपयोग से जुड़े दो अलग-अलग प्रक्रियाओं में एक साथ होने की अनुमति देती है।

इस प्रकार, विभिन्न परिस्थितियों में एक ही एंजाइमेटिक प्रक्रियाओं के पाठ्यक्रम की संभावना से जुड़ा हुआ एक महत्वपूर्ण जैविक महत्व है और इस कारण से आनुवंशिक रूप से निर्धारित किया जाता है।

नियंत्रण प्रश्न

1. एंजाइमों और गैर-खोज वाले उत्प्रेरक के बीच समानता और अंतर क्या है?

2. एंजाइमों के मुख्य वर्गों की सूची बनाएं और उन्हें चिह्नित करें।

3. एंजाइमों के आधुनिक अंतरराष्ट्रीय नामकरण का आधार क्या है?

4. प्रतिक्रिया के ऊर्जा बाधा की अवधारणा की परिभाषा दें।

5. ऊर्जा बाधा की प्रतिक्रिया के एंजाइमों को कम करने के तंत्र पर क्या विचार हैं?

6. मिखाइलिस निरंतर और अधिकतम प्रतिक्रिया दर का भौतिक अर्थ क्या है?

7. किन इकाइयों में मिखाइलिस स्थिरता और अधिकतम प्रतिक्रिया दर है?

8. क्यों, जब प्रतिक्रिया मिश्रण का तापमान तापमान इष्टतम तक उठाया जाता है, एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर बढ़ जाती है?

9. आप किस प्रकार की एंजाइम विशिष्टता को जानते हैं? एंजाइमों की विशिष्टता क्या है?

10. एंजाइमों की गतिविधि पर्यावरण के पीएच पर निर्भर क्यों करती है? इस कारक पर अधिक हद तक एंजाइमों की गतिविधि क्या है?

11. एंजाइमों को मापने के कौन से तरीके आपको जानते हैं?

12. एंजाइमों की गतिविधि क्या है?

13. रिवर्सिबल और अपरिवर्तनीय अवरोधकों के बीच मौलिक मतभेद क्या हैं?

14. प्रतिस्पर्धी अवरोधक क्या हैं? क्या प्रतिस्पर्धी अवरोधक आप जानते हैं?

15. Altogetherteric अवरोध की तंत्र क्या है?

16. ISoenzymes के अस्तित्व की जैविक व्यवहार्यता क्या है?

17. Isfeimers के अंशांकन के कौन से तरीके आपको जानते हैं?

अध्याय 6. विटामिन

विटामिन सामान्य चयापचय और शारीरिक कार्यों को सुनिश्चित करने के लिए कार्बनिक पदार्थों को छोटी मात्रा में बुलाया जाता है, शरीर में संश्लेषित नहीं होते हैं और भोजन के अनिवार्य घटक होते हैं।

शरीर की आजीविका सुनिश्चित करने के लिए विटामिन की आवश्यकता इस तथ्य से संबंधित है कि उनमें से अधिकतर कोनेज़िम के गठन में शामिल हैं। इस तथ्य के कारण कि उत्प्रेरक प्रक्रियाओं के सामान्य पाठ्यक्रम को सुनिश्चित करने के लिए, एंजाइमों की बहुत कम मात्रा की आवश्यकता होती है, जो रासायनिक प्रतिक्रियाओं की प्रक्रिया में भी खर्च नहीं किए जाते हैं, शरीर के लिए बहुत कम मात्रा में विटामिन भी आवश्यक होते हैं।

वर्तमान में, 20 से अधिक विटामिन ज्ञात हैं। उनका मुख्य स्रोत हैं:

पशु और सब्जी मूल का भोजन;

एक बड़ी आंत के नकलपोर्टिक माइक्रोफ्लोरा;

Pritamins।

प्रावितामिन विटामिन के पूर्ववर्तियों हैं, जिनमें से सक्रिय विटामिन का गठन विभिन्न पथों पर आधारित है। इनमें कैरोटीन (प्रोविटामिन ए), 7-डीहाइड्रो कोलेस्ट्रॉल (प्रोविटामिन डी) इत्यादि शामिल हैं।

विटामिन के अलावा, एक विशेष समूह खड़ा है विटामिन की तरह पदार्थ। इन पदार्थों में विटामिन के गुण होते हैं, लेकिन उन्हें मानव शरीर में संश्लेषित किया जाता है। इनमें कार्निटाइन, इनोसिटोल, लिपोइक एसिड, कोलाइन, पांडल एसिड, विटामिन यू, और अन्य शामिल हैं। विटामिन-जैसे पदार्थ संबंधित प्रकार के जीवों में विटामिन के गुणों को प्रदर्शित करते हैं।

विटामिन के साथ, पदार्थों का एक समूह है - विरोधी, जो इस शब्द से दर्शाए जाते हैं एंटीविटामिन। इनमें पदार्थ शामिल हैं जो कार्रवाई दिखाते हैं, विपरीत कार्रवाई विटामिन

एंटीविटामिन को अपने एंटीविटामिन प्रभाव के तंत्र के आधार पर सशर्त रूप से दो समूहों में विभाजित किया जा सकता है।

1. विटामिन को नष्ट करने वाले एंजाइम। इस समूह के प्रतिनिधियों का एक उदाहरण थियामेज (एंजाइम विटामिन बी 1 के परिवर्तन उत्प्रेरित करने) के रूप में कार्य कर सकता है, Ascorbatoxidase (एंजाइम विटामिन सी के परिवर्तन उत्प्रेरित), आदि

2. विटामिन संरचना के समान पदार्थ जो सामान्य बाध्यकारी साइटों के लिए प्रतिस्पर्धी संबंधों में विटामिन में प्रवेश करने में सक्षम होते हैं। इस समूह में विटामिन (ऑक्सीटीन, आदि) के डेरिवेटिव्स शामिल हैं।

विटामिन की आवश्यकता कई अलग-अलग कारणों पर निर्भर करती है। इनमें लिंग, आयु, मौसम, भौगोलिक अक्षांश आवास, भौतिक अवस्था, श्रम की प्रकृति, स्वास्थ्य की स्थिति इत्यादि।

इस मामले में जब विटामिन में जीव की आवश्यकता और शरीर में प्रवेश के स्तर की आवश्यकता के बीच पत्राचार का उल्लंघन होता है, तो विटामिन असंतुलन की स्थिति होती है। विटामिन असंतुलन का प्रकटीकरण हो सकता है:

हाइपोविटामिनोसिस;

· एविटामिनोसिस;

· हाइपरविटामिनोसिस।

हाइविटामिनोसिस वे राज्य हैं जिन पर शरीर में विटामिन की सामग्री कम हो जाती है। कारणों के दो मुख्य समूह हैं ( बाहरी तथा अंदर का), जो उनकी घटना का कारण बनता है।

1. बाहरी ऐसे कारण हैं जो शरीर में शरीर में विटामिन के प्रवाह में कमी (भुखमरी, विटामिन की एक छोटी राशि या बेहतर पाक प्रसंस्करण में सुधार) के साथ विटामिन के प्रवाह में कमी आते हैं।

2. आंतरिक कारण कुछ राज्यों के तहत विटामिन में शरीर की जरूरत में वृद्धि से संबंधित ( बचपन, गर्भावस्था, गंभीर शारीरिक काम, तनाव और विभिन्न आंतरिक बीमारियों के तहत) या शरीर में विटामिन के अवशोषण के व्यवधान के साथ (गैस्ट्रोइंटेस्टाइनल ट्रैक्ट को नुकसान से जुड़े विभिन्न बीमारियों के साथ)।

हाइपोविटामिनोसिस काफी व्यापक है। विशेष रूप से अक्सर वे वसंत वर्ष में पाए जाते हैं।

अविटामिनरुग्णता हाइपोविटामिनोसिस के चरम रूप का प्रतिनिधित्व करते हैं। वे व्यक्तिगत विटामिन के जीव से गायब होने की विशेषता है। अक्सर, एविटामिनोसिस का कारण शरीर में भोजन के साथ विटामिन का समापन होता है। वर्तमान में, यह राज्य काफी दुर्लभ है। यह उन लोगों के उन विरोधियों से उत्पन्न हो सकता है जो चरम स्थितियों (सैन्य, भूवैज्ञानिक, नाविक, आदि) में काम करते हैं।

अतिविटामिनता ऐसी स्थितियां हैं जिनके तहत शरीर में विटामिन की सामग्री बढ़ जाती है। उनकी घटना का कारण अक्सर भोजन के साथ विटामिन के सेवन को बढ़ाने के लिए उपयोग किया जाता है। वसा-घुलनशील विटामिन के लिए हाइपरविटामिनोसिस की सबसे विशेषता घटना। यह कुछ विटामिन में समृद्ध खाद्य उत्पादों के दीर्घकालिक उपयोग के साथ-साथ विटामिन की तैयारी के अधिक मात्रा में भी हो सकता है।

विटामिन वर्गीकरण

बुनियादी आधुनिक वर्गीकरण विटामिन ने अपनी रैपिडिटी रखी। इस आधार पर, सभी विटामिन में विभाजित हैं:

· जीवन घुलनशील- विटामिन ए, डी, ई, के, एफ, क्यू;

· पानिमे घुलनशील - विटामिन समूह बी (1, 2, 3, 5 में, 6 में, 12 में, सी में), साथ ही साथ पीपी, सी, एन और रुतिन भी।

वसा में घुलनशील विटामिन

विटामिन के इस समूह के लिए, कई सामान्य गुणों की विशेषता है:

1. कई वसा घुलनशील विटामिन की संरचना में आइसोप्रीन अणुओं के अवशेष शामिल हैं। वे एक निश्चित लंबाई के सर्किट में एक दूसरे से जुड़े हुए हैं, जो काफी हद तक पानी में वसा घुलनशील विटामिन की अशाहीता से निर्धारित होते हैं और इसके विपरीत, कार्बनिक सॉल्वैंट्स में अच्छी घुलनशीलता है:

2. वसा घुलनशील विटामिन के सक्शन को सुनिश्चित करने के लिए, आंतों में पर्याप्त मात्रा में पित्त एसिड, साथ ही साथ पर्याप्त वसा सामग्री, उनके सॉल्वैंट्स के रूप में, भोजन में।

3. इस तथ्य के कारण कि वसा घुलनशील विटामिन पानी में अघुलनशील होते हैं, उन्हें शरीर में विशेष प्रोटीन वाहक का उपयोग करके रक्त के साथ स्थानांतरित कर दिया जाता है। एक नियम के रूप में, प्रत्येक विटामिन को अपने प्रोटीन-वाहक में स्थानांतरित कर दिया जाता है।

4. वसा घुलनशील विटामिन आंतरिक अंगों के ऊतकों में जमा करने में सक्षम हैं। उनके "डिपो" के रूप में, यकृत कपड़े अक्सर होता है। भोजन के साथ वसा घुलनशील विटामिन के प्रवाह की समाप्ति तुरंत हाइपोविटामिनोसिस की घटना का कारण नहीं बनती है। यह इस तथ्य के कारण है कि शरीर उन्हें कुछ समय के लिए अपने स्वयं के "डिपो" से प्रदान करने में सक्षम है।

5. अधिकांश वसा घुलनशील विटामिन के लिए, एक सुविधाजनक कार्य विशिष्ट नहीं है।

6. जैविक भूमिका वसा-घुलनशील विटामिन इस तथ्य से जुड़े होते हैं कि उनके पास जीन की अभिव्यक्ति को विनियमित करने की क्षमता होती है।

हालांकि, कुछ समानताओं के बावजूद, वसा-घुलनशील विटामिन में उनके जैविक प्रभाव के प्रकटीकरण में महत्वपूर्ण विशेषताएं होती हैं।

विटामिन ए

एंजाइम (ई) बायोकैटलिस्ट हैं जो प्रोटीन यौगिक हैं। ये सरल या जटिल प्रोटीन हो सकते हैं (जिसमें गैर-पीयर-एसिड घटक होते हैं)।

एंजाइम सक्रियण ऊर्जा (ई ए) को कम करते हैं, जो शारीरिक परिस्थितियों में प्रतिक्रियाओं की अनुमति देता है, 10 से अधिक 10 बार (300 वर्ष - 1 सेकंड) की गति के साथ। एक मेटाबोलाइट के प्रत्येक परिवर्तन के लिए एक व्यक्तिगत एंजाइम से मेल खाता है। एंजाइमों की मुख्य संपत्ति कुछ मेटाबोलाइट्स को पहचानना, उनके परिवर्तन को उत्प्रेरित करना और उत्प्रेरक गतिविधि के विनियमन को सुनिश्चित करना है। इस प्रकार, एंजाइमों को सब्सट्रेट विशिष्टता और कार्रवाई की विशिष्टता द्वारा विशेषता है।

एंजाइमों द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया एंजाइम के साथ एक निश्चित मेटाबोलाइट - सब्सट्रेट (ओं) के बाध्यकारी के साथ शुरू होती है। प्रत्येक एंजाइम, एक नियम के रूप में, केवल एक सब्सट्रेट के साथ बातचीत करता है और संतुलन स्थापित करने से पहले इसके परिवर्तन को उत्प्रेरित करता है:

ई + एस es ↔ ep ↔ e + p

सब्सट्रेट की मान्यता इसे एंजाइम को बाध्य करने की प्रक्रिया में होती है। सब्सट्रेट अणु एंजाइम अणु के एक निश्चित स्थान पर शामिल होते हैं - एक उत्प्रेरक या सक्रिय केंद्र (एसी)। एसी एंजाइम और सब्सट्रेट एक दूसरे के लिए लॉक की कुंजी (सब्सट्रेट के प्रमुख गुण, इसके अणु पर शुल्क का वितरण) के रूप में उपयुक्त हैं।

एमिनो एसिड अक्सर एंजाइम के सक्रिय केंद्र में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं जिसमें सेरिन (ऑन-ग्रुप) और हिस्टिडाइन (एन-इमिडाज़ोल रिंग्स) शामिल हैं।

वस्त्र और कृत्रिम समूह। बाध्यकारी और सब्सट्रेट के अलग-अलग टुकड़ों के बाद के हस्तांतरण (उदाहरण के लिए, एन ×), एंजाइमों के साथ, कम आणविक वजन कनेक्शन शामिल हैं - कोएनजाइम और त्वरित समूह।

कोष्ठक (अंतरिक्ष यान या वाहक) एंजाइम अणु से जुड़े होते हैं, रिवर्स रूप से एंजाइम पर सब्सट्रेट के टुकड़े को संलग्न करते हैं, और उसके बाद इसे दूसरे एंजाइम पर दूसरे कनेक्शन पर इस खंड को व्यक्त करने के लिए अलग हो जाते हैं:

एफ 1-के + एस ↔ एफ 1-के-एस ↔ के-एस + एफ 2 ↔ एफ 2-के-एस ↔ एफ 2 + के + पी

कृत्रिम समूह (धातु आयन) दृढ़ता से एंजाइम अणुओं से जुड़े होते हैं और सब्सट्रेट के अतिरिक्त और हस्तांतरण टुकड़ों के दौरान अलग नहीं होते हैं।

उच्चतम जीवों में से कई कोनों को संश्लेषित करने में सक्षम नहीं हैं - वे उन्हें विटामिन के रूप में भोजन के साथ प्राप्त करते हैं (उनकी आवश्यकता प्रति दिन कई मिलीग्राम है):

कोएंजाइम	समारोह	विटामिन
पाइरिडॉक्साल्फोस्फेट	फिर से चार्ज; decarboxylation; नस्लीकरण	पाइरोडॉक्सिन (6 में)
थियामिनेपायरोफॉस्फेट	एरोबिक decarboxylation; Aldehyde समूह हस्तांतरण	Tiamine (1 में)
कोएनजाइम ए (कोआ)	Acyls का स्थानांतरण; फैटी एसिड और उनके संश्लेषण का एरोबिक गिरावट	पैंथोथेटिक अम्ल
Tetrahydrofolytic एसिड	1groups से स्थानांतरण	फोलिक एसिड
बायोटिन।	2 से स्थानांतरण।	बायोटिन (एच)
Nad +।	स्थानांतरण एच + और ई -	एक निकोटिनिक एसिड
NADP +।	स्थानांतरण एच + और ई -	एक निकोटिनिक एसिड
एफएमएन।	स्थानांतरण एच + और ई -	Riboflavin (2 में)
फड।	स्थानांतरण एच + और ई -	Riboflavin (2 में)

Pyridinnucleotides। निकोटिनमेडेडेनिंडिन्यूक्लेस (एनएडी +) और निकोटिनोमीडाडेनिंडिन्यूक्लियोटिडैडेन इंडिन्यूक्लियोटाइड फॉस्फेट (एनएडी (पी) +):

इन कोएनजाइमों का कार्य निर्धारित करने वाला एक समूह एमाइड है निकोटिनिक एसिड: सब्सट्रेट से एच + को इलेक्ट्रॉनों की एक जोड़ी के साथ स्थानांतरित करें (एक पाइरिडिन अंगूठी पर एक हाइड्राइड आयन एच × के रूप में, एच + के रूप में एक दूसरा हाइड्रोजन परमाणु समाधान में जाता है)। चित्रा (योजना):

Ch 3 ch 2 पर + nad + ↔ ch 3 soam + nad × एच 2

340 एनएम पर, एनएडी × एच 2 अधिकतम अवशोषण देखता है।

यह स्थानांतरण stereposicific है: तो orcoldoldehydrogenase और lactate dehydrogenase pyridine अंगूठी के एक तरफ एक हाइड्रोजन परमाणु में स्थानांतरित कर दिया जाता है, और glyceraldehyde-3-phosphathydrogenase दूसरे के लिए।

कम फॉर्म नाद × एच 2 एक एंजाइम से डिस्कनेक्ट हो गया है और दूसरे को प्रेषित किया जाता है, जहां यह श्वास श्रृंखला में एस या सिर की बहाली में शामिल होता है। एनएडी (पी) × एच 2 मुख्य रूप से बायोसिंथेसिस के घटते चरणों में शामिल है।

एंजाइमों का नामकरण। एंजाइम के नाम में शामिल हैं:

1. प्रत्यय-आउट (arginase, फॉस्फेटेज - संबंधित समूह के हाइड्रोलिसिस) जोड़ने के साथ सब्सट्रेट के नाम;

2. प्रत्यय-आउट के अतिरिक्त प्रतिक्रिया के नाम (dehydrogenase - एच ×, हाइड्रोसेस, स्थानांतरण) के अलगाव)।

इसके अलावा, उपयोग करें:

तुच्छ नाम एंजाइम (Tripsin, पेप्सीन, केटलस);

एंजाइमों के व्यवस्थित नाम (1 9 72 में आयोग द्वारा अंतरराष्ट्रीय संघ के जैव रासायनिक यौगिकों के नामकरण पर आयोग द्वारा (आईयूपीएसी) ने नए "एंजाइमों के नाम के नियम" प्रकाशित किए। इन नियमों के अनुसार, एंजाइमों को निम्नानुसार गिना जाता है : पहला आंकड़ा उस वर्ग को इंगित करता है जिस पर एंजाइम संदर्भित करता है; दूसरी प्रतिक्रिया विशेषता; तीसरा - बाद के विवरण।

उदाहरण के लिए, एंजाइम 2.1.2। - ट्रांसफरज़ा, एकल कार्बन अवशेष ले जाने - मेथिल।

एंजाइमों का वर्गीकरण। उत्प्रेरक प्रतिक्रिया के प्रकार से, एंजाइमों को 6 वर्गों में विभाजित किया जाता है: ऑक्सीडोरक्टेज; हस्तांतरित करना; हाइड्रोलस; lyases; isomerase; Ligases (सिंथेटेस)।

1. ऑक्सीडोरुक्त्स - ऑक्सीडेटिव प्रतिक्रिया प्रतिक्रियाओं (स्थानांतरण एच + या इलेक्ट्रॉनों) में भाग लें। उनमें एक कोयलेविले शामिल है। वे दाता या स्वीकार्य ई के अनुसार विभाजित हैं -।

2. हस्तांतरण - विशेष वाहक - कोनेज़िम का उपयोग करके परमाणुओं (सीएच 3, सोम, एनएच 2, सो 4, एसओओ, पीओ 4) के समूहों के हस्तांतरण को पूरा करें।

3. हाइड्रोसेज - सब्सट्रेट के हाइड्रोलाइटिक विभाजन को पूरा करें। एंजाइम का नाम टूटा संचार (पेप्टाइडहाइड्रोसेज, ग्लूकोसिडेस) के प्रकार के अनुसार बनाया गया है।

4. Liazes - 2, एच 2 ओ, एन 3 समूहों से डबल बॉन्ड या डबल बॉन्ड कनेक्शन के गठन के साथ समूह के सब्सट्रेट से अनियंत्रित रूप से cleaved।

5. Isomerase - isomers के परिवर्तन उत्प्रेरित, सहित। रेसिमेशन, सीआईएस-ट्रान्स, डबल बॉन्ड का आंदोलन, एक असममित कार्बन परमाणु में समूहों का आदान-प्रदान, फॉस्फेट समूह की आवाजाही।

6. लिगास - मैक्रोहार्जिक बॉन्ड (एटीपी) (साथ ही कार्बोक्साइलेशन प्रतिक्रियाओं में बायोटिन) के कारण संश्लेषण करें।

एंजाइमों की गतिविधि। गतिविधि की मानक इकाई एंजाइम की मात्रा है जो मानक स्थितियों (रूसी और जर्मन में, अंग्रेजी, फ्रेंच, इतालवी, स्पेनिश - यू) के तहत सब्सट्रेट प्रति मिनट के 1 μmol के रूपांतरण को उत्प्रेरित करती है। कुछ उच्च आणविक भार पदार्थों (प्रोटीन, polysaccharides) के लिए, सब्सट्रेट आईसीएमओएल की राशि निर्धारित नहीं की जा सकती है - समूह प्रतिक्रिया में शामिल microequivalent। प्रोटीन के लिए, यह गठित मुक्त-और-एन-एनएच समूहों की मात्रा है। Polysaccharides के लिए - डिफिसिलरी ग्लाइकोसिडिक संबंधों की संख्या।

आणविक गतिविधि एंजाइम के 1 एमएमओएल या एंजाइम के 1 mmol में निहित गतिविधि की मानक इकाइयों की संख्या के साथ 1 मिनट के लिए प्रतिक्रिया के समूहों की प्रतिक्रिया से प्रभावित सब्सट्रेट μmol या समकक्षों की संख्या है।

सेल में एंजाइम गतिविधि का विनियमन। एक बरकरार सेल में, सभी बहती जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को विनियमित किया जाता है। यह पोषक तत्वों के लागत प्रभावी उपयोग को सुनिश्चित करता है, मेटाबोलाइट्स के अतिरिक्त संश्लेषण को चेतावनी देता है और सेल को पर्यावरणीय परिस्थितियों (विशिष्ट मेटाबोलाइट्स में परिवर्तन की संश्लेषण गति) को अनुकूलित करने की अनुमति देता है।

चूंकि एंजाइमों द्वारा उत्प्रेरित कोशिका में प्रतिक्रियाएं, चयापचय का विनियमन एंजाइमों की गतिविधि में परिवर्तन और सेल में उनकी संख्या में परिवर्तन के कारण एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की तीव्रता के विनियमन में कम हो जाता है।

एंजाइम गतिविधि का विनियमन। एंजाइमों की गतिविधि अंजीर और रासायनिक कारकों पर निर्भर करती है। भौतिक कारक (तापमान, दबाव, विकिरण, विद्युत चुम्बकीय क्षेत्र) रासायनिक से कम विशिष्ट हैं। रासायनिक कारकों की क्रिया का तंत्र आधारित हो सकता है: एसी एंजाइम से कुछ समूहों (सब्सट्रेट, कॉफ़ैक्टर्स, अवरोधक) के बाध्यकारी पर; एंजाइम की सतह पर विशेष खंडों के साथ बातचीत (एसी से अलग)।

कुछ एंजाइमों की गतिविधि रासायनिक संशोधन द्वारा नियंत्रित होती है (एक निश्चित समूह के एंजाइम को सहसंयोजक प्रतिवर्ती बाध्यकारी)। उदाहरण के लिए, glutaminesintease के लिए प्रवेश ई कोलाई अवशेष एडेनिलिक एसिड एंजाइम की गतिविधि में कमी की ओर जाता है:

ग्लूटीनोसेंटटेस + amp ↔ glutaminsintease-amp

एसिटिलेशन (डेसीटाइलेशन) का एक समान तंत्र प्रकाश विज्ञान बैक्टीरिया के साइटिलियासिस की विशेषता है Rhodopseudomonas जिलेटिनोसा। (एंजाइम का सक्रिय एसिटिलेटेड रूप)।

एक निश्चित प्रकार के एंजाइमों के विनियमन का सबसे तेज़ और सटीक तंत्र - अल्टो-ठोस। वे पदार्थों के आदान-प्रदान में प्रमुख पदों पर कब्जा करते हैं (चयापचय मार्गों की शुरुआत में स्थित हैं, उनकी शाखाओं के स्थान या अभिसरण के स्थान):

1. और → → में → सी → डी → ई → एफ

2. ए → बी → सी → ई

→ डी → ई → एफ में

शब्द एलोस्टेरिक अवरोध 1 9 61 में पेश किया गया था। जे मोनो और एफ जैकब इस प्रकार के विनियमन की विशिष्टता पर जोर देने के लिए - एंजाइम के साथ बातचीत करने वाले अवरोधक सब्सट्रेट से संरचनात्मक रूप से अलग हैं।

एलोस्टेरिक एंजाइम एक उच्च आणविक भार प्रोटीन होते हैं जिसमें एक या अधिक प्रकार के कई उपनिवेश होते हैं (एक सामान्य संपत्ति - एक नियामक केंद्र होता है)। पहले मामले में, सब्यूनिट में उत्प्रेरक और नियामक केंद्र होते हैं। नियामक केंद्र को अल्टोहेरेक्टिक कहा जाता है। दूसरे में - कुछ उपनिवेशों में उत्प्रेरक, और अन्य नियामक केंद्र होता है। दूसरे मामले में, इन केंद्रों को स्थानिक रूप से अलग किया जाता है, लेकिन कार्यात्मक रूप से जुड़े हुए हैं।

कुछ मेटाबोलाइट्स एलोस्टेरिक सेंटर - प्रभावक (मॉड्यूलर, संशोधक) से जुड़े होते हैं। वे सबस्ट्रेट्स और चयापचय मार्गों के कुछ अंतिम उत्पाद हो सकते हैं। यदि प्रभाव का प्रभाव एंजाइम की गतिविधि में कमी की ओर जाता है - नकारात्मक प्रभावक (अवरोधक)। सकारात्मक प्रभावक - एक्टिवेटर एंजाइम की गतिविधि को बढ़ाता है।

नियामक कार्रवाई एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं के शुरुआती चरणों से जुड़ी है - एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स का गठन (संरचनात्मक परिवर्तनों (तृतीयक एंजाइम संरचना में परिवर्तन) के परिणामस्वरूप एंजाइम के एंजाइम के संबंध में परिवर्तन)।

अल्टो-स्मोक्ड विनियमन के मामले।

1. अंतिम उत्पाद (सबसे आसान) के लिए निर्विवाद बाईसिंथेसिस पथ के पहले एंजाइम का विनियमन:

ए → एफ 1 में → एफ 2 सी → एफ 3 डी → एफ 4 ई → एफ 5 एफ

इस मामले में, यदि उत्पाद उसमें से अधिक में जमा होता है तो पहले बायोसिंथेटिक पथ एंजाइम गतिविधि की गतिविधि को रोकता है - रेट्रोविनीशन। कुछ एमिनो एसिड के संश्लेषण के लिए एक सेल द्वारा उपयोग किया जाता है। उदाहरण के लिए, एल-आइसोल्यूसीन (पांच लगातार एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं) के संश्लेषण के साथ। एलोस्टेरिक एंजाइम - threonintisamine।

2. बायोसिंथेसिस के ब्रांचिंग पथ के पहले एंजाइम का विनियमन। ब्रांडेड बायोसिंथेसिस पथों के लिए, प्रतिक्रिया के सिद्धांत पर विनियमन तंत्र जटिल है - पथ के उत्पादों में से एक का अधिक उत्पादन दूसरों के संश्लेषण को रोक नहीं सकता है। गतिविधि के विनियमन में, शाखाओं के पथ के सभी सीमित उत्पाद भाग लेते हैं। एलोस्टेरिक एंजाइम में कई विदेशी केंद्र हैं, और प्रत्येक अंतिम उत्पाद प्रभाव की भूमिका निभाता है। उदाहरण के लिए, एस्पार्टेट परिवार के एमिनो एसिड का संश्लेषण।

एक व्यापक पथ के मामले में, निम्नलिखित विनियमन विकल्प संभव हैं:

प्रत्येक प्रभावक अलग-अलग एलोस्टेरिक एंजाइम की गतिविधि को प्रभावित नहीं करता - बहुविकल्पीय अवरोध;

प्रत्येक प्रभावक एलोस्टेरिक एंजाइम की गतिविधि के आंशिक अवरोध का कारण बनता है - संचयी (योजक) अवरोध;

प्रारंभिक एंजाइम की गतिविधि मध्यवर्ती उत्पाद द्वारा अवरुद्ध होती है, जिसमें से संचय अंतिम उत्पादों द्वारा नियंत्रित होता है - अनुक्रमिक अवरोध।

Isoenzymes के रूप में सेल में कुछ अल्टो-ठोस एंजाइम मौजूद हैं - एक प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करें, और एलिकिक केंद्रों में मतभेदों के परिणामस्वरूप उनकी गतिविधि विभिन्न उत्पादों द्वारा नियंत्रित की जाती है। यह अंतिम उत्पादों को स्वतंत्र रूप से "इसके" isoenzyme की गतिविधि को अवरुद्ध करने की अनुमति देता है। यह बायोसिंथेसिस पथों के विनियमन के लिए सबसे सही तंत्र है।

सेल में एंजाइमों के संश्लेषण का विनियमन . असल में, ट्रांसक्रिप्शन स्तर पर ये विनियमन प्रसारण, बाद-अनुवाद प्रक्रियाओं, एंजाइमों के क्षय के विनियमन के स्तर पर भी संभव है)। इस प्रकार का विनियमन इस तथ्य पर आधारित है कि जीन में रखी गई जानकारी का "पढ़ने" चुनिंदा रूप से होता है और एमआरएनए संश्लेषण की दर होती है, और इसके परिणामस्वरूप, आगे प्रसारण एक जटिल नियंत्रण तंत्र के तहत होता है।

सभी एंजाइमों को विभाजित किया जा सकता है (संश्लेषण की दर से) को गठबंधन और निर्विवाद। गठबंधन एंजाइमों का संश्लेषण निरंतर, पर्यावरणीय परिस्थितियों, गति से स्वतंत्र होता है। ये एंजाइम लगातार सेल में मौजूद होते हैं। माध्यम में कुछ पदार्थों (सब्सट्रेट) की उपस्थिति के आधार पर निर्विवाद एंजाइमों की संख्या में काफी बदला जा सकता है। सब्सट्रेट पर्यावरण में सबस्ट्रेट्स की अनुपस्थिति में, सेल में उनकी सामग्री न्यूनतम (कई अणुओं) है, और यदि वे प्रस्तुत किए जाते हैं, तो यह कुछ प्रतिशत तक बढ़ जाती है। इस प्रकार का विनियमन कैटॉलिक एंजाइमों की विशेषता है। अनाबोलिज्म में शामिल एंजाइमों के लिए, उनके संश्लेषण की प्रतिक्रिया अंतिम उत्पाद द्वारा विशेषता है (एंजाइम प्रतिक्रियाओं के उत्पाद के सेल में जमा होने पर, एंजाइमों की संख्या), और अंतिम उत्पाद की एकाग्रता में कमी के साथ , एंजाइम संश्लेषण व्युत्पन्न है (कैटॉलिक फाइलों की घटना प्रेरण के समान)।

एंजाइम संश्लेषण अंतिम उत्पाद का दमन।इस प्रकार का विनियमन अधिकांश अनाबोलिक एंजाइमों की विशेषता है। यह दमनकारों के प्रोटीन द्वारा किया जाता है, और उनकी गतिविधि को संशोधित करने वाले कारक प्रभावक (बायोसिंथेटिक मार्गों के सीमित और मध्यवर्ती उत्पादों) होते हैं। नियामक जीन में दमनकारियों की संरचना के बारे में जानकारी दी गई है।

दमन एक अल्टो-प्रोटीन है जिसमें एक प्रभावक के साथ एक बाध्यकारी केंद्र है और एक विशिष्ट डीएनए अनुभाग - ऑपरेटर जीन के साथ एक बाध्यकारी केंद्र है। जेनेस नियामक संरचनात्मक जीन से कुछ दूरी पर स्थित हैं। जीवाणु गुणसूत्रों में, संरचनात्मक जीन अक्सर उन समूहों में संयुक्त होते हैं जो एक जीन-ऑपरेटर के नियंत्रण में होते हैं - ऑपरेटरों या एक जेनेट नियामक के नियंत्रण में - नियमितताएं। रिकॉर्ड में संयुक्त जीन बैक्टीरियल गुणसूत्र के विभिन्न हिस्सों में हो सकता है। उदाहरण के लिए, आर्जिनिन के संश्लेषण के लिए जिम्मेदार संरचनात्मक जीन ई कोलाई.

एंजाइम संश्लेषण के दमन। चित्रा (योजना):

एंजाइम संश्लेषण का प्रेरण। लैक्टोज ऑपरॉन एंजाइम संश्लेषण का प्रेरण। चित्रा (योजना):

Catabolite दमन। कैदोलिक दमन के मामले में, सेल द्वारा उपयोग की जाने वाली सब्सट्रेट अपेक्षाकृत धीरे-धीरे उपयोग किए जाने वाले कार्बन और ऊर्जा स्रोतों के परिवर्तन में शामिल अन्य संश्लेषण पथों के एंजाइमों के संश्लेषण को दबाने में सक्षम है। उदाहरण के लिए, यदि ग्लूकोज और लैक्टोज ग्लूकोज और लैक्टोज हैं ई कोलाई पहले ग्लूकोज का उपयोग करें, और लैक्टोज ऑपेरॉन का प्रतिलेखन शुरू होता है जब माध्यम में सभी ग्लूकोज का उपयोग किया जाता है। यह चक्रीय amp (3 ¢, 5 ¢ ¢ शिविर) की उपस्थिति के कारण है:

एटीपी ® कैम्फ + एफएफ एन (प्रतिक्रिया झिल्ली से संबंधित एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित किया जाता है - एडेनिलेट चक्रवात)

कैम्फ एक कम आणविक भार प्रोटीन से बांधने में सक्षम है - एक catabolic एक्टिवेटर, जो मुक्त राज्य में सक्रिय नहीं है। कैम्फ-कैटबोलाइट एक्टिवेटर कॉम्प्लेक्स लैक्टोज ऑपरॉन प्रमोटर में शामिल हो जाता है, जो प्रमोटर को आरएनए पॉलीमरेज़ के संबंध में वृद्धि करता है। कैम्फ की मात्रा इस बात पर निर्भर करती है कि ग्लूकोज वाहक फॉस्फोरिलेटेड है या नहीं। माध्यम में ग्लूकोज की अनुपस्थिति में, वे फॉस्फोरिलेटेड होते हैं और इस राज्य में एडेनिलेट चक्रवात की गतिविधि में वृद्धि होती है। Defposhorylated वाहक एडेनिलेट Cyclase गतिविधि को कम करते हैं।